2024/04/09 更新

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センジュウ ヨウスケ
千住 洋介
SENJU Yosuke
所属
異分野基礎科学研究所 講師(特任)
職名
講師(特任)
外部リンク

学位

  • 博士 (理学) ( 東北大学 )

  • 修士 (理学) ( 東北大学 )

  • 学士 (理学) ( 東北大学 )

研究キーワード

  • 生物物理

  • 構造生物学

  • アクチン

  • 脂質

  • 自己組織化

  • 生体膜

  • 細胞骨格・運動

  • リポソーム

  • 熱力学

  • レオロジー

  • 創薬

  • 微生物学

  • BAR ドメイン

研究分野

  • ライフサイエンス / 生物物理学

  • 自然科学一般 / 生物物理、化学物理、ソフトマターの物理

学歴

  • 愛知県立岡崎高等学校    

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  • 東北大学   Faculty of Science   Department of Physics

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    国名: 日本国

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  • 東北大学   Graduate School of Science   Department of Physics

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    国名: 日本国

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経歴

  • 岡山大学   異分野基礎科学研究所   講師 (特任)

    2021年4月 - 現在

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    国名:日本国

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  • 岡山大学   異分野基礎科学研究所   助教

    2019年4月 - 2021年3月

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    国名:日本国

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  • 東京大学   定量生命科学研究所   助教

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  • 東北大学   理学研究科 物理学専攻   リサーチ・アシスタント

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  • ヘルシンキ大学   バイオテクノロジー研究所   博士研究員

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  • 東京大学   定量生命科学研究所   博士研究員

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  • 東北大学   理学研究科 物理学専攻   ティーチング・アシスタント

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所属学協会

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委員歴

  • PeerJ   Editorial Board of Academic Editors  

    2023年10月 - 現在   

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    団体区分:学協会

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  • BMC journal (Springer Nature)   Editorial Board Member  

    2023年8月 - 現在   

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    団体区分:学協会

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  • 日本生物物理学会   分野別専門委員  

    2023年1月 - 2024年12月   

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    団体区分:学協会

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  • 一般社団法人 海外日本人研究者ネットワーク   ワーキンググループメンバー  

    2021年12月 - 現在   

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    団体区分:学協会

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論文

  • Activated I-BAR IRSp53 clustering controls the formation of VASP-actin-based membrane protrusions. 査読 国際共著 国際誌

    Feng-Ching Tsai, J Michael Henderson, Zack Jarin, Elena Kremneva, Yosuke Senju, Julien Pernier, Oleg Mikhajlov, John Manzi, Konstantin Kogan, Christophe Le Clainche, Gregory A Voth, Pekka Lappalainen, Patricia Bassereau

    Science advances   8 ( 41 )   eabp8677   2022年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Filopodia are actin-rich membrane protrusions essential for cell morphogenesis, motility, and cancer invasion. How cells control filopodium initiation on the plasma membrane remains elusive. We performed experiments in cellulo, in vitro, and in silico to unravel the mechanism of filopodium initiation driven by the membrane curvature sensor IRSp53 (insulin receptor substrate protein of 53 kDa). We showed that full-length IRSp53 self-assembles into clusters on membranes depending on PIP2. Using well-controlled in vitro reconstitution systems, we demonstrated that IRSp53 clusters recruit the actin polymerase VASP (vasodilator-stimulated phosphoprotein) to assemble actin filaments locally on membranes, leading to the generation of actin-filled membrane protrusions reminiscent of filopodia. By pulling membrane nanotubes from live cells, we observed that IRSp53 can only be enriched and trigger actin assembly in nanotubes at highly dynamic membrane regions. Our work supports a regulation mechanism of IRSp53 in its attributes of curvature sensation and partner recruitment to ensure a precise spatial-temporal control of filopodium initiation.

    DOI: 10.1126/sciadv.abp8677

    PubMed

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  • A biophysical perspective of the regulatory mechanisms of ezrin/radixin/moesin proteins. 招待 査読 国際共著 国際誌

    Yosuke Senju, Feng-Ching Tsai

    Biophysical reviews   14 ( 1 )   199 - 208   2022年2月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Many signal transductions resulting from ligand-receptor interactions occur at the cell surface. These signaling pathways play essential roles in cell polarization, membrane morphogenesis, and the modulation of membrane tension at the cell surface. However, due to the large number of membrane-binding proteins, including actin-membrane linkers, and transmembrane proteins present at the cell surface, the molecular mechanisms underlying the regulation at the cell surface are yet unclear. Here, we describe the molecular functions of one of the key players at the cell surface, ezrin/radixin/moesin (ERM) proteins from a biophysical point of view. We focus our discussion on biophysical properties of ERM proteins revealed by using biophysical tools in live cells and in vitro reconstitution systems. We first describe the structural properties of ERM proteins and then discuss the interactions of ERM proteins with PI(4,5)P2 and the actin cytoskeleton. These properties of ERM proteins revealed by using biophysical approaches have led to a better understanding of their physiological functions in cells and tissues. Supplementary Information: The online version contains supplementary material available at 10.1007/s12551-021-00928-0.

    DOI: 10.1007/s12551-021-00928-0

    PubMed

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  • Liposome Co-sedimentation and Co-flotation Assays to Study Lipid–Protein Interactions 査読 国際共著 国際誌

    Yosuke Senju, Pekka Lappalainen, Hongxia Zhao

    Methods in Molecular Biology   195 - 204   2021年

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:論文集(書籍)内論文   出版者・発行元:Springer US  

    DOI: 10.1007/978-1-0716-1142-5_14

    PubMed

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  • Fluorescence Assays to Study Membrane Penetration of Proteins 査読 国際共著 国際誌

    Yosuke Senju, Hongxia Zhao

    Methods in Molecular Biology   215 - 223   2021年

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:論文集(書籍)内論文   出版者・発行元:Springer US  

    DOI: 10.1007/978-1-0716-1142-5_16

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  • Spatiotemporal Analysis of Caveolae Dynamics Using Total Internal Reflection Fluorescence Microscopy. 査読 国際誌

    Yosuke Senju, Shiro Suetsugu

    Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)   2169   63 - 70   2020年

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Total internal reflection fluorescence microscopy enables to analyze the localizations and dynamics of cellular events that occur at or near the plasma membrane. Total internal reflection fluorescence microscopy exclusively illuminates molecules in the close vicinity of the glass surface, thereby reducing background fluorescence and enabling observation of the plasma membrane in the glass-attached cells with a high signal-to-noise ratio. Here, we describe the application of total internal reflection fluorescence microscopy to analyze the dynamics of caveolae, which play essential physiological functions, including membrane tension buffering, endocytosis, and signaling at the plasma membrane.

