2025/07/07 更新

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チャダニ ユウヘイ
茶谷 悠平
Chadani Yuhei
所属
環境生命自然科学学域 准教授
職名
准教授
外部リンク

学位

  • 博士(理学) ( 2012年3月   岡山大学大学院自然科学研究科 )

研究キーワード

  • タンパク質合成品質管理

  • 翻訳(タンパク質合成)

  • リボソーム

  • 新生ポリペプチド鎖(新生鎖)

  • 遺伝子発現制御

  • 非典型的翻訳

研究分野

  • ライフサイエンス / 分子生物学  / リボソーム、タンパク質合成、新生ポリペプチド鎖

学歴

  • 岡山大学   The Graduate School of Natural Science and Technology  

    2009年4月 - 2012年3月

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  • 岡山大学   The Graduate School of Natural Science and Technology  

    2007年4月 - 2009年3月

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  • 岡山大学   Faculty of Science   Department of Biology

    2003年4月 - 2007年3月

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経歴

  • 岡山大学   学術研究院 環境生命自然科学学域   准教授   研究教授

    2025年4月 - 現在

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  • 岡山大学   学術研究院 環境生命自然科学学域   准教授

    2023年4月 - 2025年3月

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    国名:日本国

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  • 東京工業大学   科学技術創成研究院   特任助教

    2018年4月 - 2023年3月

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  • 東京工業大学   科学技術創成研究院   研究員

    2016年4月 - 2018年3月

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  • 東京工業大学   生命理工学研究科   研究員

    2015年4月 - 2016年3月

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所属学協会

 

論文

  • A mini-hairpin shaped nascent peptide blocks translation termination by a distinct mechanism. 査読 国際誌

    Yushin Ando, Akinao Kobo, Tatsuya Niwa, Ayako Yamakawa, Suzuna Konoma, Yuki Kobayashi, Osamu Nureki, Hideki Taguchi, Yuzuru Itoh, Yuhei Chadani

    Nature communications   16 ( 1 )   2323 - 2323   2025年3月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Protein synthesis by ribosomes produces functional proteins but also serves diverse regulatory functions, which depend on the coding amino acid sequences. Certain nascent peptides interact with the ribosome exit tunnel to arrest translation and modulate themselves or the expression of downstream genes. However, a comprehensive understanding of the mechanisms of such ribosome stalling and its regulation remains elusive. In this study, we systematically screen for unidentified ribosome arrest peptides through phenotypic evaluation, proteomics, and mass spectrometry analyses, leading to the discovery of the arrest peptides PepNL and NanCL in E. coli. Our cryo-EM study on PepNL reveals a distinct arrest mechanism, in which the N-terminus of PepNL folds back towards the tunnel entrance to prevent the catalytic GGQ motif of the release factor from accessing the peptidyl transferase center, causing translation arrest at the UGA stop codon. Furthermore, unlike sensory arrest peptides that require an arrest inducer, PepNL uses tryptophan as an arrest inhibitor, where Trp-tRNATrp reads through the stop codon. Our findings illuminate the mechanism and regulatory framework of nascent peptide-induced translation arrest, paving the way for exploring regulatory nascent peptides.

    DOI: 10.1038/s41467-025-57659-z

    PubMed

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  • STALL-seq: mRNA-display selection of bacterial and eukaryotic translational arrest sequences from large random-sequence libraries. 査読 国際誌

    Tadashi Hamano, Yu Nagumo, Tomofumi Umehara, Kota Hirono, Kei Fujiwara, Hideki Taguchi, Yuhei Chadani, Nobuhide Doi

    The Journal of biological chemistry   300 ( 12 )   107978 - 107978   2024年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    The translational arrest is a phenomenon wherein a temporary pause or slowing of the translation elongation reaction occurs due to the interaction between ribosome and nascent peptide. Recent studies have revealed that translational arrest peptides are involved in intracellular protein homeostasis regulatory functions, such as gene expression regulation at the translational level and regulation of cotranslational protein folding. Herein, we established a method for the large-scale in vitro selection of translational arrest peptides from DNA libraries by combining a modified mRNA display method and deep sequencing. We performed in vitro selection of translational arrest sequences from random-sequence libraries via mRNA display based on the Escherichia coli PURE system or wheat germ extract. Following several rounds of affinity selection, we obtained various candidate sequences that were not similar to known arrest peptides and subsequently confirmed their ribosome stalling activity by peptidyl-tRNA detection and toeprinting assay. Following the site-directed mutagenesis of the selected sequences, these clones were found to contain novel arrest peptide motifs. This method, termed STALL-seq (Selection of Translational Arrest sequences from Large Library sequencing), could be useful for the large-scale investigation of translational arrest sequences acting on both bacterial and eukaryotic ribosomes and could help discover novel intracellular regulatory mechanisms.

