2021/10/06 更新

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イナガキ ケンジ
稲垣 賢二
INAGAKI Kenji
所属
環境生命科学学域 教授
職名
教授
外部リンク

学位

  • 博士(農学) ( 京都大学 )

  • 京都大学大学院農学研究科修士 ( 京都大学 )

研究キーワード

  • Biochemistry

  • Applied Microbiology

  • 生物化学

  • 応用微生物学

  • 農芸化学

研究分野

  • ライフサイエンス / 構造生物化学

  • ライフサイエンス / 機能生物化学

学歴

  • 京都大学大学院   農学研究科   農芸化学専攻

    1980年4月 - 1985年3月

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    国名: 日本国

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  • 京都大学   Graduate School, Division of Agriculture   Division of Agricultural

    - 1985年

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  • 京都大学   農学部   農芸化学科

    1976年4月 - 1980年3月

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    国名: 日本国

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  • 京都大学   Faculty of Agriculture   Department Agricultural Chemistry

    - 1980年

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経歴

  • 岡山大学環境生命科学研究科 教授

    2012年 - 現在

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  • - Professor,Graduate School of Environmental and life Science,Okayama University

    2012年

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  • 岡山大学自然科学研究科 教授

    2004年 - 2012年

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  • Professor,Graduate School of Natural Science and Technology,Okayama University

    2004年 - 2012年

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  • 岡山大学農学部総合農業科学科 教授   Faculty of Agriculture, Department of Agricultural Sciences

    2000年 - 2004年

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  • Professor,Dept. of Agricultural Sciences,Faculty of Agriculture,Okayama University

    2000年 - 2004年

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  • 米国ノースイースタン大学生物学部 客員教授

    1998年 - 1999年

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  • Associate Professor,Visiting Associate Professor, Department of Biology, Northeastern University

    1998年 - 1999年

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  • 岡山大学農学部総合農業科学科 助教授   Faculty of Agriculture, Department of Agricultural Sciences

    1991年 - 2000年

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  • Associate Professor,Dept. of Agricultural Sciences,Faculty of Agriculture,Okayama University

    1991年 - 2000年

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  • Research Associate,Dept. of Agricultural Sciences,Faculty of Agriculture,Okayama University

    1986年 - 1990年

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  • 米国カリフォルニア大学バークレー校化学部 研究員

    1985年 - 1986年

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  • Researcher,University of California Berkeley

    1985年 - 1986年

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  • 京都大学化学研究所 教務補佐員   Institute for Chemical Research

    1985年

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所属学協会

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委員歴

  • 日本学術会議   連携会員  

    2017年 - 現在   

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    団体区分:学協会

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  • 日本ビタミン学会   理事  

    2017年 - 現在   

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  • 日本生物工学会   理事 西日本支部 支部長  

    2017年 - 現在   

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    団体区分:学協会

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  • 日本生化学会   理事  

    2015年 - 現在   

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  • ビタミンB研究委員会   副委員長  

    2013年 - 現在   

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  • 日本ビタミン学会   代議員  

    2013年 - 現在   

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  • 日本農芸化学会   中四国支部支部長  

    2013年 - 2015年   

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    団体区分:学協会

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  • 日本生物工学会   代議員  

    2011年 - 現在   

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  • 日本生物工学会   西日本支部長  

    2011年 - 2013年   

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    日本生物工学会

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  • ビタミンB研究委員会   幹事  

    2010年 - 現在   

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  • 日本農芸化学会   学会欧文誌編集委員  

    2008年 - 2012年   

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    団体区分:学協会

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  • 日本生化学会   各種受賞等選考委員  

    2008年 - 2010年   

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    団体区分:学協会

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  • 日本生化学会   理事  

    2007年 - 2011年   

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    団体区分:学協会

    日本生化学会

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  • 日本生物工学会   理事  

    2007年 - 2011年   

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    団体区分:学協会

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  • 日本生化学会   評議員  

    2003年 - 現在   

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    団体区分:学協会

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  • 日本農芸化学会   中四国支部役員  

    2001年 - 現在   

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    団体区分:学協会

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  • 日本生物工学会   学会欧文誌編集委員  

    2001年 - 2005年   

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    団体区分:学協会

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論文

  • A new l-arginine oxidase engineered from l-glutamate oxidase

    Yoshika Yano, Shinsaku Matsuo, Nanako Ito, Takashi Tamura, Hitoshi Kusakabe, Kenji Inagaki, Katsumi Imada

    PROTEIN SCIENCE   30 ( 5 )   1044 - 1055   2021年5月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:WILEY  

    The alternation of substrate specificity expands the application range of enzymes in industrial, medical, and pharmaceutical fields. l-Glutamate oxidase (LGOX) from Streptomyces sp. X-119-6 catalyzes the oxidative deamination of l-glutamate to produce 2-ketoglutarate with ammonia and hydrogen peroxide. LGOX shows strict substrate specificity for l-glutamate. Previous studies on LGOX revealed that Arg305 in its active site recognizes the side chain of l-glutamate, and replacement of Arg305 by other amino acids drastically changes the substrate specificity of LGOX. Here we demonstrate that the R305E mutant variant of LGOX exhibits strict specificity for l-arginine. The oxidative deamination activity of LGOX to l-arginine is higher than that of l-arginine oxidase form from Pseudomonas sp. TPU 7192. X-ray crystal structure analysis revealed that the guanidino group of l-arginine is recognized not only by Glu305 but also Asp433, Trp564, and Glu617, which interact with Arg305 in wild-type LGOX. Multiple interactions by these residues provide strict specificity and high activity of LGOX R305E toward l-arginine. LGOX R305E is a thermostable and pH stable enzyme. The amount of hydrogen peroxide, which is a byproduct of oxidative deamination of l-arginine by LGOX R305E, is proportional to the concentration of l-arginine in a range from 0 to 100 mu M. The linear relationship is maintained around 1 mu M of l-arginine. Thus, LGOX R305E is suitable for the determination of l-arginine.

    DOI: 10.1002/pro.4070

    Web of Science

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  • Structural basis for substrate specificity of L-methionine decarboxylase

    Atsushi Okawa, Tomoo Shiba, Masaya Hayashi, Yuki Onoue, Masaki Murota, Dan Sato, Junko Inagaki, Takashi Tamura, Shigeharu Harada, Kenji Inagaki

    PROTEIN SCIENCE   30 ( 3 )   663 - 677   2021年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:WILEY  

    L-Methionine decarboxylase (MetDC) from Streptomyces sp. 590 is a vitamin B-6-dependent enzyme and catalyzes the non-oxidative decarboxylation of L-methionine to produce 3-methylthiopropylamine and carbon dioxide. We present here the crystal structures of the ligand-free form of MetDC and of several enzymatic reaction intermediates. Group II amino acid decarboxylases have many residues in common around the active site but the residues surrounding the side chain of the substrate differ. Based on information obtained from the crystal structure, and mutational and biochemical experiments, we propose a key role for Gln64 in determining the substrate specificity of MetDC, and for Tyr421 as the acid catalyst that participates in protonation after the decarboxylation reaction.

    DOI: 10.1002/pro.4027

    Web of Science

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  • Comparative Gene Analysis Focused on Silica Cell Wall Formation: Identification of Diatom-Specific SET Domain Protein Methyltransferases (vol 22, pg 551, 2020) 査読 国際誌

    Michiko Nemoto, Sayako Iwaki, Hisao Moriya, Yuki Monden, Takashi Tamura, Kenji Inagaki, Shigeki Mayama, Kiori Obuse

    MARINE BIOTECHNOLOGY   23 ( 1 )   157 - 157   2021年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SPRINGER  

    Silica cell walls of diatoms have attracted attention as a source of nanostructured functional materials and have immense potential for a variety of applications. Previous studies of silica cell wall formation have identified numerous involved proteins, but most of these proteins are species-specific and are not conserved among diatoms. However, because the basic process of diatom cell wall formation is common to all diatom species, ubiquitous proteins and molecules will reveal the mechanisms of cell wall formation. In this study, we assembled de novo transcriptomes of three diatom species, Nitzschia palea, Achnanthes kuwaitensis, and Pseudoleyanella lunata, and compared protein-coding genes of five genome-sequenced diatom species. These analyses revealed a number of diatom-specific genes that encode putative endoplasmic reticulum-targeting proteins. Significant numbers of these proteins showed homology to silicanin-1, which is a conserved diatom protein that reportedly contributes to cell wall formation. These proteins also included a previously unrecognized SET domain protein methyltransferase family that may regulate functions of cell wall formation-related proteins and long-chain polyamines. Proteomic analysis of cell wall-associated proteins in N. palea identified a protein that is also encoded by one of the diatom-specific genes. Expression analysis showed that candidate genes were upregulated in response to silicon, suggesting that these genes play roles in silica cell wall formation. These candidate genes can facilitate further investigations of silica cell wall formation in diatoms.

    DOI: 10.1007/s10126-020-09999-8

    Web of Science

    PubMed

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  • Structural basis of enzyme activity regulation by the propeptide of l-lysine α-oxidase precursor from Trichoderma viride. 国際誌

    Masaki Kitagawa, Nanako Ito, Yuya Matsumoto, Masaya Saito, Takashi Tamura, Hitoshi Kusakabe, Kenji Inagaki, Katsumi Imada

    Journal of structural biology: X   5   100044 - 100044   2021年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Harmuful proteins are usually synthesized as inactive precursors and are activated by proteolytic processing. l-Amino acid oxidase (LAAO) is a flavoenzyme that catalyzes the oxidative deamination of l-amino acid to produce a 2-oxo acid with ammonia and highly toxic hydrogen peroxide and, therefore, is expressed as a precursor. The LAAO precursor shows significant variation in size and the cleavage pattern for activation. However, the molecular mechanism of how the propeptide suppresses the enzyme activity remains unclear except for deaminating/decarboxylating Pseudomonasl-phenylalanine oxidase (PAO), which has a short N-terminal propeptide composed of 14 residues. Here we show the inactivation mechanism of the l-lysine oxidase (LysOX) precursor (prLysOX), which has a long N-terminal propeptide composed of 77 residues, based on the crystal structure at 1.97 Å resolution. The propeptide of prLysOX indirectly changes the active site structure to inhibit the enzyme activity. prLysOX retains weak enzymatic activity with strict specificity for l-lysine and shows raised activity in acidic conditions. The structures of prLysOX crystals that soaked in a solution with various concentrations of l-lysine have revealed that prLysOX can adopt two conformations; one is the inhibitory form, and the other is very similar to mature LysOX. The propeptide region of the latter form is disordered, and l-lysine is bound to the latter form. These results indicate that prLysOX uses a different strategy from PAO to suppress the enzyme activity and suggest that prLysOX can be activated quickly in response to the environmental change without proteolytic processing.

    DOI: 10.1016/j.yjsbx.2021.100044

    PubMed

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  • Suppressed Methionine γ-Lyase Expression Causes Hyperaccumulation of S-Methylmethionine in Soybean Seeds. 国際誌

    Takuya Teshima, Naohiro Yamada, Yuko Yokota, Takashi Sayama, Kenji Inagaki, Takao Koeduka, Masayoshi Uefune, Masao Ishimoto, Kenji Matsui

    Plant physiology   183 ( 3 )   943 - 956   2020年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Several soybean (Glycine max) germplasms, such as Nishiyamahitashi 98-5 (NH), have an intense seaweed-like flavor after cooking because of their high seed S-methylmethionine (SMM) content. In this study, we compared the amounts of amino acids in the phloem sap, leaves, pods, and seeds between NH and the common soybean cultivar Fukuyutaka. This revealed a comparably higher SMM content alongside a higher free Met content in NH seeds, suggesting that the SMM-hyperaccumulation phenotype of NH soybean was related to Met metabolism in seeds. To investigate the molecular mechanism behind SMM hyperaccumulation, we examined the phenotype-associated gene locus in NH plants. Analyses of the quantitative trait loci in segregated offspring of the cross between NH and the common soybean cultivar Williams 82 indicated that one locus on chromosome 10 explains 71.4% of SMM hyperaccumulation. Subsequent fine-mapping revealed that a transposon insertion into the intron of a gene, Glyma.10g172700, is associated with the SMM-hyperaccumulation phenotype. The Glyma.10g172700-encoded recombinant protein showed Met-γ-lyase (MGL) activity in vitro, and the transposon-insertion mutation in NH efficiently suppressed Glyma.10g172700 expression in developing seeds. Exogenous administration of Met to sections of developing soybean seeds resulted in transient increases in Met levels, followed by continuous increases in SMM concentrations, which was likely caused by Met methyltransferase activity in the seeds. Accordingly, we propose that the SMM-hyperaccumulation phenotype is caused by suppressed MGL expression in developing soybean seeds, resulting in transient accumulation of Met, which is converted into SMM to avoid the harmful effects caused by excess free Met.