    DOI: 10.1007/978-1-0716-0732-9_6

    PubMed

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  • Regulation of actin dynamics by PI(4,5)P2 in cell migration and endocytosis. 招待 査読 国際誌

    Yosuke Senju, Pekka Lappalainen

    Current opinion in cell biology   56   7 - 13   2019年2月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    The actin cytoskeleton is indispensable for several cellular processes, including migration, morphogenesis, polarized growth, endocytosis, and phagocytosis. The organization and dynamics of the actin cytoskeleton in these processes are regulated by Rho family small GTPases and kinase-phosphatase pathways. Moreover, membrane phospholipids, especially the phosphatidylinositol phosphates have emerged as important regulators of actin dynamics. From these, PI(4,5)P2 is the most abundant at the plasma membrane, and directly regulates the activities and subcellular localizations of numerous actin-binding proteins. Here, we discuss recent studies demonstrating that actin-binding proteins interact with PI(4,5)P2-rich membranes through drastically different affinities and dynamics correlating with their roles in cytoskeletal dynamics. Moreover, by using mesenchymal cell migration and clathrin-mediated endocytosis as examples, we present a model for how interplay between PI(4,5)P2 and actin-binding proteins control the actin cytoskeleton in cells.

    DOI: 10.1016/j.ceb.2018.08.003

    PubMed

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  • Mechanistic principles underlying regulation of the actin cytoskeleton by phosphoinositides. 査読 国際誌

    Yosuke Senju, Maria Kalimeri, Essi V Koskela, Pentti Somerharju, Hongxia Zhao, Ilpo Vattulainen, Pekka Lappalainen

    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America   114 ( 43 )   E8977-E8986 - E8986   2017年10月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:NATL ACAD SCIENCES  

    The actin cytoskeleton powers membrane deformation during many cellular processes, such as migration, morphogenesis, and endocytosis. Membrane phosphoinositides, especially phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate [PI(4,5)P2], regulate the activities of many actin-binding proteins (ABPs), including profilin, cofilin, Dia2, N-WASP, ezrin, and moesin, but the underlying molecular mechanisms have remained elusive. Moreover, because of a lack of available methodology, the dynamics of membrane interactions have not been experimentally determined for any ABP. Here, we applied a combination of biochemical assays, photobleaching/activation approaches, and atomistic molecular dynamics simulations to uncover the molecular principles by which ABPs interact with phosphoinositide-rich membranes. We show that, despite using different domains for lipid binding, these proteins associate with membranes through similar multivalent electrostatic interactions, without specific binding pockets or penetration into the lipid bilayer. Strikingly, our experiments reveal that these proteins display enormous differences in the dynamics of membrane interactions and in the ranges of phosphoinositide densities that they sense. Profilin and cofilin display transient, low-affinity interactions with phosphoinositide-rich membranes, whereas F-actin assembly factors Dia2 and N-WASP reside on phosphoinositide-rich membranes for longer periods to perform their functions. Ezrin and moesin, which link the actin cytoskeleton to the plasma membrane, bind membranes with very high affinity and slow dissociation dynamics. Unlike profilin, cofilin, Dia2, and N-WASP, they do not require high "stimulus-responsive" phosphoinositide density for membrane binding. Moreover, ezrin can limit the lateral diffusion of PI(4,5)P2 along the lipid bilayer. Together, these findings demonstrate that membrane-interaction mechanisms of ABPs evolved to precisely fulfill their specific functions in cytoskeletal dynamics.

    DOI: 10.1073/pnas.1705032114

    Web of Science

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  • Phosphorylation of PACSIN2 by protein kinase C triggers the removal of caveolae from the plasma membrane. 査読 国際誌

    Yosuke Senju, Eva Rosenbaum, Claudio Shah, Sayaka Hamada-Nakahara, Yuzuru Itoh, Kimiko Yamamoto, Kyoko Hanawa-Suetsugu, Oliver Daumke, Shiro Suetsugu

    Journal of cell science   128 ( 15 )   2766 - 80   2015年8月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:COMPANY OF BIOLOGISTS LTD  

    PACSIN2, a membrane-sculpting BAR domain protein, localizes to caveolae. Here, we found that protein kinase C (PKC) phosphorylates PACSIN2 at serine 313, thereby decreasing its membrane binding and tubulation capacities. Concomitantly, phosphorylation decreased the time span for which caveolae could be tracked at the plasma membrane (the 'tracking duration'). Analyses of the phospho-mimetic S313E mutant suggested that PACSIN2 phosphorylation was sufficient to reduce caveolar-tracking durations. Both hypotonic treatment and isotonic drug-induced PKC activation increased PACSIN2 phosphorylation at serine 313 and shortened caveolar-tracking durations. Caveolar-tracking durations were also reduced upon the expression of other membrane-binding-deficient PACSIN2 mutants or upon RNA interference (RNAi)-mediated PACSIN2 depletion, pointing to a role for PACSIN2 levels in modulating the lifetime of caveolae. Interestingly, the decrease in membrane-bound PACSIN2 was inversely correlated with the recruitment and activity of dynamin 2, a GTPase that mediates membrane scission. Furthermore, expression of EHD2, which stabilizes caveolae and binds to PACSIN2, restored the tracking durations of cells with reduced PACSIN2 levels. These findings suggest that the PACSIN2 phosphorylation decreases its membrane-binding activity, thereby decreasing its stabilizing effect on caveolae and triggering dynamin-mediated removal of caveolae.

    DOI: 10.1242/jcs.167775

    Web of Science

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  • Possible regulation of caveolar endocytosis and flattening by phosphorylation of F-BAR domain protein PACSIN2/Syndapin II. 査読 国際誌

    Yosuke Senju, Shiro Suetsugu

    Bioarchitecture   5 ( 5-6 )   70 - 7   2015年

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Caveolae are flask-shaped invaginations of the plasma membrane. The BAR domain proteins form crescent-shaped dimers, and their oligomeric filaments are considered to form spirals at the necks of invaginations, such as clathrin-coated pits and caveolae. PACSIN2/Syndapin II is one of the BAR domain-containing proteins, and is localized at the necks of caveolae. PACSIN2 is thought to function in the scission and stabilization of caveolae, through binding to dynamin-2 and EHD2, respectively. These two functions are considered to be switched by PACSIN2 phosphorylation by protein kinase C (PKC) upon hypotonic stress and sheer stress. The phosphorylation decreases the membrane binding affinity of PACSIN2, leading to its removal from caveolae. The removal of the putative oligomeric spiral of PACSIN2 from caveolar membrane invaginations could lead to the deformation of caveolae. Indeed, PACSIN2 removal from caveolae is accompanied by the recruitment of dynamin-2, suggesting that the removal provides space for the function of dynamin-2. Otherwise, the removal of PACSIN2 decreases the stability of caveolae, which could result in the flattening of caveolae. In contrast, an increase in the amount of EHD2 restored caveolar stability. Therefore, PACSIN2 at caveolae stabilizes caveolae, but its removal by phosphorylation could induce both caveolar endocytosis and flattening.