    DOI: 10.1016/j.jbc.2024.107978

    PubMed

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  • Nonspecific N-terminal tetrapeptide insertions disrupt the translation arrest induced by ribosome-arresting peptide sequences. 査読 国際誌

    Akinao Kobo, Hideki Taguchi, Yuhei Chadani

    The Journal of biological chemistry   300 ( 6 )   107360 - 107360   2024年6月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    The nascent polypeptide chains passing through the ribosome tunnel not only serve as an intermediate of protein synthesis but also, in some cases, act as dynamic genetic information, controlling translation through interaction with the ribosome. One notable example is Escherichia coli SecM, in which translation of the ribosome arresting peptide (RAP) sequence in SecM leads to robust elongation arrest. Translation regulations, including the SecM-induced translation arrest, play regulatory roles such as gene expression control. Recent investigations have indicated that the insertion of a peptide sequence, SKIK (or MSKIK), into the adjacent N-terminus of the RAP sequence of SecM behaves as an "arrest canceler". As the study did not provide a direct assessment of the strength of translation arrest, we conducted detailed biochemical analyses. The results revealed that the effect of SKIK insertion on weakening SecM-induced translation arrest was not specific to the SKIK sequence, that is, other tetrapeptide sequences inserted just before the RAP sequence also attenuated the arrest. Our data suggest that SKIK or other tetrapeptide insertions disrupt the context of the RAP sequence rather than canceling or preventing the translation arrest.

    DOI: 10.1016/j.jbc.2024.107360

    PubMed

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  • The ABCF proteins in Escherichia coli individually cope with 'hard-to-translate' nascent peptide sequences. 査読 国際誌

    Yuhei Chadani, Shun Yamanouchi, Eri Uemura, Kohei Yamasaki, Tatsuya Niwa, Toma Ikeda, Miku Kurihara, Wataru Iwasaki, Hideki Taguchi

    Nucleic acids research   2024年4月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Organisms possess a wide variety of proteins with diverse amino acid sequences, and their synthesis relies on the ribosome. Empirical observations have led to the misconception that ribosomes are robust protein factories, but in reality, they have several weaknesses. For instance, ribosomes stall during the translation of the proline-rich sequences, but the elongation factor EF-P assists in synthesizing proteins containing the poly-proline sequences. Thus, living organisms have evolved to expand the translation capability of ribosomes through the acquisition of translation elongation factors. In this study, we have revealed that Escherichia coli ATP-Binding Cassette family-F (ABCF) proteins, YheS, YbiT, EttA and Uup, individually cope with various problematic nascent peptide sequences within the exit tunnel. The correspondence between noncanonical translations and ABCFs was YheS for the translational arrest by nascent SecM, YbiT for poly-basic sequence-dependent stalling and poly-acidic sequence-dependent intrinsic ribosome destabilization (IRD), EttA for IRD at the early stage of elongation, and Uup for poly-proline-dependent stalling. Our results suggest that ATP hydrolysis-coupled structural rearrangement and the interdomain linker sequence are pivotal for handling 'hard-to-translate' nascent peptides. Our study highlights a new aspect of ABCF proteins to reduce the potential risks that are encoded within the nascent peptide sequences.

    DOI: 10.1093/nar/gkae309

    PubMed

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  • Mechanistic dissection of premature translation termination induced by acidic residues-enriched nascent peptide 査読

    Yuhei Chadani, Takashi Kanamori, Tatsuya Niwa, Kazuya Ichihara, Keiichi I. Nakayama, Akinobu Matsumoto, Hideki Taguchi

    Cell Reports   42 ( 12 )   113569 - 113569   2023年12月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Elsevier BV  

    DOI: 10.1016/j.celrep.2023.113569

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MISC

  • 選抜ワークショップ3:遺伝・ゲノミクス・バイオテクノロジー/病原性 タンパク質合成を保証する「タンパク質」の解析

    茶谷 悠平, 上村 英里, 田口 英樹

    日本細菌学雑誌   79 ( 2 )   63 - 63   2024年6月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:日本細菌学会  

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  • 翻訳反応の動態を捉えるためのペプチジル-tRNA検出法の開発