    DOI: 10.1104/pp.20.00254

    PubMed

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  • Novel method for L-methionine determination using L-methionine decarboxylase and application of the enzyme for L-homocysteine determination 査読 国際誌

    Atsushi Okawa, Masaya Hayashi, Junko Inagaki, Toshihide Okajima, Takashi Tamura, Kenji Inagaki

    Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry   0916-8451 (print) ( 1347-6947 (online) )   1 - 9   2020年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1080/09168451.2020.1715781

    PubMed

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  • Antiviral effect of sinefungin on in vitro growth of feline herpesvirus type 1. 査読

    Yudai Kuroda, Haruka Yamagata, Michiko Nemoto, Kenji Inagaki, Takashi Tamura, Ken Maeda

    The Journal of antibiotics   72 ( 12 )   981 - 985   2019年12月

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    記述言語:英語  

    Feline herpesvirus type 1 (FHV-1) causes a potentially fatal disease in cats. Through the use of virus inhibition and cytotoxicity assays, sinefungin, a nucleoside antibiotic, was assessed for its potential to inhibit the growth of FHV-1. Sinefungin inhibited in vitro growth of FHV-1 most significantly over other animal viruses, such as feline infectious peritonitis virus, equine herpesvirus, pseudorabies virus and feline calicivirus. Our results revealed that sinefungin specifically suppressed the replication of FHV-1 after its adsorption to the host feline kidney cells in a dose-dependent manner without obvious cytotoxicity to the host cells. This antibiotic can potentially offer a highly effective treatment for animals infected with FHV-1, providing alternative medication to currently available antiviral therapies.

    DOI: 10.1038/s41429-019-0234-4

    PubMed

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  • Redox-tuning of oxidizing disulfide oxidoreductase generates a potent disulfide isomerase. 査読

    Sutoh S, Uemura Y, Yamaguchi Y, Kiyotou A, Sugihara R, Nagayasu M, Kurokawa M, Ito K, Tsunekawa N, Nemoto M, Inagaki K, Tamura T

    Biochimica et biophysica acta. Proteins and proteomics   1867 ( 3 )   194 - 201   2019年3月

  • Integrated transcriptomic and proteomic analyses of a molecular mechanism of radular teeth biomineralization in Cryptochiton stelleri. 査読 国際誌

    Michiko Nemoto, Dongni Ren, Steven Herrera, Songqin Pan, Takashi Tamura, Kenji Inagaki, David Kisailus

    Scientific reports   9 ( 1 )   856 - 856   2019年1月

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    記述言語:英語  

    Many species of chiton are known to deposit magnetite (Fe3O4) within the cusps of their heavily mineralized and ultrahard radular teeth. Recently, much attention has been paid to the ultrastructural design and superior mechanical properties of these radular teeth, providing a promising model for the development of novel abrasion resistant materials. Here, we constructed de novo assembled transcripts from the radular tissue of C. stelleri that were used for transcriptome and proteome analysis. Transcriptomic analysis revealed that the top 20 most highly expressed transcripts in the non-mineralized teeth region include the transcripts encoding ferritin, while those in the mineralized teeth region contain a high proportion of mitochondrial respiratory chain proteins. Proteomic analysis identified 22 proteins that were specifically expressed in the mineralized cusp. These specific proteins include a novel protein that we term radular teeth matrix protein1 (RTMP1), globins, peroxidasins, antioxidant enzymes and a ferroxidase protein. This study reports the first de novo transcriptome assembly from C. stelleri, providing a broad overview of radular teeth mineralization. This new transcriptomic resource and the proteomic profiles of mineralized cusp are valuable for further investigation of the molecular mechanisms of radular teeth mineralization in chitons.

    DOI: 10.1038/s41598-018-37839-2

    PubMed

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  • An Internal Sequence Region Catalytically Essential for the Human Selenophosphate Synthetase 2 査読

    Muneaki Takahata, Michiko Nemoto, Kenji Inagaki, Takashi Tamura

    FREE RADICAL BIOLOGY AND MEDICINE   112   65 - 65   2017年11月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE INC  

    DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2017.10.092

    Web of Science

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  • Structural and mechanistic insights into homocysteine degradation by a mutant of methionine gamma-lyase based on substrate-assisted catalysis 査読

    Dan Sato, Tomoo Shiba, Shunsuke Yunoto, Kazuo Furutani, Mitsuki Fukumoto, Daizou Kudou, Takashi Tamura, Kenji Inagaki, Shigeharu Harada

    PROTEIN SCIENCE   26 ( 6 )   1224 - 1230   2017年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:WILEY  

    Methionine gamma-lyse (MGL) catalyzes the alpha, gamma-elimination of L-methionine and its derivatives as well as the alpha, beta-elimination of L-cysteine and its derivatives to produce alpha-keto acids, volatile thiols, and ammonia. The reaction mechanism of MGL has been characterized by enzymological studies using several site-directed mutants. The Pseudomonas putida MGL C116H mutant showed drastically reduced degradation activity toward methionine while retaining activity toward homocysteine. To understand the underlying mechanism and to discern the subtle differences between these substrates, we analyzed the crystal structures of the reaction intermediates. The complex formed between the C116H mutant and methionine demonstrated that a loop structure (Ala51-Asn64) in the adjacent subunit of the catalytic dimer cannot approach the cofactor pyridoxal 5'-phosphate (PLP) because His116 disrupts the interaction of Asp241 with Lys240, and the liberated side chain of Lys240 causes steric hindrance with this loop. Conversely, in the complex formed between C116H mutant and homocysteine, the thiol moiety of the substrate conjugated with PLP offsets the imidazole ring of His116 via a water molecule, disrupting the interaction of His116 and Asp241 and restoring the interaction of Asp241 with Lys240. These structural data suggest that the Cys116 to His mutation renders the enzyme inactive toward the original substrate, but activity is restored when the substrate is homocysteine due to substrate-assisted catalysis.

    DOI: 10.1002/pro.3158

    Web of Science

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  • Gene cloning, recombinant expression, purification and characterization of l-methionine decarboxylase from Streptomyces sp. 590. 査読 国際誌

    Masaya Hayashi, Akane Okada, Kumiko Yamamoto, Tomomi Okugochi, Chika Kusaka, Daizou Kudou, Michiko Nemoto, Junko Inagaki, Yuu Hirose, Toshihide Okajima, Takashi Tamura, Kenji Soda, Kenji Inagaki

    Journal of biochemistry   161 ( 4 )   389 - 398   2017年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    l-Methionine decarboxylase (MetDC) from Streptomyces sp. 590 depends on pyridoxal 5'-phosphate and catalyzes the non-oxidative decarboxylation of l-methionine to produce 3-methylthiopropylamine and carbon dioxide. MetDC gene (mdc) was determined to consist of 1,674 bp encoding 557 amino acids, and the amino acid sequence is similar to that of l-histidine decarboxylases and l-valine decarboxylases from Streptomyces sp. strains. The mdc gene was cloned and recombinant MetDC was heterologously expressed by Escherichia coli. The purification of recombinant MetDC was carried out by DEAE-Toyopearl and Ni-NTA agarose column chromatography. The recombinant enzyme was homodimeric with a molecular mass of 61,000 Da and showed optimal activity between 45 to 55 °C and at pH 6.6, and the stability below 30 °C and between pH 4.6 to 7.0. l-Methionine and l-norleucine were good substrates for MetDC. The Michaelis constants for l-methionine and l-norleucine were 30 and 73 mM, respectively. The recombinant MetDC (0.50 U/ml) severely inhibited growth of human tumour cells A431 (epidermoid ovarian carcinoma cell line) and MDA-MB-231 (breast cancer cell line), however showed relatively low cytotoxicity for human normal cell NHDF-Neo (dermal fibroblast cell line from neonatal foreskin). This study revealed the properties of the gene and the protein sequence of MetDC for the first time.

    DOI: 10.1093/jb/mvw083

    PubMed

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  • The hyperthermophilic cystathionine γ-synthase from the aerobic crenarchaeon Sulfolobus tokodaii: expression, purification, crystallization and structural insights. 査読

    Sato, D, Shiba, T, Mizuno, S, Kawamura, A, Hanada, S, Yamada, T, Shinozuki, M, Yanagitani, M, Tamura, T, Inagaki, K, Harada, S

    Acta. Cryst.   73   152 - 158   2017年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1107/S2053230X17002011

    Web of Science

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  • Epistasis effects of multiple ancestral-consensus amino acid substitutions on the thermal stability of glycerol kinase from Cellulomonas sp NT3060 査読

    Yasuhisa Fukuda, Asuka Abe, Takashi Tamura, Takahide Kishimoto, Atsushi Sogabe, Satoshi Akanuma, Shin-ichi Yokobori, Akihiko Yamagishi, Katsumi Imada, Kenji Inagaki

    JOURNAL OF BIOSCIENCE AND BIOENGINEERING   121 ( 5 )   497 - 502   2016年5月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SOC BIOSCIENCE BIOENGINEERING JAPAN  

    Thermostable variants of the Cellulomonas sp. NT3060 glycerol kinase have been constructed by through the introduction of ancestral-consensus mutations. We produced seven mutants, each having an ancestral-consensus amino acid residue that might be present in the common ancestors of both bacteria and of archaea, and that appeared most frequently at the position of 17 glycerol kinase sequences in the multiple sequence alignment. The thermal stabilities of the resulting mutants were assessed by determining their melting temperatures (T-m), which was defined as the temperature at which 50% of the initial catalytic activity is lost after 15 min of incubation, as well as when the half-life of the catalytic activity occurs at a temperature of 60 degrees C (t(1/2)). Three mutants showed increased stabilities compared to the wild type protein. We then produced five more mutants with multiple amino acid substitutions. Some of the resulting mutants showed thermal stabilities much greater than those expected given the stabilities of the respective mutants with single mutations. Therefore, the effects of mutations are not always simply additive and some amino acid substitutions, which do not affect or only slightly improve stability when individually introduced into the protein, show substantial stabilizing effects in combination with other mutations. (C) 2015, The Society for Biotechnology, Japan. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/j.jbiosc.2015.09.011

    Web of Science

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  • Identification and characterization of the zosA gene involved in copper uptake in Bacillus subtilis 168 査読

    Takahiro Fukuhara, Kazuo Kobayashi, Yousuke Kanayama, Shu-ichi Enomoto, Taeko Kondo, Naoki Tsunekawa, Michiko Nemoto, Naotake Ogasawara, Kenji Inagaki, Takashi Tamura

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   80 ( 3 )   600 - 609   2016年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    DL-Penicillamine, a copper-specific metal chelator, remarkably suppressed the growth of Bacillus subtilis 168 when added to a synthetic medium under Cu2+ limitation. DNA microarray and screening of 2,602 knockout mutants showed that the zosA gene was de-repressed in the presence of 0.1% dl-penicillamine, and that the zosA mutant was sensitive to dl-penicillamine medium. The zosA mutant delayed the growth under Cu-limitation even without the chelator, and the sensitivity to dl-penicillamine was reversed by induction using 0.3mM IPTG and the Pspac promoter inserted directly upstream of the zosA gene. Furthermore, the zosA mutant showed elevated tolerance of excessive Cu2+ but not of excessive Zn2+ added to LB and synthetic media. Homology modeling of the ZosA protein suggested that the protein can fold itself into essential domains for constituting a metal transporting ATPase. Our study suggests that zosA is a candidate gene involved in copper uptake.