    DOI: 10.1080/19490992.2015.1128604

    PubMed

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  • Direct interaction of actin filaments with F-BAR protein pacsin2. 査読 国際誌

    Julius Kostan, Ulrich Salzer, Albina Orlova, Imre Törö, Vesna Hodnik, Yosuke Senju, Juan Zou, Claudia Schreiner, Julia Steiner, Jari Meriläinen, Marko Nikki, Ismo Virtanen, Oliviero Carugo, Juri Rappsilber, Pekka Lappalainen, Veli-Pekka Lehto, Gregor Anderluh, Edward H Egelman, Kristina Djinović-Carugo

    EMBO reports   15 ( 11 )   1154 - 62   2014年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:WILEY-BLACKWELL  

    Two mechanisms have emerged as major regulators of membrane shape: BAR domain-containing proteins, which induce invaginations and protrusions, and nuclear promoting factors, which cause generation of branched actin filaments that exert mechanical forces on membranes. While a large body of information exists on interactions of BAR proteins with membranes and regulatory proteins of the cytoskeleton, little is known about connections between these two processes. Here, we show that the F-BAR domain protein pacsin2 is able to associate with actin filaments using the same concave surface employed to bind to membranes, while some other tested N-BAR and F-BAR proteins (endophilin, CIP4 and FCHO2) do not associate with actin. This finding reveals a new level of complexity in membrane remodeling processes.

    DOI: 10.15252/embr.201439267

    Web of Science

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  • Essential role of PACSIN2/syndapin-II in caveolae membrane sculpting. 査読 国際誌

    Yosuke Senju, Yuzuru Itoh, Kazunori Takano, Sayaka Hamada, Shiro Suetsugu

    Journal of Cell Science   124 ( Pt 12 )   2032 - 40   2011年6月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1242/jcs.086264

    Web of Science

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  • Subcellular membrane curvature mediated by the BAR domain superfamily proteins. 査読 国際誌

    Shiro Suetsugu, Kiminori Toyooka, Yosuke Senju

    Seminars in cell & developmental biology   21 ( 4 )   340 - 9   2010年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD  

    The Bin-Amphiphysin-Rvs167 (BAR) domain superfamily consists of proteins containing the BAR domain, the extended FCH (EFC)/FCH-BAR (F-BAR) domain, or the IRSp53-MIM homology domain (IMD)/inverse BAR (I-BAR) domain. These domains bind membranes through electrostatic interactions between the negative charges of the membranes and the positive charges on the structural surface of homo-dimeric BAR domain superfamily members. Some BAR superfamily members have membrane-penetrating insertion loops, which also contribute to the membrane binding by the proteins. The membrane-binding surface of each BAR domain superfamily member has its own unique curvature that governs or senses the curvature of the membrane for BAR-domain binding. The wide range of BAR-domain surface curvatures correlates with the various invaginations and protrusions of cells. Therefore, each BAR domain superfamily member may generate and recognize the curvature of the membrane of each subcellular structure, such as clathrin-coated pits or filopodia. The BAR domain superfamily proteins may regulate their own catalytic activity or that of their binding proteins, depending on the membrane curvature of their corresponding subcellular structures.

    DOI: 10.1016/j.semcdb.2009.12.002

    Web of Science

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  • The eukaryotic-like characteristics of small GTPase, roadblock and TRAPPC3 proteins from Asgard archaea. 国際誌

    Linh T Tran, Caner Akıl, Yosuke Senju, Robert C Robinson

    Communications biology   7 ( 1 )   273 - 273   2024年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Membrane-enclosed organelles are defining features of eukaryotes in distinguishing these organisms from prokaryotes. Specification of distinct membranes is critical to assemble and maintain discrete compartments. Small GTPases and their regulators are the signaling molecules that drive membrane-modifying machineries to the desired location. These signaling molecules include Rab and Rag GTPases, roadblock and longin domain proteins, and TRAPPC3-like proteins. Here, we take a structural approach to assess the relatedness of these eukaryotic-like proteins in Asgard archaea, the closest known prokaryotic relatives to eukaryotes. We find that the Asgard archaea GTPase core domains closely resemble eukaryotic Rabs and Rags. Asgard archaea roadblock, longin and TRAPPC3 domain-containing proteins form dimers similar to those found in the eukaryotic TRAPP and Ragulator complexes. We conclude that the emergence of these protein architectures predated eukaryogenesis, however further adaptations occurred in proto-eukaryotes to allow these proteins to regulate distinct internal membranes.

    DOI: 10.1038/s42003-024-05888-1

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  • Membrane Proteins: Function, Structure, and Dynamics. 招待 国際誌

    Yosuke Senju, Shiro Suetsugu

    Membranes   13 ( 12 )   2023年12月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語  

    Plasma and intracellular membranes are characterized by different lipid compositions that enable proteins to localize to distinct subcellular compartments [...].

    DOI: 10.3390/membranes13120904

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  • Actin-rich lamellipodia-like protrusions contribute to the integrity of epithelial cell-cell junctions. 査読 国際共著 国際誌

    Yosuke Senju, Toiba Mushtaq, Helena Vihinen, Aki Manninen, Juha Saarikangas, Katharina Ven, Ulrike Engel, Markku Varjosalo, Eija Jokitalo, Pekka Lappalainen

    The Journal of biological chemistry   104571 - 104571   2023年3月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Metastasis-suppressor 1 (MTSS1) is a membrane-interacting scaffolding protein that regulates the integrity of epithelial cell-cell junctions and functions as a tumor suppressor in a wide range of carcinomas. MTSS1 binds phosphoinositide-rich membranes through its I-BAR domain, and is capable of sensing and generating negative membrane curvature in vitro. However, the mechanisms by which MTSS1 localizes to intercellular junctions in epithelial cells, and contributes to their integrity and maintenance have remained elusive. By carrying out electron microscopy and live-cell imaging on cultured Madin-Darby canine kidney (MDCK) cell monolayers, we provide evidence that adherens junctions of epithelial cells harbor lamellipodia-like, dynamic actin-driven membrane folds, which exhibit high negative membrane curvature at their distal edges. BioID proteomics and imaging experiments demonstrated that MTSS1 associates with an Arp2/3 complex activator, the WAVE-2 complex, in dynamic actin-rich protrusions at cell-cell junctions. Inhibition of Arp2/3 or WAVE-2 suppressed actin filament assembly at adherens junctions, decreased the dynamics of junctional membrane protrusions, and led to defects in epithelial integrity. Together, these results support a model in which membrane-associated MTSS1, together with the WAVE-2 and Arp2/3 complexes, promotes the formation of dynamic lamellipodia-like actin protrusions that contribute to the integrity of cell-cell junctions in epithelial monolayers.