    丹羽達也, 山川絢子, 茶谷悠平, 田口英樹

    日本プロテオーム学会大会プログラム・抄録集   2024 (Web)   2024年

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  • プロファージ誘発によるリボソームレスキュー経路切替えとプロテオーム再編成(Prophage excision switches primary ribosome rescue pathway and rearranges the proteome in E. coli)

    小野寺 悠, 丹羽 達也, 田口 英樹, 茶谷 悠平

    日本細菌学雑誌   78 ( 1 )   129 - 129   2023年2月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:日本細菌学会  

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  • タンパク質の安定的発現を保証する「タンパク質」の解析

    茶谷悠平, 上村絵里, 田口英樹

    日本遺伝学会大会プログラム・予稿集   95th (CD-ROM)   2023年

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  • 蛋白質の合成過程に潜む途上終結リスクは生物のプロテオームに配列的制約をもたらす

    茶谷悠平, 伊藤遥介, 丹羽達也, 丹羽達也, 山川絢子, 町田幸大, 今高寛晃, 田口英樹, 田口英樹

    日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集   23rd (CD-ROM)   2023年

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講演・口頭発表等

  • アミノ酸配列にコードされる 「遺伝暗号」の解読と制御を目指して 招待

    茶谷 悠平

    RNAフロンティアミーティング 2024  2024年10月28日 

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    開催年月日: 2024年10月28日 - 2024年10月30日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

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  • アミノ酸配列に秘匿された新たな遺伝情報の解読と制御 招待

    茶谷 悠平

    日本遺伝学会 第96回大会 日本遺伝学会奨励賞受賞講演  2024年9月6日 

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    開催年月日: 2024年9月4日 - 2024年9月6日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

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  • The ABCF proteins in Escherichia coli individually cope with "hard-to-translate" nascent peptide sequences.

    Yuhei Chadani, Hideki Taguchi

    International Symposium on Multifaceted Protein Dynamics  2024年9月3日 

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    開催年月日: 2024年9月2日 - 2024年9月5日

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • タンパク質合成を保証する「タンパク質」の解析

    茶谷 悠平

    第97回日本細菌学会総会 選抜ワークショップ  2024年8月8日 

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    開催年月日: 2024年8月7日 - 2024年8月9日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 「難翻訳配列」の合成を促進する翻訳伸長因子ABCF タンパク質の比較機能解析

    茶谷 悠平

    20回21世紀大腸菌研究会  2024年6月17日 

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    開催年月日: 2024年6月17日 - 2024年6月18日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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受賞

  • 日本遺伝学会奨励賞

    2024年9月   公益財団法人 遺伝学普及会 日本遺伝学会   アミノ酸配列に秘匿された新たな遺伝情報の解読と制御

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  • 第15回日本蛋白質科学会年会若手奨励賞

    2015年6月   公益財団法人日本蛋白質科学会  

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共同研究・競争的資金等の研究

  • 新規相互作用解析から翻訳システムの「多様性」を解き明かす

    研究課題/領域番号:25K22452  2025年06月 - 2027年03月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  挑戦的研究(萌芽)

    茶谷 悠平

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    配分額:6500000円 ( 直接経費:5000000円 、 間接経費:1500000円 )

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  • 新生ペプチド鎖が制御する翻訳動態・フォールディングの包括的解明

    研究課題/領域番号:25H00438  2025年04月 - 2030年03月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(S)

    田口 英樹, 茶谷 悠平

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    担当区分:研究分担者 

    配分額:203190000円 ( 直接経費:156300000円 、 間接経費:46890000円 )

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  • 非DNA型遺伝情報を自在制御する技術の開発

    研究課題/領域番号:JPMJPR24OC  2024年10月 - 2028年03月

    国立研究開発法人科学技術振興機構  さきがけ [細胞を遊ぶ] 

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    担当区分:研究代表者 

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  • 酵素の安定発現を実現させる酵素間「協奏」作用の解析

    2024年05月 - 2025年05月

    公益財団法人 日本応用酵素協会  酵素研究助成 

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    担当区分:研究代表者 

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  • アミノ酸配列に秘匿された新規遺伝情報を自在制御する手法の開発

    2024年04月 - 2026年03月

    公益財団法人 稲盛財団  稲盛研究助成 

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    担当区分:研究代表者 

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担当授業科目

  • リボソーム機能科学演習 (2024年度) その他  - その他

  • リボソーム機能科学演習 (2024年度) 通年  - その他

  • 分子遺伝学特別演習 (2024年度) 通年  - その他

  • 分子遺伝学II (2024年度) 3・4学期  - 水3~4

  • 分子遺伝学IIA (2024年度) 第3学期  - 水3~4

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