    DOI: 10.1080/09168451.2015.1107462

    Web of Science

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  • Molecular evolution of gas cavity in [NiFeSe] hydrogenases resurrected in silico 査読

    Takashi Tamura, Naoki Tsunekawa, Michiko Nemoto, Kenji Inagaki, Toshiyuki Hirano, Fumitoshi Sato

    SCIENTIFIC REPORTS   6   19742   2016年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:NATURE PUBLISHING GROUP  

    Oxygen tolerance of selenium-containing [NiFeSe] hydrogenases (Hases) is attributable to the high reducing power of the selenocysteine residue, which sustains the bimetallic Ni-Fe catalytic center in the large subunit. Genes encoding [NiFeSe] Hases are inherited by few sulphate-reducing delta-proteobacteria globally distributed under various anoxic conditions. Ancestral sequences of [NiFeSe] Hases were elucidated and their three-dimensional structures were recreated in silico using homology modelling and molecular dynamic simulation, which suggested that deep gas channels gradually developed in [NiFeSe] Hases under absolute anaerobic conditions, whereas the enzyme remained as a sealed edifice under environmental conditions of a higher oxygen exposure risk. The development of a gas cavity appears to be driven by non-synonymous mutations, which cause subtle conformational changes locally and distantly, even including highly conserved sequence regions.

    DOI: 10.1038/srep19742

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  • A non-radioactive assay for selenophosphate synthetase activity using recombinant pyruvate pyrophosphate dikinase from Thermus thermophilus HB8 査読

    Saho Kamada, Takahiro Okugochi, Kaori Asano, Ryuta Tobe, Hisaaki Mihara, Michiko Nemoto, Kenji Inagaki, Takashi Tamura

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   80 ( 10 )   1970 - 1972   2016年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    Biosynthesis of selenocysteine-containing proteins requires monoselenophosphate, a selenium-donor intermediate generated by selenophosphate synthetase (Sephs). A non-radioactive assay was developed as an alternative to the standard [8-C-14] AMP-quantifying assay. The product, AMP, was measured using a recombinant pyruvate pyrophosphate dikinase from Thermus thermophilus HB8. The K-M and k(cat) for Sephs2-Sec60Cys were determined to be 26M and 0.352min(-1), respectively.

    DOI: 10.1080/09168451.2016.1200458

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  • Molecular cloning and characterization of l-methionine γ-lyase from Streptomyces avermitilis. 査読

    Kudou D, Yasuda E, Hirai Y, Tamura T, Inagaki K

    Journal of bioscience and bioengineering   120 ( 4 )   380 - 383   2015年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1016/j.jbiosc.2015.02.019

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  • Draft Genome Sequence of Streptomyces incarnatus NRRL8089, which Produces the Nucleoside Antibiotic Sinefungin. 査読 国際誌

    Kenshiro Oshima, Masahira Hattori, Hitomi Shimizu, Koji Fukuda, Michiko Nemoto, Kenji Inagaki, Takashi Tamura

    Genome announcements   3 ( 4 )   2015年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    A draft genome sequence of Streptomyces incarnatus NRRL8089, which produces the nucleoside antibiotic sinefungin, is described here. The genome contains 8,897,465 bp in 76 contigs and 8,266 predicted genes. Interestingly, the genome encodes an open reading frame for selenocysteine-containing formate dehydrogenase-O and the selenoprotein biosynthetic gene cluster selABCD.

    DOI: 10.1128/genomeA.00715-15

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  • Reactivity of sorbose dehydrogenase from Sinorhizobium sp 97507 for 1,5-anhydro-D-glucitol 査読

    Toshio Araki, Tomoko Nakatsuka, Fuminao Kobayashi, Emi Watanabe-Ishimaru, Hirokazu Sanada, Takashi Tamura, Kenji Inagaki

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   79 ( 7 )   1130 - 1132   2015年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    DOI: 10.1080/09168451.2015.1012148

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  • Recombinant expression, molecular characterization and crystal structure of antitumor enzyme, L-lysine α-oxidase from Trichoderma viride. 査読

    Amano, M, Mizuguchi, H, Sano, T, Kondo, H, Shinyashiki, K, Inagaki, J, Tamura, T, Kawaguchi, T, Kusakabe, H, Inada, K, Inagaki, K

    Journal of Biochemistry   157 ( 6 )   549 - 559   2015年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1093/jb/mvv012

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  • セルロモナスNT3060株の防腐剤耐性グリセロールキナーゼの遺伝子クローニングと特性解析 査読

    曽我部敦, 北林雅夫, 森島賢一, 古川美代子, 八田貴, 福田靖久, 西瀬弘, 岡正則, 田村隆, 稲垣賢二

    生物工学会誌   92 ( 8 )   402 - 409   2014年8月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:公益社団法人日本生物工学会  

    グリセロールキナーゼは,中性脂肪測定用臨床検査薬用原料として利用されている.臨床検査薬は,近年溶液状態の検査薬が主流になり,長期間の保存を可能にするため,防腐剤を添加する事が一般的である.しかし,これらの防腐剤は酵素の安定性へ悪影響を及ぼす事もあり,臨床検査薬用原料酵素には溶液中の安定性に加え,これらの防腐剤への耐性も求められるようになっている.我々はCellulomonas sp. NT3060由来グリセロールキナーゼがN-methylisothiazoloneやimidazolidinylureaのような防腐剤に対し優れた安定性を示す事を見いだし,その酵素学的性質を明らかにした.Cellulomonas sp. NT3060由来のグリセロールキナーゼは,1,518塩基にコードされ,505アミノ酸より構成されていた.さらに,本遺伝子を導入した大腸菌により発現されたCellulomonas sp. NT3060由来グリセロールキナーゼを各種カラムクロマトグラフィーにより均一に精製し,その酵素学的特性を明らかにした.本グリセロールキナーゼの安定性は好熱性細菌由来のグリセロールキナーゼと比較すると不安定であるが,37℃付近の実用温度では十分安定であり,弱酸性領域から弱アルカリ領域まで幅広いpH領域で安定であった.また,基質であるグリセロールに対してKm値は6.9μMと高い親和性を示した.さらに,他起源のグリセロールキナーゼと比較して複数の防腐剤に対して高い耐性を示した.以上の性質より,本グリセロールキナーゼは臨床診断薬用原料として総合的に優れた性質を有した酵素である事が示唆された.

    CiNii Article

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  • X-Ray crystallographic evidence for the presence of the cysteine tryptophylquinone cofactor in L-lysine ε-oxidase from Marinomonas mediterranea 査読

    Okazaki, S, Nakano, S, Matsui, D, Akaji, S, Inagaki, K, Asano, Y

    J. Biochem.   154 ( 3 )   233 - 236   2013年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1093/jb/mvt070

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  • The role of amino acid residues in the active site of L-methionine γ-lyase from Pseudomonas putida. 査読

    Fukumoto M, Kudou D, Murano S, Shiba T, Sato D, Tamura T, Harada S, Inagaki K

    Bioscience, biotechnology, and biochemistry   76 ( 7 )   1275 - 1284   2012年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1271/bbb.110906

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  • Arg305 of Streptomyces L-glutamate oxidase plays a crucial role for substrate recognition 査読

    Tomohiro Utsumi, Jiro Arima, Chika Sakaguchi, Takashi Tamura, Chiduko Sasaki, Hitoshi Kusakabe, Shigetoshi Sugio, Kenji Inagaki

    BIOCHEMICAL AND BIOPHYSICAL RESEARCH COMMUNICATIONS   417 ( 3 )   951 - 955   2012年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ACADEMIC PRESS INC ELSEVIER SCIENCE  

    Recently, we have solved the crystal structure of L-glutamate oxidase (LGOX) from Streptomyces sp. X-119-6 (PDB code: 2E1M), the substrate specificity of which is strict toward L-glutamate. By a docking simulation using.-glutamate and structure of LGOX, we selected three residues, Arg305, His312, and Trp564 as candidates of the residues associating with recognition of L-glutamate. The activity of LGOX toward L-glutamate was significantly reduced by substitution of selected residues with Ala. However, the enzyme, Arg305 of which was substituted with Ala, exhibited catalytic activity toward various L-amino acids. To investigate the role of Arg305 in substrate specificity, we constructed Arg305 variants of LGOX. In all mutants, the substrate specificity of LGOX was markedly changed by the mutation. The results of kinetics and pH dependence on activity indicate that Arg305 of LGOX is associated with the interaction of enzyme and side chain of substrate. (C) 2011 Elsevier Inc. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/j.bbrc.2011.12.033

    Web of Science

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  • Selenite Reduction by the Thioredoxin System: Kinetics and Identification of Protein-Bound Selenide

    Takashi Tamura, Kumi Sato, Kentaro Komori, Takeshi Imai, Mitsuhiko Kuwahara, Takahiro Okugochi, Hisaaki Mihara, Nobuyoshi Esaxi, Kenji Inagaki

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   75 ( 6 )   1184 - 1187   2011年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    Selenite (SeO32-) assimilation into a bacterial selenoprotein depends on thioredoxin (trx) reductase in Esherichia coli, but the molecular mechanism has not been elucidated. The mineral-oil overlay method made it possible to carry out anaerobic enzyme assay, which demonstrated an initial lag-phase followed by time-dependent steady NADPH consumption with a positive cooperativity toward selenite and trx. SDS-PAGE/auto-radiography using Se-75-labeled selenite as substrate revealed the formation of trx-bound selenium in the reaction mixture. The protein-bound selenium has metabolic significance in being stabilized in the divalent state, and it also produced the selenopersulfide (-S-SeH) form by the catalysis of E. coli trx reductase (TrxB).

    DOI: 10.1271/bbb.100847

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  • Identification and Conformer Analysis of a Novel Redox-Active Motif, Pro-Ala-Ser-Cys-Cys-Ser, in Drosophila Thioredoxin Reductase by Semiempirical Molecular Orbital Calculation 査読

    Mitsuhiko Kuwahara, Takashi Tamura, Kentaro Kawamura, Kenji Inagaki

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   75 ( 3 )   516 - 521   2011年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    Mammalian thioredoxin reductases (TrxRs) contain selenium as selenocysteine (Sec) in the C-terminal redox center -Gly-Cys-Sec-Gly-OH to reduce Trx and other substrates; a Sec-to-Cys substitution in mammalian TrxR yields an almost inactive enzyme. The corresponding tetrapeptide sequence in Drosophila melanogaster TrxR (Dm-TrxR), -Ser-Cys-Cys-Ser-OH, endows the orthologous enzyme with a catalytic competence similar to mammalian selenoenzymes, but implementation of the Ser-containing tetrapeptide sequence SCCS into the mammalian enzyme does not restore the activity of the Sec-to-Cys mutant form (turnover number < 2/min). MOPAC calculation suggested that the C-terminal hexapeptide Pro-Ala-Ser-Cys-Cys-Ser-OH functions as a redox center that alleviates the necessity for selenium in Dm-TrxR, and a mutant form of human lung TrxR that mimics this hexapeptide sequence showed improved catalytic turnover (17.4/min for DTNB and 13.2/min for E. coli trx) compared to the Sec-to-Cys mutant. MOPAC calculation also suggested that the dominant form of the Pro-containing hexapeptide is a C+ conformation, which perhaps has a catalytic advantage in facile reduction of the intramolecular disulfide bond between Cys497 and Cys498 by the N-terminal redox center in the neighboring subunit.

    DOI: 10.1271/bbb.100740

    Web of Science

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  • Production improvement of antifungal, antitrypanosomal nucleoside sinefungin by rpoB mutation and optimization of resting cell system of Streptomyces incarnatus NRRL 8089. 査読

    Koji Fukuda, Takashi Tamura, Hideyuki Ito, Sayaka Yamamoto, Kozo Ochi, Kenji Inagaki

    Journal of bioscience and bioengineering   109 ( 5 )   459 - 65   2010年5月

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    記述言語:英語  

    Sinefungin, a nucleoside antibiotic with potent antifungal, antiviral, and anti-trypanosome activities, has been a target for production enhancement in the past decades through medium optimization and strain improvement. For the purpose of introducing a more rational approach, we induced rpoB mutation in the producer strain, Streptomyces incarnatus NRRL 8089, by optimized UV-irradiation, and a resulting rifampicin-resistant strain rif-400 increased the sinefungin production by 7-fold. The growth and melanin production were obviously accelerated in the rifampicin-resistant high-producer mutant, while the morphological differentiation such as aerial mycelia and spiked-spore formation was retained. Molecular cloning and DNA sequencing identified a single mutation A1340G in the rpoB gene, which encodes the beta-subunit of RNA polymerase, and the resulting amino acid substitution Asp447Gly corresponded to one of mutations that reportedly allowed the transcriptional up-regulation of actinorhodin production in S. coelicolor A3(2). Sinefungin production was further enhanced by resting cell system using the rpoB mutant strain in the presence of 10 mM L-Arg. D-Arg or L-ornithine did not enhance the sinefungin production, and >50 mM urea strongly suppressed the nucleoside antibiotic production, supporting the proposed biosynthetic mechanism by which urea is liberated from the guanidino-group-bearing intermediate that is produced by enzymatic condensation of L-Arg and ATP.