    DOI: 10.1016/j.jbc.2023.104571

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  • Moesin-ezrin-radixin-like protein merlin: Its conserved and distinct functions from those of ERM proteins. 招待 査読 国際誌

    Yosuke Senju, Emi Hibino

    Biochimica et biophysica acta. Biomembranes   1865 ( 2 )   184076 - 184076   2022年10月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1016/j.bbamem.2022.184076

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  • Structural and biochemical evidence for the emergence of a calcium-regulated actin cytoskeleton prior to eukaryogenesis. 査読 国際共著 国際誌

    Caner Akıl, Linh T Tran, Magali Orhant-Prioux, Yohendran Baskaran, Yosuke Senju, Shuichi Takeda, Phatcharin Chotchuang, Duangkamon Muengsaen, Albert Schulte, Edward Manser, Laurent Blanchoin, Robert C Robinson

    Communications biology   5 ( 1 )   890 - 890   2022年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Charting the emergence of eukaryotic traits is important for understanding the characteristics of organisms that contributed to eukaryogenesis. Asgard archaea and eukaryotes are the only organisms known to possess regulated actin cytoskeletons. Here, we determined that gelsolins (2DGels) from Lokiarchaeota (Loki) and Heimdallarchaeota (Heim) are capable of regulating eukaryotic actin dynamics in vitro and when expressed in eukaryotic cells. The actin filament severing and capping, and actin monomer sequestering, functionalities of 2DGels are strictly calcium controlled. We determined the X-ray structures of Heim and Loki 2DGels bound actin monomers. Each structure possesses common and distinct calcium-binding sites. Loki2DGel has an unusual WH2-like motif (LVDV) between its two gelsolin domains, in which the aspartic acid coordinates a calcium ion at the interface with actin. We conclude that the calcium-regulated actin cytoskeleton predates eukaryogenesis and emerged in the predecessors of the last common ancestor of Loki, Heim and Thorarchaeota.

    DOI: 10.1038/s42003-022-03783-1

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  • Bex1 is essential for ciliogenesis and harbours biomolecular condensate-forming capacity. 査読 国際誌

    Emi Hibino,, Emi Hibino,, Yusuke Ichiyama,, Atsushi Tsukamura,, Atsushi Tsukamura,, Atsushi Tsukamura,, Yosuke Senju,, Takao Morimune,, Takao Morimune,, Takao Morimune,, Masahito Ohji,, Yoshihiro Maruo,, Masaki Nishimura,, Masaki Mori,, Masaki Mori,

    BMC Biology (Web)   20 ( 1 )   42 - 42   2022年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1186/s12915-022-01246-x

    PubMed

    J-GLOBAL

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  • Interaction of Proteins with Biomembranes. 招待 国際誌

    Yosuke Senju, Shiro Suetsugu

    Membranes   12 ( 2 )   2022年2月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語  

    Many proteins interact with cell and subcellular membranes [...].

    DOI: 10.3390/membranes12020181

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  • Dynamin 2 and BAR domain protein pacsin 2 cooperatively regulate formation and maturation of podosomes. 査読 国際誌

    Jianzhen Li, Kenshiro Fujise, Haymar Win, Yosuke Senju, Shiro Suetsugu, Hiroshi Yamada, Kohji Takei, Tetsuya Takeda

    571   145 - 151   2021年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1016/j.bbrc.2021.07.041

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  • Ezrin enrichment on curved membranes requires a specific conformation or interaction with a curvature-sensitive partner. 査読 国際誌

    Feng-Ching Tsai, Aurelie Bertin, Hugo Bousquet, John Manzi, Yosuke Senju, Meng-Chen Tsai, Laura Picas, Stephanie Miserey-Lenkei, Pekka Lappalainen, Emmanuel Lemichez, Evelyne Coudrier, Patricia Bassereau

    eLife   7   2018年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    One challenge in cell biology is to decipher the biophysical mechanisms governing protein enrichment on curved membranes and the resulting membrane deformation. The ERM protein ezrin is abundant and associated with cellular membranes that are flat, positively or negatively curved. Using in vitro and cell biology approaches, we assess mechanisms of ezrin's enrichment on curved membranes. We evidence that wild-type ezrin (ezrinWT) and its phosphomimetic mutant T567D (ezrinTD) do not deform membranes but self-assemble anti-parallelly, zipping adjacent membranes. EzrinTD's specific conformation reduces intermolecular interactions, allows binding to actin filaments, which reduces membrane tethering, and promotes ezrin binding to positively-curved membranes. While neither ezrinTD nor ezrinWT senses negative curvature alone, we demonstrate that interacting with curvature-sensing I-BAR-domain proteins facilitates ezrin enrichment in negatively-curved membrane protrusions. Overall, our work demonstrates that ezrin can tether membranes, or be targeted to curved membranes, depending on conformations and interactions with actin and curvature-sensing binding partners.

    DOI: 10.7554/eLife.37262

    PubMed

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  • Measurement of caveolin-1 densities in the cell membrane for quantification of caveolar deformation after exposure to hypotonic membrane tension. 査読 国際誌

    Masashi Tachikawa, Nobuhiro Morone, Yosuke Senju, Tadao Sugiura, Kyoko Hanawa-Suetsugu, Atsushi Mochizuki, Shiro Suetsugu

    Scientific reports   7 ( 1 )   7794 - 7794   2017年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:NATURE PUBLISHING GROUP  

    Caveolae are abundant flask-shaped invaginations of plasma membranes that buffer membrane tension through their deformation. Few quantitative studies on the deformation of caveolae have been reported. Each caveola contains approximately 150 caveolin-1 proteins. In this study, we estimated the extent of caveolar deformation by measuring the density of caveolin-1 projected onto a two-dimensional (2D) plane. The caveolin-1 in a flattened caveola is assumed to have approximately one-quarter of the density of the caveolin-1 in a flask-shaped caveola. The proportion of one-quarter-density caveolin-1 increased after increasing the tension of the plasma membrane through hypo-osmotic treatment. The one-quarter-density caveolin-1 was soluble in detergent and formed a continuous population with the caveolin-1 in the caveolae of cells under isotonic culture. The distinct, dispersed lower-density caveolin-1 was soluble in detergent and increased after the application of tension, suggesting that the hypo-osmotic tension induced the dispersion of caveolin-1 from the caveolae, possibly through flattened caveolar intermediates.