    DOI: 10.1016/j.jbiosc.2009.10.017

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  • Identification and Purification of an L-Alanine Dehydrogenase Homolog that Catalyzes the Formation of L-Ornithine Lactam from Sinefungin-Producing Streptomyces incarnatus NRRL8089 査読

    Fukuda, K., Tamura, T., Sato, K., Inagaki, K

    Actinomycetologica   24 ( 2 )   63 - 65   2010年

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  • Structural characterization of l-glutamate oxidase from Streptomyces sp X-119-6 査読

    Jiro Arima, Chiduko Sasaki, Chika Sakaguchi, Hiroshi Mizuno, Takashi Tamura, Akiko Kashima, Hitoshi Kusakabe, Shigetoshi Sugio, Kenji Inagaki

    FEBS JOURNAL   276 ( 14 )   3894 - 3903   2009年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:WILEY-BLACKWELL  

    L-Glutamate oxidase (LGOX) from Streptomyces sp. X- 119- 6, which catalyzes the oxidative deamination of L-glutamate, has attracted increasing attention as a component of amperometric L-glutamate sensors used in the food industry and clinical biochemistry. The precursor of LGOX, which has a homodimeric structure, is less active than the mature enzyme with an alpha(2)beta(2)gamma(2) structure; enzymatic proteolysis of the precursor forms the stable mature enzyme. We solved the crystal structure of mature LGOX using molecular replacement with a structurally homologous model of l- amino acid oxidase ( LAAO) from snake venom: LGOX has a deeply buried active site and two entrances from the surface of the protein into the active site. Comparison of the LGOX structure with that of LAAO revealed that LGOX has three regions that are absent from the LAAO structure, one of which is involved in the formation of the entrance. Furthermore, the arrangement of the residues composing the active site differs between LGOX and LAAO, and the active site of LGOX is narrower than that of LAAO. Results of the comparative analyses described herein raise the possibility that such a unique structure of LGOX is associated with its substrate specificity.

    DOI: 10.1111/j.1742-4658.2009.07103.x

    Web of Science

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  • Enhanced production of the fluorinated nucleoside antibiotic nucleocidim 査読

    Fukuda, K, Tamura, T, Segawa, Y, Mutaguchi, Y, Inagaki, K

    Actinomycetologica   23   51 - 55   2009年

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  • The role of cysteine 116 in the active site of the antitumor enzyme L-methionine gamma-lyase from Pseudomonas putida 査読

    Daizou Kudou, Shintaro Misaki, Masao Yamashita, Takashi Tamura, Nobuyoshi Esaki, Kenji Inagaki

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   72 ( 7 )   1722 - 1730   2008年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    The cysteinyl residue at the active site Of L-methionine gamma-lyase from Pseudomonas putida (MGL_Pp) is highly conserved among the heterologous MGLs. To determine the role of Cys116, we constructed 19 variants of C116X MGL_Pp by saturation mutagenesis. The Cys116 mutants possessed little catalytic activity, while their affinity for each substrate was almost the same as that of the wild type. Especially, the C116S, C116A, and C116H variants composed active site catalytic function as measured by the kinetic parameter k(cat) toward L-methionine. Furthermore, the mutagenesis of Cys116 also affected the substrate specificity of MGL_Pp at the active center. Substitution of Cys116 for His led to a marked increase in activity toward L-cysteine and a decrease in that toward L-methionine. Propargylglycine inactivated the WT MGL, C116S, and C116A mutants. Based on these results, we postulate that Cys116 plays an important role in the gamma-elimination reaction of L-methionine and in substrate recognition in the MGLs.

    DOI: 10.1271/bbb.80015

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  • Selenite assimilation into formate dehydrogenase H depends on thioredoxin reductase in Escherichia coli

    Muneaki Takahata, Takashi Tamura, Katsumasa Abe, Hisaaki Mihara, Suguru Kurokawa, Yoshihiro Yamamoto, Ryuhei Nakano, Nobuyoshi Esaki, Kenji Inagaki

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   143 ( 4 )   467 - 473   2008年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:OXFORD UNIV PRESS  

    Escherichia coli growing under anaerobic conditions produce H(2) and CO(2) by the enzymatic cleavage of formate that is produced from pyruvate at the end of glycolysis. Selenium is an integral part of formate dehydrogenase H (FDH(H)), which catalyses the first step in the formate hydrogen lyase (FHL) system. The genes of FHL system are transcribed only under anaerobic conditions, in the presence of a sigma(54)-dependent transcriptional activator Fh1A that binds formate as an effector molecule. Although the formate addition to the nutrient media has been an established procedure for inducing high FDHH activity, we have identified a low-salt nutrient medium containing <0.1% NaCl enabled constitutive, high expression of FDH(H) even without formate and D-glucose added to the medium. The novel conditions allowed us to study the effects of disrupting genes like trxB (thioredoxin reductase) or gor (glutathione reductase) on the production of FDH(H) activity and also reductive assimilation of selenite (SeO(3)(2-)) into the selenoprotein. Despite the widely accepted hypothesis that selenite is reduced by glutathione reductase-dependent system, it was demonstrated that trxB gene was essential for FDH(H) production and for labelling the FDH(H) polypeptide with (75)Se-selenite. Our present study reports for the first time the physiological involvement of thioredoxin reductase in the reductive assimilation of selenite in E. coli.

    DOI: 10.1093/jb/mvm247

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  • Structure and quantum chemical analysis of NAD(+)-dependent isocitrate dehydrogenase: Hydride transfer and co-factor specificity 査読

    Katsumi Imada, Takashi Tamura, Ryo Takenaka, Issei Kobayashi, Keiichi Namba, Kenji Inagaki

    PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS   70 ( 1 )   63 - 71   2008年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:WILEY-LISS  

    The crystal structure of Acidithiobacillus thiooxidans isocitrate dehydrogenase complexed with NAD(+) and citrate has been solved to a resolution of 1.9 angstrom. The protein fold of this NAD(+)-dependent enzyme shares a high similarity with those of NADP(+-)dependent bacterial 1CDHs. The NAD(+) and the citrate are clearly identified in the active site cleft with a well-defined electron density. Asp-357 is the direct cofactor-specificity determinant that interacts with 2'-OH and 3'-OH of the adenosine ribose. The adenosine ribose takes a C2'-endo puckering conformation as previously reported for an NAD(+-)specific isopropylmalate dehydrogenase. The nicotinamide moiety of NAD(+) has the amide NH2 group oriented in cis conformation with respect to the C4 carbon of the nicotinamide ring, slanted toward the bound citrate molecule with a dihedral angle of -21 degrees. The semi-empirical molecular orbital calculation suggests that the pro-R hydrogen atom at C4 of NADH would bear the largest negative charge when the amide NH2 group is in such conformation, suggesting that the amide group has a catalytically significant role in stabilizing the transition state as NADH is being formed during the hydride transter catalysis.

    DOI: 10.1002/prot.21486

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  • Structure of the antitumour enzyme L-methionine gamma-lyase from pseudomonas putida at 1.8 angstrom resolution 査読

    Daizou Kudou, Shintaro Misaki, Masao Yamashita, Takashi Tamura, Tomoaki Takakura, Takayuki Yoshioka, Shigeo Yagi, Robert M. Hoffman, Akio Takimoto, Nobuyoshi Esaki, Kenji Inagaki

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   141 ( 4 )   535 - 544   2007年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPANESE BIOCHEMICAL SOC  

    L-Methionine gamma-lyase (EC 4.4.1.11, MGL_Pp) from Pseudomonas putida is a multi-functional enzyme, which belongs to the gamma-family of pyridoxal-5'-phosphate (PLP) dependent enzymes. In this report, we demonstrate that the three-dimensional structure of MGL_Pp has been completely solved by the molecular replacement method to an R-factor of 20.4% at 1.8 angstrom resolution. Detailed information of the overall structure of MGL_Pp supplies a clear picture of the substrate- and PLP-binding pockets. Tyr59 and Arg61 of neighbouring subunits, which are strongly conserved in other gamma-family enzymes, contact the phosphate group of PLP. These residues are important as the main anchor within the active site. Lys240, Asp241 and Arg61 of one partner monomer and Tyr114 and Cys116 of the other partner monomer form a hydrogen-bond network in the MGL active site which is specific for MGLs. It is also suggested that electrostatic interactions at the subunit interface are involved in the stabilization of the structural conformation. The detailed structure will facilitate the development of MGL_Pp as an anticancer drug.

    DOI: 10.1093/jb/mvm055

    Web of Science

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  • 大腸菌の亜セレン酸同化は, チオレドキシン還元系に依存する 査読

    高畑宗明, 田村隆, 阿部勝正, 三原久明, 江崎信芳, TC. Stadtman, 稲垣賢二

    Trace Nutrients Res.   24   42 - 48   2007年

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  • Performance characterization of recombinant L-glutamate oxidase in a micro GOT/GPT sensing system 査読

    Sanjay Upadhyay, Naoto Ohgami, Hitoshi Kusakabe, Hiroshi Mizuno, Jiro Arima, Takashi Tamura, Kenji Inagaki, Hiroaki Suzuki

    SENSORS AND ACTUATORS B-CHEMICAL   119 ( 2 )   570 - 576   2006年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE SA  

    Large-scale production Of L-glutamate oxidase (L-GlOx) from Streptomyces sp. X-119-6 was conducted with the use of an Escherichia coli expression system. The active alpha(2)beta(2)gamma(2)-subunit structure of the enzyme was obtained by proteolysis of a precursor form using metalloendopeptidase. The performance of this recombinant enzyme was tested in an amperometric sensing system to determine the L-glutamate concentration. To this end, a thin-film, three-electrode system was formed. Hydrogen peroxide produced by an enzymatic reaction was detected by using a platinum working electrode. The sensitivity of the L-glutamate sensor was 220 nA/mM, and the lower detection limit was 3 mu M (S/N = 3). Up to 800 mu M, a linear relationship was observed between the output current and the L-glutamate concentration. Furthermore, we used a microanalysis system to determine the activities of glutamic oxaloacetic transaminase (GOT) and glutamic pyruvic transaminase (GPT) and, ultimately, to test whether the recombinant enzyme can additionally be used to analyze enzyme activities. A polydimethylsiloxane (PDMS) flow channel with a mixing compartment was also used. The substrate solution and the sample solution for either GOT or GPT were mixed as they were being removed from the flow channel. As time elapsed, the L-glutamate concentration in the mixed solution increased because of the enzymatic reaction of GOT or GPT; consequently, a constant increase in current was observed. The relation between the slope of the response curve and the enzyme activity was linear up to 127 U/l for GOT and to 88 U/l for GPT. The results of this series of experiments demonstrate that recombinant L-GlOx can be used to construct micro sensors and microanalysis systems. (c) 2006 Elsevier B.V. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/j.snb.2006.01.008

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  • The crystal structure of hypothetical methyltransferase from Thermus thermophilus HB8 査読

    C Sasaki, I Sugiura, A Ebihara, T Tamura, S Sugio, K Inagaki

    PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS   64 ( 2 )   552 - 557   2006年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:WILEY-LISS  

    DOI: 10.1002/prot.21011

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  • Effects of the principal nutrients on lovastatin production by Monascus pilosus 査読

    Tsuyoshi Miyake, Kumiko Uchitomi, Ming-Yong Zhang, Isato Kono, Nobuyuki Nozaki, Hiroyuki Sammoto, Kenji Inagaki

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   70 ( 5 )   1154 - 1159   2006年5月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    Lovastatin production is dependent on the substrates provided. We investigated how several carbon and nitrogen sources in the medium affect lovastatin production by Monascus pilosus. M. pilosus required a suitable concentration of organic nitrogen peptone for high lovastatin production. As sole carbon source with peptone, although glucose strongly repressed lovastatin production, maltose was responsible for high production. Interestingly, glycerol combined with maltose enhanced lovastatin production, up to 444 mg/l in the most effective case. Moreover, an isolated mutant, in which glucose repression might be relieved, easily produced the highest level of lovastatin, 725 mg/l on glucose-glycerol-peptone medium. These observations indicate that lovastatin production by M. pilosus is regulated by strict glucose repression and that an appropriate release from this repression by optimizing medium composition and/or by a mutation(s) is required for high lovastatin production.

    DOI: 10.1271/bbb.70.1154

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  • Characterization of monofunctional catalase KatA from radioresistant bacterium Deinococcus radiodurans 査読

    Kobayashi, I, T Tamura, H Sghaier, Narumi, I, S Yamaguchi, K Umeda, K Inagaki

    JOURNAL OF BIOSCIENCE AND BIOENGINEERING   101 ( 4 )   315 - 321   2006年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SOC BIOSCIENCE BIOENGINEERING JAPAN  

    Catalase plays a key role in protecting cells against toxic reactive oxygen species. Here we report on the cloning, purification and characterization of a catalase (KatA, DR1998) from the extremely radioresistant bacterium Deinococcus radiodurans. The size of purified D. radiodurans KatA monomer was 65 kDa while gel filtration revealed that the size of the enzyme was 240 kDa, suggesting that KatA formed a homotetramer in solution. Purified KatA displayed a final specific activity of 68,800 U/mg of protein. The catalase activity of KatA was inhibited by sodium azide, sodium cyanide and 3-amino-1,2,4-triazole. The absorption spectrum of KatA exhibited a Soret band at 408 nm. The position of the spectral peak remained unchanged following reduction of KatA with dithionite. No peroxidase activity was found for KatA. These results demonstrate that D. radiodurans KatA is a typical monofunctional heme-containing catalase. The stability of KatA with respect to H2O2 stress was superior to that of commercially available Aspergillus niger and bovine liver catalases. The relative abundance of KatA in cells in addition to the H2O2 resistance property may play a role in the survival strategy of D. radiodurans against oxidative damage.

    DOI: 10.1263/jbb.101.315

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  • High-level expression and bulk crystallization of recombinant L-methionine gamma-lyase, an anticancer agent 査読

    T Takakura, T Ito, S Yagi, Y Notsu, T Itakura, T Nakamura, K Inagaki, N Esaki, RM Hoffman, A Takimoto

    APPLIED MICROBIOLOGY AND BIOTECHNOLOGY   70 ( 2 )   183 - 192   2006年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SPRINGER  

    L-Methionine gamma-lyase is a pyridoxal 5'-phosphate-dependent enzyme which has tumor selective anticancer activity. An efficient production process for the recombinant enzyme was constructed by using the overexpression plasmid in Escherichia coli, large-scale cultivation, and practical crystallization on an industrial scale. The plasmid was optimized with a promoter and the region of the ribosome-binding site. Plasmid pMGLTrc03, which has a trc promoter and a spacing of 12 nucleotides between the Shine-Dalgarno sequence and the ATG translation initiation codon, was selected as the most suitable plasmid. The transformants produced the enzyme, which intracellularly accumulated at 2.1 mg/ml as an active form and accounted for 43% of the total proteins in the soluble fraction by simple batch fermentation using a 500-l fermentor. The crystals were directly obtained from crude enzyme with 87% yield by a crystallization in the presence of 9.0% polyethylene glycol 6000, 3.6% ammonium sulfate, and 0.18 M sodium chloride using a 100-l crystallizer. After recrystallization, the enzyme was purified by anion-exchange column chromatography to remove endotoxins and by gel filtration for polishing. We prepared 600 g of purified enzyme with a low endotoxin content of sufficient quality for therapeutical use, with a 41% overall yield in the purification process.

    DOI: 10.1007/s00253-005-0038-2

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  • Physicochemical and pharmacokinetic characterization of highly potent recombinant L-methionine gamma-lyase conjugated with polyethylene glycol as an antitumor agent 査読

    T Takakura, A Takimoto, Y Notsu, H Yoshida, T Ito, F Nagatome, M Ohno, Y Kobayashi, T Yoshioka, K Inagaki, S Yagi, RM Hoffman, N Esaki

    CANCER RESEARCH   66 ( 5 )   2807 - 2814   2006年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER ASSOC CANCER RESEARCH  

    A highly potent recombinant L-methionine gamma-lyase (METase) conjugated with polyethylene glycol (PEG) was characterized physicochemically and pharmacokinetically in vivo and in vitro. Pegylated METase (PEG-METase), which contains pyridoxal 5'-phosphate (PLP) as a cofactor in the molecule, is a potent anticancer agent that can deplete L-methionine from plasma. Although pegylation decreased its specific activity, dithiothreitol (DTT) treatment increased it over three times with the detachment of one PEG moiety modified with a cysteine residue. We can produce DTT-treated PEG-METase on a large scale in sufficient quality for therapeutic use. The superiority of DTT-treated PEG-METase was confirmed by the enhancement of L-methionine depletion and amelioration of pharmacokinetics in mice. The holoenzyme of DTT-treated PEG-METase gave a several times larger area under the plasma concentration curve than that of DTT-untreated PEG-METase, not because of an increase of the half-life but because of high specific activity. Conversely, simultaneous PLP infusion led to a greatly increased half-life of the holoenzyme. DTT-treated PEG-METase administration with PLP infusion was the most useful combination for maximizing the potency of the enzyme. We showed that serum albumin interfered with holoenzyme activity in vitro. The decrease of holoenzyme activity was dependent on the type of serum albumin. We concluded that PLP was released from PEG-METase by serum albumin in vivo and in vitro. The deleterious effect of PLP dissociation from PEG-METase could be improved by supplementing PLP and oleic acid. Their synergistic effect in preventing a decrease of the holoenzyme activity was also observed.

    DOI: 10.1158/0008-5472.CAN-05-3910

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  • ヒト肺がん細胞のセレノリン酸合成酵素Sps1, Sps2の機能解析 査読

    田村隆, 山本真平, 高畑宗明, 田中英彦, 稲垣賢二

    Trace Nutrients Res.   22   147 - 152   2005年

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  • Selenophosphate synthetase genes from lung adenocarcinoma cells: Sps1 for recycling L-selenocysteine and Sps2 for selenite assimilation 査読

    T Tamura, S Yamamoto, M Takahata, H Sakaguchi, H Tanaka, TC Stadtman, K Inagaki

    PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA   101 ( 46 )   16162 - 16167   2004年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:NATL ACAD SCIENCES  

    A labile selenium donor compound monoselenophosphate is synthesized from selenide and ATP by selenophosphate synthetase (SPS). In the present study, Sps1 and Sps2 were cloned from a cDNA library prepared from human lung adenocarcinoma cells (NCI-H441). The human lung Sps1 has been cloned as an ORF of 1,179 bp, identical in sequence to that of the recently revised human liver Sps1. The in-frame TGA codon of the lung Sps2 was genetically altered to TGT (Cys) to obtain the Sps2Cys gene. Expression of the recombinant plasmids containing Spsi or Sps2Cys was highly toxic to Escherichia coli host cells grown aerobically. Accordingly, the human lung Sps homologs were characterized by an in vivo complementation assay using a selD mutant strain. An added selenium source and a low salt concentration (0.1-0.25% NaCl) in the medium were required for reproducible and sensitive in vivo complementation. Sps2Cys effectively complemented the selD mutant, and the resulting formate dehydrogenase H activity was as high as that of WT E. coli MC4100. In contrast, only a weak complementation of the selD mutant by the Sps1 gene was observed when cells were grown in selenite media. Better complementation with added L-selenocysteine suggested involvement of a selenocysteine lyase for mobilization of selenium. Based on this apparent substrate specificity of the Sps1 and Sps2 gene products we suggest that the Sps1-encoded enzyme depends on a selenium salvage system that recycles L-selenocysteine, whereas the Sps2 enzyme can function with a selenite assimilation system.

    DOI: 10.1073/pnas.0406313101

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  • Assay method for antitumor L-methionine gamma-lyase: comprehensive kinetic analysis of the complex reaction with L-methionine 査読

    T Takakura, K Mitsushima, S Yagi, K Inagaki, H Tanaka, N Esaki, K Soda, A Takimoto

    ANALYTICAL BIOCHEMISTRY   327 ( 2 )   233 - 240   2004年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ACADEMIC PRESS INC ELSEVIER SCIENCE  

    L-Methionine gamma-lyase (EC 4.4.1.11) is a pyridoxal 5'-phosphate-dependent multifunctional enzyme. Measuring the initial velocity of alpha-ketobutyrate production by alpha,gamma-elimination of L-methionine catalyzed by L-methionine gamma-lyase is not very feasible, because the enzyme simultaneously catalyzes both gamma-replacement and alpha,gamma-elimination. To develop an accurate enzyme assay, the comprehensive enzyme kinetics needed to be elucidated by progress curve analysis on the basis of a reaction model for conversion Of L-methionine to ot-ketobutyrate, methanethiol, and ammonia with pyridoxal 5'-phosphate as a cofactor. Kinetic parameters were determined by linear transformation using an approximation of a Maclaurin series from the whole velocity of ot-ketobutyrate production including alpha,gamma-elimination and gamma-replacement. The significance of gamma-replacement was revealed both theoretically and practically by the kinetic analysis. The enzyme activity was standardized and represented as the V-max value taking into consideration gamma-replacement in the presence of L-methionine at 37 degreesC and pH 8.0. The novel method that we proposed is accurate, sensitive, reproducible, and linear over a wide range for the determination of L-methionine gamma-lyase activity. (C) 2004 Elsevier Inc. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/j.ab.2004.01.024

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  • Recombinant expression, biochemical characterization and stabilization through proteolysis of an L-glutamate oxidase from Streptomyces sp X-119-6 査読

    J Arima, T Tamura, H Kusakabe, M Ashiuchi, T Yagi, H Tanaka, K Inagaki

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   134 ( 6 )   805 - 812   2003年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPANESE BIOCHEMICAL SOC  

    L-Glutamate oxidase (LGOX) from Streptomyces sp. X-119-6 is a protein of 150 kDa that has hexamer structure alpha(2)beta(2)gamma(2). The gene encoding LGOX was cloned and heterologously expressed in Escherichia coli. LGOX isolated from the E. coli transformant had the structure of a one chain polypeptide. Although the recombinant LGOX exhibited catalytic activity, it was inferior to the LGOX isolated from Streptomyces sp. X-119-6 in catalytic efficiency. The recombinant LGOX exhibited low thermostability compared to the LGOX isolated from Streptomyces sp. X-119-6 and was an aggregated form. Proteolysis of the recombinant LGOX with the metalloendopeptidase from Streptomyces griseus (Sgmp) improved its catalytic efficiency at various pH. Furthermore, the Sgmp-treated recombinant LGOX had a subunit structure of alpha(2)beta(2)gamma(2) and nearly the same enzymological character as the LGOX isolated from Streptomyces sp. X-119-6. A higher molecular species observed for the recombinant LGOX was not detected for the Sgmp-treated recombinant LGOX. These results prove that proteolysis by Sgmp is involved in the stabilization of the recombinant LGOX.