    DOI: 10.1038/s41598-017-08259-5

    Web of Science

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    その他リンク: http://www.nature.com/articles/s41598-017-08259-5

  • ADF/Cofilin Accelerates Actin Dynamics by Severing Filaments and Promoting Their Depolymerization at Both Ends. 査読 国際誌

    Hugo Wioland, Berengere Guichard, Yosuke Senju, Sarah Myram, Pekka Lappalainen, Antoine Jégou, Guillaume Romet-Lemonne

    Current biology : CB   27 ( 13 )   1956 - 1967   2017年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:CELL PRESS  

    Actin-depolymerizing factor (ADF)/cofilins contribute to cytoskeletal dynamics by promoting rapid actin filament disassembly. In the classical view, ADF/cofilin sever filaments, and capping proteins block filament barbed ends whereas pointed ends depolymerize, at a rate that is still debated. Here, by monitoring the activity of the three mammalian ADF/cofilin isoforms on individual skeletal muscle and cytoplasmic actin filaments, we directly quantify the reactions underpinning filament severing and depolymerization from both ends. We find that, in the absence of monomeric actin, soluble ADF/cofilin can associate with bare filament barbed ends to accelerate their depolymerization. Compared to bare filaments, ADF/cofilin-saturated filaments depolymerize faster from their pointed ends and slower from their barbed ends, resulting in similar depolymerization rates at both ends. This effect is isoform specific because depolymerization is faster for ADF- than for cofilin-saturated filaments. We also show that, unexpectedly, ADF/cofilin-saturated filaments qualitatively differ from bare filaments: their barbed ends are very difficult to cap or elongate, and consequently undergo depolymerization even in the presence of capping protein and actin monomers. Such depolymerizing ADF/cofilin-decorated barbed ends are produced during 17% of severing events. They are also the dominant fate of filament barbed ends in the presence of capping protein, because capping allows growing ADF/cofilin domains to reach the barbed ends, thereby promoting their uncapping and subsequent depolymerization. Our experiments thus reveal how ADF/cofilin, together with capping protein, control the dynamics of actin filament barbed and pointed ends. Strikingly, our results propose that significant barbed-end depolymerization may take place in cells.

    DOI: 10.1016/j.cub.2017.05.048

    Web of Science

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  • Ezrin enhances line tension along transcellular tunnel edges via NMIIa driven actomyosin cable formation. 査読 国際誌

    Caroline Stefani, David Gonzalez-Rodriguez, Yosuke Senju, Anne Doye, Nadia Efimova, Sébastien Janel, Justine Lipuma, Meng Chen Tsai, Daniel Hamaoui, Madhavi P Maddugoda, Olivier Cochet-Escartin, Coline Prévost, Frank Lafont, Tatyana Svitkina, Pekka Lappalainen, Patricia Bassereau, Emmanuel Lemichez

    Nature communications   8   15839 - 15839   2017年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:NATURE PUBLISHING GROUP  

    Transendothelial cell macroaperture (TEM) tunnels control endothelium barrier function and are triggered by several toxins from pathogenic bacteria that provoke vascular leakage. Cellular dewetting theory predicted that a line tension of uncharacterized origin works at TEM boundaries to limit their widening. Here, by conducting high-resolution microscopy approaches we unveil the presence of an actomyosin cable encircling TEMs. We develop a theoretical cellular dewetting framework to interpret TEM physical parameters that are quantitatively determined by laser ablation experiments. This establishes the critical role of ezrin and non-muscle myosin II (NMII) in the progressive implementation of line tension. Mechanistically, fluorescence-recovery-after-photobleaching experiments point for the upstream role of ezrin in stabilizing actin filaments at the edges of TEMs, thereby favouring their crosslinking by NMIIa. Collectively, our findings ascribe to ezrin and NMIIa a critical function of enhancing line tension at the cell boundary surrounding the TEMs by promoting the formation of an actomyosin ring.

    DOI: 10.1038/ncomms15839

    Web of Science

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  • MIM-Induced Membrane Bending Promotes Dendritic Spine Initiation. 査読 国際誌

    Juha Saarikangas, Nazim Kourdougli, Yosuke Senju, Genevieve Chazal, Mikael Segerstråle, Rimante Minkeviciene, Jaakko Kuurne, Pieta K Mattila, Lillian Garrett, Sabine M Hölter, Lore Becker, Ildikó Racz, Wolfgang Hans, Thomas Klopstock, Wolfgang Wurst, Andreas Zimmer, Helmut Fuchs, Valérie Gailus-Durner, Martin Hrabě de Angelis, Lotta von Ossowski, Tomi Taira, Pekka Lappalainen, Claudio Rivera, Pirta Hotulainen

    Developmental cell   33 ( 6 )   644 - 59   2015年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:CELL PRESS  

    Proper morphogenesis of neuronal dendritic spines is essential for the formation of functional synaptic networks. However, it is not known how spines are initiated. Here, we identify the inverse-BAR (I-BAR) protein MIM/MTSS1 as a nucleator of dendritic spines. MIM accumulated to future spine initiation sites in a PIP2-dependent manner and deformed the plasma membrane outward into a proto-protrusion via its I-BAR domain. Unexpectedly, the initial protrusion formation did not involve actin polymerization. However, PIP2-dependent activation of Arp2/3-mediated actin assembly was required for protrusion elongation. Overexpression of MIM increased the density of dendritic protrusions and suppressed spine maturation. In contrast, MIM deficiency led to decreased density of dendritic protrusions and larger spine heads. Moreover, MIM-deficient mice displayed altered glutamatergic synaptic transmission and compatible behavioral defects. Collectively, our data identify an important morphogenetic pathway, which initiates spine protrusions by coupling phosphoinositide signaling, direct membrane bending, and actin assembly to ensure proper synaptogenesis.

    DOI: 10.1016/j.devcel.2015.04.014

    Web of Science

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  • TRPV4 channel activity is modulated by direct interaction of the ankyrin domain to PI(4,5)P₂. 査読 国際誌

    Takahashi N, Hamada-Nakahara S, Itoh Y, Takemura K, Shimada A, Ueda Y, Kitamata M, Matsuoka R, Hanawa-Suetsugu K, Senju Y, Mori MX, Kiyonaka S, Kohda D, Kitao A, Mori Y, Suetsugu S

    Nature communications   5   4994 - 4994   2014年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1038/ncomms5994

    Web of Science

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  • IRSp53 mediates podosome formation via VASP in NIH-Src cells. 査読 国際共著 国際誌

    Tsukasa Oikawa, Hitomi Okamura, Franziska Dietrich, Yosuke Senju, Tadaomi Takenawa, Shiro Suetsugu

    8 ( 3 )   e60528   2013年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1371/journal.pone.0060528

    Web of Science

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  • The role of actomyosin contractility in the formation and dynamics of actin bundles during fibroblast spreading. 査読 国際誌

    Yosuke Senju, Hidetake Miyata

    Journal of Biochemistry   145 ( 2 )   137 - 50   2009年2月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1093/jb/mvn151

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MISC

  • 北欧ヘルシンキへの留学 査読

    千住 洋介

    膜   48 ( 5 )   244 - 247   2023年10月

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    担当区分:筆頭著者, 最終著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)   出版者・発行元:日本膜学会  

    DOI: 10.5360/membrane.48.244

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  • 培養細胞 招待

    生物物理のテーマ   2023年4月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(商業誌、新聞、ウェブメディア)   出版者・発行元:日本生物物理学会  

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  • 国際会議に出席してみて 招待

    千住洋介

    分生研ニュース : 東京大学分子細胞生物学研究所広報誌   2012年7月

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    担当区分:筆頭著者, 最終著者, 責任著者   記述言語:日本語   掲載種別:会議報告等   出版者・発行元:分生研ニュース編集委員会  

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  • BARドメイン 招待

    千住洋介, 末次志郎

    日本細胞生物学会 細胞生物学用語集   2012年3月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(商業誌、新聞、ウェブメディア)  

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  • Arp2/3複合体とアクチン重合 招待

    千住洋介, 末次志郎

    日本細胞生物学会 細胞生物学用語集   2012年3月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(商業誌、新聞、ウェブメディア)  

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  • カベオラにおけるF-BAR/EFCドメインタンパク質pacsinの機能解析 招待

    千住洋介

    分生研ニュース : 東京大学分子細胞生物学研究所広報誌   2010年12月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(大学・研究所紀要)   出版者・発行元:分生研ニュース編集委員会  

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  • Dynamics of actin filament bundles during fibroblast spreading

    千住 洋介

    The science reports of the Tohoku University. Ser.8, Physics and astronomy   2008年3月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(大学・研究所紀要)  

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  • 繊維芽細胞におけるストレスファイバー形成過程の研究 招待

    千住 洋介, 宮田 英威

    日本バイオレオロジー学会年会抄録集   28   53   2005年6月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:日本語  

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講演・口頭発表等

  • Molecular mechanisms linking actin cytoskeleton to the plasma membrane 招待 国際共著

    第58回日本生物物理学会年会  2020年9月17日  一般社団法人 日本生物物理学会

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    開催年月日: 2020年9月16日 - 2020年9月18日

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:群馬  

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  • Mechanistic principles underlying regulation of the actin-binding proteins by phosphoinositides

    第11回豊田理研(国際)ワークショップ 「アクチン・フィラメント:原子分解能の構造解明で始まる世界」  2019年11月25日  豊田理化学研究所

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:名古屋大学  

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  • Mechanistic principles underlying regulation of the actin cytoskeleton by phosphoinositides

    ASCB | EMBO 2017 Meeting  2017年12月2日  ASCB

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:Philadelphia, USA  

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  • Mechanistic principles underlying regulation of the actin dynamics by phosphoinositides

    FEBS Advanced Lecture course and ECF2017 meeting on “cytoskeleton: mechanical coupling from the plasma membrane to nucleus”  2017年6月4日  FEBS

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:ヘルシンキ, フィンランド  

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  • Regulation of cell-cell adhesions by I-BAR domain proteins

    ASCB Annual Meeting  2016年12月3日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • Function of I-BAR domain proteins at the interface of the actin cytoskeleton and plasma membrane 招待

    Physics of living matter  2016年1月26日 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:University of Nice Sophia Antipolis  

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  • Regulation of cell-cell adhesions by I-BAR domain proteins

    ASCB Annual Meeting  2015年12月12日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • Molecular Mechanism of F-BAR Protein Pacsin2 in Caveolae Biogenesis.

    ASCB Annual Meeting  2011年12月3日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Denver, CO  

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  • F-BAR ドメインタンパク質pacsin2の分子機構とカベオラにおける機能

    第11回東京大学生命科学シンポジウム  2011年6月4日 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:東京大学本郷キャンパス  

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  • カベオラ形成におけるpacsin2の役割

    第10回東京大学生命科学シンポジウム  2010年5月1日 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:東京大学本郷キャンパス  

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  • Mechanistic principles underlying regulation of the actin cytoskeleton by phosphoinositides 国際共著 国際会議

    Actin Assembly for Intracellular Functions  2020年2月20日  University of Freiburg

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    開催年月日: 2020年2月20日 - 2020年2月21日

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Freiburg  

    The actin cytoskeleton provides forces for vital cellular processes involving membrane dynamics. Membrane phosphoinositides regulate many actin-binding proteins including cofilin, profilin, mDia2, N-WASP, ezrin and moesin, but the underlying mechanisms have remained elusive. By applying a combination of biochemical assays, photobleaching/activation approaches, and atomistic molecular dynamics simulations, we revealed that these proteins interact with membranes through multivalent electrostatic interactions, without specific binding pockets or penetrations into the lipid bilayers. However, their membrane-binding kinetics differ drastically. Cofilin and profilin exhibit transient, low-affinity interactions with phosphoinositide-containing membranes, whereas F-actin assembly factors mDia2 and N-WASP reside on phosphoinositide-containing membranes for longer periods to perform their functions. Ezrin and moesin, which link actin cytoskeleton to the plasma membrane, bind membranes with very high affinities and slow dissociation dynamics, and do not require high stimulus-responsive phosphoinositide density for membrane binding. Thus, membrane-interaction mechanisms of actin-binding proteins evolved to precisely fulfill their specific functions in cytoskeletal dynamics.