    DOI: 10.1093/jb/mvg206

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  • Cosynthesis of monofluoroacetate and 4-fluorothreonine by resting cells of blocked mutants of Streptomyces cattleya NRRL8057 査読

    T Tamura, Y Sawamoto, T Kuriyama, K Oba, H Tanaka, K Inagaki

    JOURNAL OF MOLECULAR CATALYSIS B-ENZYMATIC   23 ( 2-6 )   257 - 263   2003年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    Streptomyces cattleya NRRL 8057 produces monofluoroacetate and 4-fluorothreonine from inorganic fluoride. Mutants blocked in fluorometabolite production were prepared by chemical mutagenesis, and cosynthesis experiments with these blocked mutants were carried out by suspending cells of one blocked mutant in the supernatant broth of another blocked mutant. The harvest age of the cells, pH of the buffer, potassium fluoride concentration and glycerol supplementation were optimized for the monofluoroacetate production by a resting-cell suspension of S. cattleya. Successful cosynthesis with pairs of the mutants characterized four distinctive blocked sites in the order N-82, N-44, N-43 and N-47. Additional preparation of blocked mutants by UV irradiation and their cosynthesis assay confirmed that U-303, U-304, U-400 and U-500 were blocked in later steps than N-47. O'Hagan et al. recently proposed that fluoroacetaldehyde, the hypothetical precursor of monofluoroacetate and 4-fluorothreonine, derives from 5'-fluoro-5-deoxyadenosine, the first fluorinated metabolite synthesized from S-adenoSyl-L-methionine and inorganic fluoride by the novel enzyme 'fluorinase'. We were able to detect fluorinase activity in crude extracts of wild type and N-47 mutant strains, but not in the other mutant strains whose blocked steps flanked that of N-47. (C) 2003 Elsevier B.V. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/S1381-1177(03)00088-2

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  • Purification and substrate characterization of α-ketobutyrate decarboxylase from Pseudomonas putida 査読

    Inoue.H, Nishito.A, Eriguchi.S, Tamura.T, Inagaki.K, Tanaka.H

    J.Mol.Catal.B   23 ( 2-6 )   265 - 271   2003年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1016/S1381-1177(03)00089-4

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  • Biochemical and molecular characterization of the NAD(+)-dependent isocitrate dehydrogenase from the chemolithotroph Acidithiobacillus thiooxidans 査読

    H Inoue, T Tamura, N Ehara, A Nishito, Y Nakayama, M Maekawa, K Imada, H Tanaka, K Inagaki

    FEMS MICROBIOLOGY LETTERS   214 ( 1 )   127 - 132   2002年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    An isocitrate dehydrogenase (ICDH) with an unique coenzyme specificity from Acidithiobacillus thiooxidans was purified and characterized, and its gene was cloned. The native enzyme was homodimeric with a subunit of M-r 45 000 and showed a 78-fold preference for NAD(+) over NADP(+). The cloned ICDH gene (icd) was expressed in an icd-deficient strain of Escherichia coli EB106; the activity was found in the cell extract. The gene encodes a 429-amino acid polypeptide and is located between open reading frames encoding a putative aconitase gene (upstream of icd) and a putative succinyl-CoA synthase beta-subunit gene (downstream of icd). A. thiooxidans ICDH showed high sequence similarity to bacterial NADP(+)-dependent ICDH rather than eukaryotic NAD(+)-dependent ICDH, but the NAD(+)-preference of the enzyme was suggested due to residues conserved in the coenzyme binding site of the NAD(+)-dependent decarboxylating dehydrogenase. (C) 2002 Federation of European Microbiological Societies. Published by Elsevier Science B.V. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/S0378-1097(02)00857-1

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  • Identification of thermoacidophilic bacteria and a new Alicyclobacillus genomic species isolated from acidic environments in Japan 査読

    K Goto, Y Tanimoto, T Tamura, K Mochida, D Arai, M Asahara, M Suzuki, H Tanaka, K Inagaki

    EXTREMOPHILES   6 ( 4 )   333 - 340   2002年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SPRINGER-VERLAG TOKYO  

    Sixty strains of thermoacidophilic bacteria have been isolated from soil and water samples obtained from various acidic environments in Japan. An initial comparative sequence analysis of the hypervariable regions of the 16S rDNA revealed that all strains could be assigned to the Alicyclobacillus acidocaldarius-Alicyclobacillus genomic species 1 group, which could be further subdivided into three clusters (Clusters I-III). On the basis of phenotypic characteristics, chemotaxonomic profiles, and phylogenetic data of six selected strains, five strains were identified as either A. acidocaldarius or Alicyclobacillus genomic species 1; however, one strain (MIH 332) could not be determined to belong to either of these species. 16S rDNA sequence homology values between strain MIH 332 and the reference strains of A. acidocaldarius (ATCC 27009(T)) and Alicyclobacillus genomic species 1 (DSM 11984) were 98.8% and 99.1%, respectively, which were higher than the corresponding similarity between the reference strains (98.4%). On the other hand, DNA-DNA hybridization levels between strain MIH 332 and the reference strains were 39% and 44%, respectively, which were lower than the value between the reference strains (59% or 65%). However, the phenotype of strain MIH 332 was also similar to those of the reference strains, and a typical phenotype could not be found for the strain, thus indicating that the strain may be a new genomic species of A. acidocaldarius, for which the name Alicyclobacillus genomic species 2 is tentatively proposed. The results of this study suggest that A. acidocaldarius and its related species are widely distributed in acidic environments in Japan, with slight regional variations in morphological and genotypic characteristics.

    DOI: 10.1007/s00792-001-0262-3

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  • An in vitro screening method for DNA cytosine-C-5-methylase inhibitor 査読

    T Tamura, A Kataoka, LY Shu, A Ashida, H Tanaka, K Inagaki

    NATURAL PRODUCT LETTERS   16 ( 1 )   25 - 27   2002年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    A specific inhibitor of DNA cytosine C-5-methylases would be useful for studying genomic imprinting, X-chromosome inactivation, carcinogenesis, and regulation of tissue-specific gene expression, for these physiological phenomena appears to be regulated through DNA methylation in promoter sequences. This paper reports a novel convenient in vitro assay method for screening DNA cytosine C-5-Methylase inhibitor. Our method uses a commercially available Hae III methylase (cytosine C-5 methylase), its corresponding Hae III endonuclease, and lambda DNA as their substrate.

    DOI: 10.1080/1057563029001/4809

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  • Purification and characterization of an acid trehalase from Acidobacterium capsulatum 査読

    K Inagaki, N Ueno, T Tamura, H Tanaka

    JOURNAL OF BIOSCIENCE AND BIOENGINEERING   91 ( 2 )   141 - 146   2001年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SOC BIOSCIENCE BIOENGINEERING JAPAN  

    We purified an acid trehalase (EC 3.2.1.28, a,alpha,alpha'-trehalose glucohydrolase) from an acidophilic bacterium, Acidobacterium capsulatum. The enzyme was homogeneous based on polyacrylamide gel electrophoresis, and was composed of a single polypeptide chain with a molecular mass of 57 kDa. Maximum trehalase activity was observed at pH 2.5. The acid trehalase exhibited an apparent K-m of 1.0 mM for trehalose at 30 degreesC and pH 3.0, The trehalase was located in the periplasmic space. The activity of the enzyme was activated by 1.0 mM MnCl2 or CoCl2, and inhibited by 1.0 mM PbCl2, HgCl2, NiCl2, p-chloromercuribenzoate, N-ethylmaleimide, monoiodoacetate, or EDTA. The enzyme showed high specificity for trehalose. It was found that an equimolar mixture of alpha -D-glucose and beta -D-glucose was formed on hydrolysis of trehalose by the trehalase.

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  • Streptomyces sp.X-119-6由来L-グルタミン酸オキシダーゼの クローニング 及び発現 査読

    有馬二朗, 崎川智代, 田村 隆, 芦内 誠, 八木年晴, 日下部均, 田中英彦, 稲垣賢二

    微量栄養素研究   18   91 - 95   2001年

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  • Molecular cloning of thioredoxin reductase isozymes, TrxR1 and TrxR2, from human lung adenocarcinoma cell line, NCI-H441 査読

    Tamura,T, Hasegawa,M, Sugimoto,M, Inagaki, K, Tnaka,H

    Biryoeiyoso-Kenkyu   18   149 - 153   2001年

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  • Expression and Properties of Recombinant HbA2(α2β2) and Hybrids Containing δ-β Sequences. 査読

    Inagaki, K, J. Inagaki, A. Dumoulin, J. C. Padovan, B. T. Chait, A.Popowicz, L. R. Manning, J. M. Manning

    J.Protein Chem.   19 ( 8 )   649 - 662   2000年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1023/A:1007196118200

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  • Role of Tyrosine 114 of L-Methionine γ-Lyase from Pseudomonas putida. 査読

    Inoue, H, Inagaki, K, Adachi, N, Tamura, T, Esaki, N, Soda, K, Tanaka, H

    Biosci. Biotech. Biochem.   64 ( 11 )   2336 - 2343   2000年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1271/bbb.64.2336

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  • Purification and characterization of 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thiobacillus thiooxidans. 査読

    Kawaguchi, H, Inagaki, K, Matsunami, H, Nakayama, Y, Tano, T, Tanaka, H

    90 ( 4 )   459 - 461   2000年10月

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    記述言語:英語  

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  • Crystal Structure of the Pyridoxal-5'-phosphate Dependent L-methionine γ-lyase from Pseudomonas putida. 査読

    Motoshima, H, Inagaki,K, Kumasaka,T, Furuichi,M, Inoue,H, Tamura, T, Esaki,N, Soda,N, Tanaka,N, Yamamoto,M, Tanaka, H

    J. Biochem.   128 ( 3 )   349 - 354   2000年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022760

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  • Purification and some characteristics of a monomeric alanine racemase from an extreme thermophile, Thermus thermophilus 査読

    TK Seow, K Inagaki, T Nakamura, R Maeda, T Tamura, H Tanaka

    JOURNAL OF BIOSCIENCE AND BIOENGINEERING   90 ( 3 )   344 - 346   2000年9月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:SOC BIOSCIENCE BIOENGINEERING JAPAN  

    We purified to homogeneity an alanine racemase (EC 5.1.1.1) from Thermus thermophilus HB8, an extreme thermophile. Interestingly, the enzyme possessed a monomeric structure with a molecular weight of about 38,000. The enzyme was most active at pH 8 and 75 degreesC, and remained active after incubation at 80 degreesC for 30 min.

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  • Noncompetitive, Reversible Inhibition of Aminoacylase-1 by a Series of L-α-Hydroxyl- and L-α-Fluoro-fatty Acids; the Ligand Specificity of Aspergillus oryzae and Porcine Kidney Enzymes. 査読

    Tamura, T, Oki, Y, Yoshida, A, Kuriyama, T, Kawakami, H, Inoue, H, Inagaki, K, Tanaka, H

    Arch. Biochem. Biophys.   379 ( 2 )   261 - 266   2000年7月

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  • A Colourimetric Screening Method for Microorganisms that Have Methionine γ-lyase Activity. 査読

    Lim, L.-C, Tamura, T, Rahim, R, Ali, M, Ghazali, H, Inagaki, K, Tanaka, H

    Asia Pacific J.Mol, Biol. Biotech.,   8 ( 1 )   95 - 97   2000年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

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  • Purification of Anti-Escherichia coli O-157 Components Produced by Enterococcus faecalis TH10, an Isolate from Malaysian Fermentation Food, Temphe. 査読

    Ohhira, I, Tamura, T, Kurokawa, H, Nakaue, H, Inagaki, K, Tanaka,H

    Milk Science,   49 ( 2 )   81 - 88   2000年

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  • Purification and characterization of NAD : penicillamine ADP transferase from Bacillus sphaericus - A novel NAD-dependent enzyme catalyzing phosphoramide bond formation 査読

    J Yanagidani, T Tamura, K Inagaki, K Soda, H Tanaka

    JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY   274 ( 2 )   795 - 800   1999年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC  

    A strain of Bacillus sphaericus isolated from a local soil sample has been found to use beta,beta-dimethyl-DL-cysteine (DL-penicillamine) as the sole nitrogen source, Crude cell extract of the bacterium showed potent penicillamine-consuming activity only in the presence of NAD, which, however, was not used as an electron ac ceptor, Characterization of reaction products revealed that penicillamine was derivatized to a phosphoramide adduct with the ADP moiety of NAD, whereas the nicotinamide-ribose group was released and hydrolyzed spontaneously to ribose and nicotinamide, The phosphoramide product, ADP-penicillamine, caused potent product inhibition on the purified enzyme, and adenylate deaminase was found to be effective in converting the inhibitory product into inosine-diphosphate-penicillamine and thereby maintained the catalysis for several hours, The novel enzyme, termed as NAD:penicillamine ADP transferase, showed a single band on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis with a mass of approximately 42 kDa, The native enzyme was monomeric. The enzyme showed high substrate specificity to NAD (K-m = 13.0 mM) and L-penicillamine (K-m = 6.5 mM); other nucleotides such as NADP, NAD(P)H, AMP, ADP, and ADP-ribose did not substitute for NAD, and L-valine, L-cysteine, L-homocysteine, L-cystine, L-leucine, and L-isoleucine did not serve as the substrate. Kinetic studies suggested an Ordered Bi Bi mechanism, with NAD as the first substrate to bind and ADP-L-penicillamine as the last product released, The novel NAD-dependent enzyme may catalyze the first step in penicillamine degradation in the strain of B. sphaericus.

    DOI: 10.1074/jbc.274.2.795

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  • Purification and Properties of an Acid α-Glucosidase from Acidobacterium capsulatum. 査読

    Kishimoto, N., Shiraishi, T., Inagaki, K., Sugio, T., Tanaka, H, Tano, T.

    J. Appl. Glycosci.   46 ( 2 )   121 - 127   1999年

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  • Purification and characterization of 3-isopropylmalate dehydrogenase of acidophilic autotroph Thiobacillus thiooxidans 査読

    H Kawaguchi, K Inagaki, H Matsunami, Y Nakayama, T Tano, H Tanaka

    BIOHYDROMETALLURGY AND THE ENVIRONMENT TOWARD THE MINING OF THE 21ST CENTURY, PT B 1999   9   97 - 103   1999年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(国際会議プロシーディングス)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    3-Isopropylmalate dehydrogenase was purified to homogeneity from the acidophilic autotroph Thiobacillus thiooxidans. The native enzyme molecule is a dimer of molecular weight 40,000. The K-m value for 3-isopropylmalate was estimated to be 0.13 mM and that for NAD(+) 8.7 mM. The optimum pH and temperature for the activity are 9.0 and 65, respectively. The properties of the enzyme are similar to those of the Thiobacillus ferrooxidans enzymes, except for substrate specificity. T. ferrooxidans 3-isopropylmalate dehydrogenase is able to utilize alkyl-malate as substrate in addition to 3-isopropylmalate. However, T. thiooxidans 3-isopropylmalate is not able to utilize malate as a substrate.

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  • Structure of 3-Isopropylmalate Dehydrogenase in Complex with 3-Isopropylmalate at 2.0ÅResolution: the role of Glu88 in the unique substrate-recognition mechanism. 査読

    Structure,   6 ( 8 )   971 - 982   1998年8月

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    記述言語:英語  

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  • Gene cloning and characterization of an acidic xylanase from Acidobacterium capsulatum 査読

    K Inagaki, K Nakahira, K Mukai, T Tamura, H Tanaka

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   62 ( 6 )   1061 - 1067   1998年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    The gene xynA encoding an acid endo-beta-1,4-xylanase from an acidophilic bacterium, Acidobacterium capsulatum 161, was cloned and expressed in Escherichia coli. The nucleotide sequence of the 1.6-kb DNA fragment containing xynA was analyzed, revealing an open reading frame of 1,215 bp encoding a peptide of 405 amino acid residues. The deduced amino acid sequence of XynA was very similar to other xylanases that are from the glycosyl hydrolase family 10. XynA was purified to homogeneity by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis from E. coli transformants. The molecular mass and isoelectric point of XynA were 41 kDa and 7.3, respectively. The xylanase activity of the cloned XynA is an endo-acting enzyme that shows optimal activity at pH 5.0 and 65 degrees C, and is stable pH between 3.0 and 8.0. The K-m and V-max with oat spelt xylan as a substrate at pH 5.0 and 30 degrees C are 3.5 mg / ml and 403 mu mol / min / mg.

    DOI: 10.1271/bbb.62.1061

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  • Alanine racemase from an acidophile, Acidiphilium organovorum: Purification and characterization 査読

    TK Seow, K Inagaki, T Tamura, K Soda, H Tanaka

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   62 ( 2 )   242 - 247   1998年2月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    An alanine racemase (EC 5.1.1.1) from an acidophilic heterotrophic bacterium, Acidiphilium organovorum 13H, was purified and characterized. The enzyme had a dimeric structure with identical subunits of M-r 33,000 each. Although A. organovorum 13H is an acidophile, the enzyme had its maximum velocity at pH 9, corresponding to its location in the cytoplasm. Activity was maximum between 50 and 60 degrees C. For an enzyme from a mesophile, it was stable to heat, showing no loss of activity after a 30-min incubation at 65 degrees C. The enzyme needed pyridoxal 5'-phosphate (PLP) as a cofactor for its activity, as seen from the loss of activity upon dialysis against PLP-free buffer containing hydroxylamine and its absorption maximum at 420 nm. Activity was ihhibited by common inhibitors of PLP-dependent enzymes. PLP content studies found that 1 mole of enzyme contained 2 moles of PLP. The enzyme catalyzed the symmetric reversible racemization of alanine exclusively.

    DOI: 10.1271/bbb.62.242

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  • Overproduction and substrate specificity of 3-isopropylmalate dehydrogenase from Thiobacillus ferrooxidans 査読

    H Matsunami, H Kawaguchi, K Inagaki, T Eguchi, K Kakinuma, H Tanaka

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   62 ( 2 )   372 - 373   1998年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    We constructed an overexpression system in Escherichia coli of the leuB gene coding for 3-isopropylmalate dehydrogenase in Thiobacillus ferrooxidans. E. coli harboring the plasmid we constructed, pKK leuB1, produced 17-fold the enzyme protein of the expression system previously used for purification. The substrate specificity of the enzyme was analyzed with synthetic (2R, 3S)-3-alkylmalates. The 3-isopropylmalate dehydrogenase of Thiobacillus ferrooxidans had broad specificity toward the alkylmalates.

    DOI: 10.1271/bbb.62.372

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  • Regulatory region of expression of Thiobacillus ferrooxidans leuB gene in Escherichia coli 査読

    H Kawaguchi, K Inagaki, H Tanaka

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   61 ( 12 )   2119 - 2121   1997年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    The regulatory region of Thiobacillus ferrooxidans leuB gene was analyzed. The deletion analysis indicated that the promoter sequences CATCCG and TATTAT, which were similar to the consensus -35 and -10 sequences of Escherichia coli, respectively, existed. The transcriptional initiation site was located at the position of cytosine -26. The deletion analysis of the upstream region suggested the existence of a regulatory region by leucine and the region related to transcription of the gene.

    DOI: 10.1271/bbb.61.2119

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  • Determination of methylation specificity of sequence-specific DNA methyltransferases using matrix assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry 査読

    T Tamura, Y Araki, S Yamaoka, K Inagaki, H Tanaka

    NUCLEIC ACIDS RESEARCH   25 ( 20 )   4162 - 4164   1997年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:OXFORD UNIV PRESS  

    We describe here a sensitive and straightforward method for characterizing the methylation specificity of type II DNA methyltransferase (MTase) using matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight (MALDI-TOF) mass spectrometry, DNA substrate, prepared by ligation of a commercially available oligonucleotide, was modified by the subject MTase, and was derivatized to a mixture of single-stranded oligonucleotides through endonuclease treatment, heat-denaturation and limited digestion by 3'-terminus-specific phosphodiesterase I, MALDI-TOF mass spectrometry was used to determine the mass differences between the digestion products, and the methylated nucleotide was explicitly identified by the mass increase of 14 Da due to the base modification, The method was applicable to the three representative MTases M.EcoRI, M.BamHI and M.HaeIII.

    DOI: 10.1093/nar/25.20.4162

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  • Phylogenetic characterization of a new thermoacidophilic bacterium isolated from hot springs in Japan 査読

    A Hiraishi, K Inagaki, Y Tanimoto, M Iwasaki, N Kishimoto, H Tanaka

    JOURNAL OF GENERAL AND APPLIED MICROBIOLOGY   43 ( 5 )   295 - 304   1997年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:MICROBIOL RES FOUNDATION  

    Three strains of thermophilic-acidophilic bacteria isolated previously from different hot springs in Japan were characterized by molecular genetic methods. The strategy taken involved PCR amplification, sequencing and restriction pattern analysis of 16S rDNA, 16S-23S rDNA spacer polymorphism analysis and genomic DNA-DNA hybridization. A phylogenetic analysis based on 16S rDNA sequences showed that the new thermoacidophilic isolates formed a genetically coherent group at the species level and fell into a major cluster together with members of the genera Alicyclobacillus and Sulfobacillus with A. acidocaldarius and A. acidoterrestris as their closest relatives. The levels of binary sequence similarity between the isolates and the two Alicyclobacillus species were 97.6 to 97.9%, values considered low enough to warrant placement of the isolates in a distinct species of the genus Alicyclobacillus. The 16S rDNA restriction pattern analysis, but not 16S-23S rDNA spacer polymorphism analysis, was useful for differentiating the isolates from the established Alicyclobacillus species. DNA-DNA hybridization assays demonstrated a distinct phylogenetic position of our isolates as a genospecies within the genus Alicyclobacillus. On the basis of these results, the thermoacidophilic isolates should be classified into a new species ef Alicyclobacillus. The results of this study suggest that this new genospecies of Alicyclobacillus is widely distributed in hot springs in Japan.

    DOI: 10.2323/jgam.43.295

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  • Molecular characterization of the mde operon involved in L-methionine catabolism of Pseudomonas putida 査読

    H Inoue, K Inagaki, SI Eriguchi, T Tamura, N Esaki, K Soda, H Tanaka

    JOURNAL OF BACTERIOLOGY   179 ( 12 )   3956 - 3962   1997年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

    A 15-kb region of Pseudomonas putida chromosomal DNA containing the mde operon and an upstream regulatory gene (mdeR) has been cloned and sequenced. The mde operon contains two structural genes involved in L-methionine degradative metabolism: the already-identified mdeA, which encodes L-methionine gamma-lyase (H. Inoue, K. Inagaki, M. Sugimoto, N. Esaki, K. Soda, and fi, Tanaka, J. Biochem, (Tokyo) 117:1120-1125, 1995), and mdeB, which encodes a homologous protein to the homodimeric-type E1 component of pyruvate dehydrogenase complex, A rho-independent terminator was present just downstream of mdeB, and open reading frames corresponding to other components of alpha-keto acid dehydrogenase complex were not found, When MdeB was overproduced in Escherichia coli, the cell extract showed the E1 activity with high specificity for alpha-ketobutyrate rather than pyruvate. These results suggest that MdeB plays an important role in the metabolism of alpha-ketobutyrate produced by MdeA from L-methionine, Accordingly, MdeB encodes a novel E1 component, alpha-ketobutyrate dehydrogenase E1 component, of an unknown alpha-keto acid dehydrogenase complex in P. putida, In addition, we found that the mdeR gene was located on the opposite strand and began at 127 bp from the translational start site of mdeA. The mdeR gene product has been identified as a member of the leucine-responsive regulatory protein (Lrp) family and revealed to act as an essential positive regulator allowing the expression of the mdeAB operon.

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  • Antimicrobial activity against methicillin-resistant Staphylococcus aureus in the culture broth of Enterococcus faecalis TH10, an isolate from Malaysian fermentation food, Temph 査読

    Ohhira, I., Tamura, T., Fujii, N., Inagaki, K, and Tanaka, H.