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  • Regulation of actin dynamics by phosphoinositides 招待

    2019年6月7日  岡山大学異分野融合先端研究コア

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    記述言語:英語   会議種別:公開講演,セミナー,チュートリアル,講習,講義等  

    開催地:岡山大学異分野融合先端研究コア  

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  • Regulation of actin assembly at cell-cell junctions of epithelial cells by BAR domain proteins 招待

    Centre of Excellence - Academy of Finland 2019 meeting  2019年2月4日 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:Tallinn, Estonia  

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  • Regulation of actin assembly at cell-cell junctions of epithelial cells by BAR domain proteins

    Symposium  2018年12月5日  ヘルシンキ大学バイオテクノロジー研究所

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:ヘルシンキ大学バイオテクノロジー研究所  

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  • Regulation of actin assembly at cell-cell junctions of epithelial cells by BAR domain proteins

    BioCity Symposium  2018年8月23日  BioCity Turku

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Turku Centre for Biotechnology  

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  • Regulation of actin assembly at cell-cell junctions of epithelial cells by BAR domain proteins

    IN­TER­NA­TIONAL WORK­SHOP ON BIO­LO­GICAL MEM­BRANES  2018年8月19日  UNIVERSITY OF HELSINKI

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • Regulation of actin dynamics by phosphoinositides 招待

    2018年7月31日  国立大学法人 奈良先端科学技術大学院大学 先端科学技術研究科 バイオサイエンス領域

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    記述言語:英語   会議種別:公開講演,セミナー,チュートリアル,講習,講義等  

    開催地:〒630-0192 奈良県生駒市高山町8916番地の5  

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  • Mechanistic principles underlying regulation of the actin cytoskeleton by PI(4,5)P2

    Symposium  2017年12月20日  ヘルシンキ大学バイオテクノロジー研究所

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:ヘルシンキ大学バイオテクノロジー研究所  

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  • Mechanistic principles underlying regulation of the actin cytoskeleton by PI(4,5)P2

    Symposium  2017年12月19日  ヘルシンキ大学バイオテクノロジー研究所

     詳細を見る

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:ヘルシンキ大学バイオテクノロジー研究所  

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  • Mechanistic principles underlying regulation of the actin cytoskeleton by phosphoinositides

    ASCB | EMBO 2017 Meeting  2017年12月4日  ASCB

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Philadelphia, USA  

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  • Regulation of cell-cell contacts by I-BAR domain proteins

    MEMBREC 2017 - Membrane Contact Sites  2017年9月5日  ヘルシンキ大学

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:ヘルシンキ, フィンランド  

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  • Molecular mechanisms underlying regulation of actin-binding proteins by phosphoinositides 招待

    Centre of Excellence - Academy of Finland 2017 meeting  2017年2月3日 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:University of Helsinki  

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  • Interactions of actin-binding proteins with membranes: Their dynamics correlate with their cellular functions

    International Workshop on Biomembranes: The consequences of complexity  2016年8月16日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:CECAM-FI, Finnish IT Center for Science, Espoo, Finland.  

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  • Dynamics of actin-binding protein interactions with PI(4,5)P2 correlate with their cellular functions

    THE 9th FINNISH CELL BIOLOGY SYMPOSIUM  2016年4月14日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Lammi, Finland  

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  • Regulation of I-BAR domain proteins at the intercellular junctions of epithelial cells

    4th MEMBREC Symposium  2015年9月3日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:University of Helsinki  

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  • Regulation of I-BAR domain proteins at the intercellular junctions of epithelial cells

    Bridging Nordic Imaging seminar  2015年8月13日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Turku, Finland  

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  • Dynamics of actin-binding protein interactions with membranes correlate with their cellular functions 招待

    THE 8th FINNISH CELL BIOLOGY SYMPOSIUM  2015年4月16日 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:Lammi, Finland  

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  • Interplay between plasma membrane and actin-binding proteins 招待

    Centre of Excellence - Academy of Finland 2015 meeting  2015年2月5日 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:Tampere University of Technology  

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  • Regulation of I-BAR domain proteins at intercellular junctions of epithelial cells.

    Molecular basis for membrane remodelling and organization  2014年11月15日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Roscoff, France  

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  • Regulation of I-BAR domain proteins at intercellular junctions of epithelial cells. 招待

    Nordic Network For Dynamic Biomembrane Research  2014年5月15日 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:Åland Islands  

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  • Regulation of I-BAR domain proteins at intercellular junctions of epithelial cells.

    THE 7th FINNISH CELL BIOLOGY SYMPOSIUM  2014年4月3日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Lammi, Finland  

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  • Regulation of I-BAR domain proteins at intercellular junctions of epithelial cells.

    Centre of Excellence - Academy of Finland 2014 meeting  2014年2月5日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:University of Helsinki  

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  • The function of MIM at intercellular junctions of epithelial cells.

    ASCB Annual Meeting  2013年12月14日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:New Orleans, LA  

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  • Regulation of the actin cytoskeleton – plasma membrane interplay. 招待

    Nordic Network For Dynamic Biomembrane Research  2012年9月13日 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:Skokloster, Sweden  

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  • Molecular mechanism of caveolae formation mediated by the F-BAR protein pacsin2.

    The 63rd Annual Meeting of Japan Society for Cell Biology  2011年6月27日 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:Hokkaido University  

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  • Essential Role of Pacsin2/Syndapin II in Membrane Fusion for Caveolae Formation.

    ASCB Annual Meeting  2010年12月11日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Philadelphia, PA  

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  • The role of F-BAR protein pacsin2 in the formation of caveolae.

    The 48th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan  2010年9月20日 

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    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:東北大学川内キャンパス  

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  • Remodeling of actin filament bundles and focal adhesions during fibroblast spreading.

    第45回日本生物物理学会年会,  2007年12月21日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:パシフィコ横浜  

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  • Tension-dependent formation of focal adhesions during fibroblast spreading.

    The 6th COE Symposium (The 21st Century Center-of Excellence Program “Exploring New Science by Bridging Particle-Matter Hierarchy”)  2007年12月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Sendai, Japan  

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  • Dynamics of actin filament bundles and focal adhesions during fibroblast spreading.

    Asia Science Forum  2007年9月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Sendai International Center, Sendai, Japan  

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  • 繊維芽細胞伸展時における焦点接着の動態解析.

    第4回東北大学バイオサイエンスシンポジウム  2007年6月 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:仙台国際センター,  

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  • Formation and dynamics of focal adhesions in spreading fibroblasts.

    The 59th Annual Meeting of Japan Society for Cell Biology  2007年5月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Fukuoka Convention Center  

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  • Formation and dynamics of focal adhesions in spreading cells

    The Fifth COE Symposium (The 21st Century Center-of Excellence Program “Exploring New Science by Bridging Particle-Matter Hierarchy”)  2007年2月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Sendai, Japan  

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  • Cell polarization accompanies stress fiber formation in spreading fibroblasts.

    Fifth East Asian Biophysics Symposium & Forty-Fourth Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan  2006年11月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Okinawa, Japan  

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  • Formation of stress fibers in spreading cells

    20th IUBMB International Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th FAOBMB Congress  2006年6月18日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Kyoto, Japan  

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  • 繊維芽細胞伸展時におけるストレスファイバー形成について.

    第3回東北大学バイオサイエンスシンポジウム  2006年5月29日 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:仙台国際センター  

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  • Formation and contraction of stress fibers.

    The 3rd COE Symposium (The 21st Century Center-of Excellence Program “Exploring New Science by Bridging Particle-Matter Hierarchy”)  2006年2月16日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • Formation of stress fibers in spreading fibroblasts.

    第43回日本生物物理学会年会  2005年11月23日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:札幌コンベンショ ンセンター,  

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  • 繊維芽細胞におけるストレスファイバー形成過程の研究.

    第28回バイオレオロジー学会年会  2005年7月7日 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:東北大学  

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  • Formation of stress fibers: existence of rho-kinase and myosin light kinase-dependent pathways.

    The 58th Annual Meeting of Japan Society for Cell Biology  2005年6月 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Omiya Sonic City  

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  • ストレスファイバー形成過程の可視化: アクトミオシン相互作用の役割.

    第42回日本生物物理学会年会  2004年12月13日 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:国立京都国際会館  

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  • Transformation of the actin filament bundles in spreading fibroblasts: elucidation of the mechanism of the formation of stress fibers.

    The 57th Annual Meeting of Japan Society for Cell Biology  2004年5月26日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Senri Life Science Center  

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受賞

  • EBSA Bursary (University College London, UCL)

    2019年1月  

    千住 洋介

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  • Short-Term Fellowships (Heidelberg University)

    2016年12月   EMBO  

    千住 洋介

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  • 特定国派遣研究者 (University of Helsinki)

    2015年4月   日本学術振興会  

    千住 洋介

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共同研究・競争的資金等の研究

  • アスガルド古細菌から理解する細胞膜ダイナミクスの普遍的メカニズム

    研究課題/領域番号:23K05718  2023年04月 - 2026年03月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業 基盤研究(C)  基盤研究(C)

    千住 洋介

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

    配分額:4680000円 ( 直接経費:3600000円 、 間接経費:1080000円 )

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  • 膜突起を駆動する最小マシナリーのボトムアップ構築

    研究課題/領域番号:23H04423  2023年04月 - 2025年03月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業 学術変革領域研究(A)  学術変革領域研究(A)

    千住 洋介

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

    配分額:10400000円 ( 直接経費:8000000円 、 間接経費:2400000円 )

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  • アスガルド古細菌に見出されたアクチン細胞骨格のイノシトールリン脂質による制御機構

    研究課題/領域番号:20K06589  2020年04月 - 2023年03月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業 基盤研究(C)  基盤研究(C)

    千住 洋介

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

    配分額:4420000円 ( 直接経費:3400000円 、 間接経費:1020000円 )

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  • 再構成系アプローチで紐解くアクチン細胞骨格の分子進化

    研究課題/領域番号:20KK0342  2020年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業 国際共同研究加速基金(国際共同研究強化(A))  国際共同研究加速基金(国際共同研究強化(A))

    千住 洋介

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

    配分額:14040000円 ( 直接経費:10800000円 、 間接経費:3240000円 )

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  • アスガルド古細菌に探る細胞形態の制御機構の分子進化

    研究課題/領域番号:19K23727  2019年08月 - 2023年03月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業 研究活動スタート支援  研究活動スタート支援

    千住 洋介

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

    配分額:2860000円 ( 直接経費:2200000円 、 間接経費:660000円 )

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  • 次世代を担う国際的医学生物学研究者育成に向けた海外派遣プログラム

    2010年12月

    東京大学 

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    担当区分:研究代表者 

    配分額:350000円

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  • 特別研究奨励費

    2005年04月 - 2008年03月

    東北大学大学院理学研究科物理学専攻  21世紀COEプログラム 「物質階層融合科学の構築」 

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    担当区分:研究代表者 

    配分額:880000円 ( 直接経費:880000円 )

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  • Chancellor's travel grant

    2016年12月

    Institute of Biotechnology, University of Helsinki 

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

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  • Travelling Fellowships

    2016年10月

    The Company of Biologist  Journal of Cell Science 

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

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  • Chancellor's travel grant

    2015年12月

    Institute of Biotechnology, University of Helsinki 

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

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  • Travel grants

    2015年08月

    Bridging Nordic Imaging seminar 

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

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  • Chancellor's travel grant

    2014年11月

    Institute of Biotechnology, University of Helsinki 

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

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  • Chancellor's travel grant

    2013年12月

    Institute of Biotechnology, University of Helsinki 

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

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メディア報道

  • ヨーロッパへの留学と国際共同研究 インターネットメディア

    一般社団法人 海外日本人研究者ネットワーク  https://www.uja-info.org/post/_t010  2023年11月2日

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    執筆者:本人 

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  • Actin dynamics and function 会誌・広報誌

    2018年3月15日

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    執筆者:本人以外 

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  • PKC kicks PACSIN2 out of caveolae インターネットメディア

    The Company of Biologists Ltd  J Cell Sci  J Cell Sci (2015) 128 (15): e1501.  2015年8月1日

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    執筆者:本人以外 

    Caveolae-localised PACSIN2 [protein kinase C (PKC) and casein kinase substrate in neurons] contains an F-BAR domain, which sculpts membranes into tubules, and SH3 and linker domains, which mediate binding to other proteins. Drosophila PACSIN and mammalian PASCIN1 and PACSIN2 can be phosphorylated at the linker region, but the kinase responsible and the effects of the phosphorylation on membrane binding are unknown. In this issue (p. 2766), Shiro Suetsugu and colleagues conducted a detailed investigation that uncovered a mechanistic link between PKC, PACSIN2 and caveolar dynamics. They found that PACSIN2 was phosphorylated by PKC at serine 313, and that this phosphorylation was increased during hypotonic and shear stresses. Although the phosphorylation did not affect PACSIN2 dimerization or its interaction with other known binding partners, it decreased PACSIN2-mediated membrane tubulation. Caveolae tracking revealed that a long-lived caveolae fraction was decreased upon hypotonic stress, PACSIN2 knockdown, PKC activation and when membrane binding or phospho-mimetic PACSIN2 mutants were expressed. Furthermore, the authors present data suggesting that dynamin promotes the removal of phosphorylated PACSIN2 from the caveolar membrane. In summary, this study presents novel findings that support a model in which activated PKC phosphorylates PACSIN2, which disrupts its membrane association, thereby facilitating dynamin-dependent scission and increasing caveolar dynamics.

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  • F-BARタンパク質PACSIN2によるカベオラの形態形成とエンドサイトーシスの制御 会誌・広報誌

    分生研ニュース編集委員会  分生研ニュース : 東京大学分子細胞生物学研究所広報誌  2012年7月

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学術貢献活動

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