    Jpn. J. Dairy Food Sci.   45   93 - 96   1996年

  • Structural Analysis of the L-Methionine γ-Lyase Gene from DBPseudomonas putida(/)-DB 査読

    J. Biochem.   117 ( 5 )   1120 - 1125   1995年5月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

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  • DISTRIBUTION OF BACTERIOCHLOROPHYLL-A AMONG AEROBIC AND ACIDOPHILIC BACTERIA AND LIGHT-ENHANCED CO2-INCORPORATION IN ACIDIPHILIUM-RUBRUM 査読

    N KISHIMOTO, F FUKAYA, K INAGAKI, T SUGIO, H TANAKA, T TANO

    FEMS MICROBIOLOGY ECOLOGY   16 ( 4 )   291 - 296   1995年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    Four Acidiphilium species among aerobic and acidophilic bacteria, Acidiphilium angustum, Acidiphilium cryptum, Acidiphilium organovorum, and Acidiphilium rubrum, produced the bacteriochlorophyll a (0.005 similar to 0.76 nmol mg(-1) dried cells), whereas Acidiphilium aminolytica, Acidiphilium facilis, Acidomonas methanolica, Acidobacterium capsulatum, Thiobacillus acidophilus, Thiobacillus ferrooxidans, and Thiobacillus thiooxidans produced no phototrophic pigments. Bacteriochlorophyll a was purified from A. rubrum to a single spot on a thin-layer chromatogram and identified by its absorption spectrum. Light enhanced (CO2)-C-14-incorporation in A. rubrum only under aerobic conditions. However, the rates of incorporation were very low compared with anaerobic phototrophic bacteria and A. rubrum could not grow either aerobically or anaerobically in light in the absence of an organic energy source. These results indicate that four Acidiphilium species produced bacteriochlorophyll a should be classified into quasi-photosynthetic bacteria.

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  • SIGNAL PEPTIDASE CLEAVAGE SITE IN THE PROCESSING OF PSEUDOMONAS-AERUGINOSA PREPROELASTASE 査読

    Y SHIBANO, K INAGAKI, J FUKUSHIMA, S KAWAMOTO, K OKUDA, K MORIHARA

    JOURNAL OF FERMENTATION AND BIOENGINEERING   78 ( 4 )   331 - 332   1994年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:SOC FERMENTATION BIOENGINEERING, JAPAN  

    The extracellular elastase (33 kDa) of Pseudomonas aeruginosa is synthesized as a 53.6-kDa preproenzyme containing a long N-terminal propeptide, which is processed to the mature form via a 51-kDa proelastase. A 51-kDa protein isolated from Escherichia coli transformant carrying the Glu(141)-->Gln mutant elastase gene was subjected to N-terminal amino acid sequence analysis. No autoproteolytic processing of proelastase was expected to occur in these cells. The data indicated that the N-terminal sequence corresponds to the position between -174 and -164 of the preproelastase (numbers are in reference to the first amino acid residue of mature elastase). This confirms that the 51-kDa protein is proelastase and that the signal peptidase cleaves between Ala(-175) and Ala(-174).

    DOI: 10.1016/0922-338X(94)90367-0

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  • TRANSFORMATION OF THE ACIDOPHILIC HETEROTROPH ACIDIPHILIUM-FACILIS BY ELECTROPORATION 査読

    K INAGAKI, J TOMONO, N KISHIMOTO, T TANO, H TANAKA

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   57 ( 10 )   1770 - 1771   1993年10月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    We constructed a cloning vector for use in the acidophilic heterotroph Acidiphilium facilis. The vector pAH101 (8.8 kb) was constructed from a 6.1 kb restriction fragment of the Acidiphilium plasmid pAH1 and a pUC19 carrying a beta-lactamase gene. The antibiotic resistance gene was efficiently expressed in A. facilis. Several factors which influenced the transformation efficiency were optimized, resulting in a transformation efficiency of up to 3 x 10(3) transformants per mug of plasmid DNA at a field strength of 10 kV/cm with a 7.O ms pulse.

    DOI: 10.1271/bbb.57.1770

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  • RESTRICTION-ENDONUCLEASE AOR13HI FROM ACIDIPHILIUM-ORGANOVORUM 13H, A NEW ISOSCHIZOMER OF BSPMII - PURIFICATION AND CHARACTERIZATION 査読

    K INAGAKI, T HIKITA, S YANAGIDANI, Y NOMURA, N KISHIMOTO, T TANO, H TANAKA

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   57 ( 10 )   1716 - 1721   1993年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:TAYLOR & FRANCIS LTD  

    A restriction endonuclease, Aor13HI, an isoschizomer of BspMII, was purified to homogeneity from cell extracts of Acidiphilium organovorum strain 13H. The enzyme has a molecular mass of 60,000 daltons and consists of two subunits identical in molecular mass of 30,000 daltons. Aor13HI endonuclease, like BspMII, recognizes the palindromic six-base sequence 5'-TCCGGA-3', and cleaves between the T and C to produce a four-base 5' extension. Aor13HI is not inhibited by dam-dependent methylation. The isoelectric point of the enzyme is 5.7. Aor13HI activity was maximum at pH 7.5, 100 mM KCl, 7.5-10 mM MgCl2, and 55-degrees-C. The enzyme was stable up to 60-degrees-C. The N-terminal amino acid sequence (30 residues) of Aor13HI did not show any similarity with the sequence of other restriction endonucleases reported.

    DOI: 10.1271/bbb.57.1716

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  • 3-ISOPROPYLMALATE DEHYDROGENASE FROM CHEMOLITHOAUTOTROPH THIOBACILLUS-FERROOXIDANS - DNA-SEQUENCE, ENZYME-PURIFICATION, AND CHARACTERIZATION 査読

    H KAWAGUCHI, K INAGAKI, Y KUWATA, H TANAKA, T TANO

    JOURNAL OF BIOCHEMISTRY   114 ( 3 )   370 - 377   1993年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPANESE BIOCHEMICAL SOC  

    3-Isopropylmalate dehydrogenase encoded by the Thiobacillus ferrooxidans leuB gene was purified to homogeneity from Escherichia coli cells harboring a recombinant plasmid containing the leuB gene. The native enzyme molecule is a dimer of molecular weight 38,000. The K(m) value for 3-isopropylmalate was estimated to be 26 muM and that for NAD+ 0.8 mM. The presence of K+ or NH4+ is essential for the enzyme reaction. The enzyme is activated about 4-fold by the addition of 1.0 mM Mg2+ or Co2+. The optimum pH and temperature for the activity are 9.0 and 60-degrees-C, respectively. The properties of the enzyme are similar to those of the Salmonella typhimurium and Thermus thermophilus enzymes, except for substrate specificity. T. ferrooxidans 3-isopropylmalate dehydrogenase is able to utilize D- and L-malate as substrates in addition to 3-isopropylmalate. Sequencing of subcloned DNA revealed that the leuB gene consists of a 1,074 bp open reading frame and encodes 358 amino acid residues corresponding to the subunit (38,462 Da). The amino acid sequence of 3-isopropylmalate dehydrogenase from T. ferrooxidans and those of some heterotrophic microorganisms have high homology.

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  • CLONING AND SEQUENCE OF THE RECA GENE OF ACIDIPHILIUM-FACILIS 査読

    K INAGAKI, J TOMONO, N KISHIMOTO, T TANO, H TANAKA

    NUCLEIC ACIDS RESEARCH   21 ( 17 )   4149 - 4149   1993年8月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:OXFORD UNIV PRESS UNITED KINGDOM  

    DOI: 10.1093/nar/21.17.4149

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  • LIPOAMINO ACIDS ISOLATED FROM ACIDIPHILIUM-ORGANOVORUM 査読

    N KISHIMOTO, K ADACHI, S TAMURA, M NISHIHARA, K INAGAKI, T SUGIO, T TANO

    SYSTEMATIC AND APPLIED MICROBIOLOGY   16 ( 1 )   17 - 21   1993年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:GUSTAV FISCHER VERLAG  

    Acidiphilium species possessed high amounts (33 to 43% of the total lipids) of phosphorous-free lipoamino acids. Two major lipoamino acids (OL1 and OL2) were isolated from Acidiphilium organovorum and shown to be alpha-N-3-hydroxystearylornithyltaurine (OL1) and alpha-N-3-hydroxystearylornithine (OL2), to which the fatty acid C18:1 is linked by an ester-linkage to the hydroxy fatty acid. The lipids OL1 and OL2 had greater Rf values than those of Acidomonas species by thin-layer chromatography. This information could be useful for the differentiation between Acidiphilium and Acidomonas species. In addition, Acidiphilium species produced phosphatidylethanolamine, phosphatidylglycerol and phosphatidylcholine as the major phospholipids.

    DOI: 10.1016/S0723-2020(11)80245-6

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  • PLASMID TRANSFORMATION OF INTACT ACIDIPHILIUM-FACILIS BY HIGH-VOLTAGE ELECTROPORATION 査読

    K INAGAKI, J TOMONO, N KISHIMOTO, T TANO, H TANAKA

    BIOHYDROMETALLURGICAL TECHNOLOGIES, VOL 2   557 - 564   1993年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(国際会議プロシーディングス)   出版者・発行元:MINERALS, METALS & MATERIALS SOC  

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  • MOLYBDENUM OXIDATION BY THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T SUGIO, K HIRAYAMA, K INAGAKI, H TANAKA, T TANO

    APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY   58 ( 5 )   1768 - 1771   1992年5月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

    Thiobacillus ferrooxidans AP19-3 oxidized molybdenum blue (Mo5+) enzymatically. Molybdenum oxidase in the plasma membrane of this bacterium was purified ca. 77-fold compared with molybdenum oxidase in cell extract. A purified molybdenum oxidase showed characteristic absorption maxima due to reduced-type cytochrome oxidase at 438 and 595 nm but did not show absorption peaks specific for c-type cytochrome. The optimum pH of molybdenum oxidase was 5.5. The activity of molybdenum oxidase was completely inhibited by sodium cyanide (5 mM) or carbon monoxide, and an oxidized type of cytochrome oxidase in a purified molybdenum oxidase was reduced by molybdenum blue, indicating that cytochrome oxidase in the enzyme plays a crucial role in molybdenum blue oxidation.

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  • ISOLATION AND IDENTIFICATION OF RESTRICTION ENDONUCLEASE AOR51HI FROM ACIDIPHILIUM-ORGANOVORUM 51H 査読

    H SAGAWA, M TAKAGI, Y NOMURA, K INAGAKI, T TANO, N KISHIMATO, H KOTANI, K NAKAJIMA

    NUCLEIC ACIDS RESEARCH   20 ( 2 )   365 - 365   1992年1月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:OXFORD UNIV PRESS  

    DOI: 10.1093/nar/20.2.365

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  • AcpI, a Novel Isoschizomer of AsuII from Acidiphilium cryptum 25H, Recognizes the Sequence 5''TT↓CGAA3''. 査読

    Nucleic Acids Res.   19 ( 22 )   6335 - 6335   1991年11月

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  • INHIBITION OF SULFUR USE BY SULFITE ION IN THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T HIROSE, H SUZUKI, K INAGAKI, H TANAKA, T TANO, T SUGIO

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   55 ( 10 )   2479 - 2484   1991年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    In Thiobacillus ferrooxidans Ap19-3, elemental sulfur is oxidized by the cooperation of three enzymes, namely, hydrogen sulfide:ferric ion oxidoreductase (SFORase), sulfite:ferric ion oxidoreductase, and iron oxidase. Sulfite ions are one of the products when elemental sulfur is oxidized by SFORase. Under the conditions in which sulfite ions are accumulated in the cells, use of sulfur as an energy source by this strain was strongly inhibited. So the mechanism of inhibition by sulfite ions in T. ferrooxidans AP19-3 was studied. The activities of SFORase and iron oxidase were completely inhibited by 0.8 mM and 1.5 mM NaHSO3, respectively. (CO2)-C-14 uptake into washed intact cells was also completely inhibited by 1 mM NaHSO3 when ferrous ion or elemental sulfur was used as an energy source. However, the activities of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase, phosphoribulokinase, and ribosephosphate isomerase measured with a cell-free extract were not inhibited by NaHSO3 at 1mM, indicating that sulfite ions didn't inhibit key enzymes of the Calvin cycle. Since the activity of CO2 uptake into washed intact cells was absolutely dependent on Fe2 or S0-oxidation, mechanism of inhibition of sulfur use by sulfite ions is proposed as follows: sulfite ions inhibit SFORase and iron oxidase, as a result T. ferrooxidans Ap19-3 can not obtain a carbon source for CO2 fixation and stops cell growth on sulfur-salts medium.

    DOI: 10.1271/bbb1961.55.2479

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  • PURIFICATION AND SOME PROPERTIES OF A HYDROGEN SULFIDE-BINDING PROTEIN THAT IS INVOLVED IN SULFUR OXIDATION OF THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T SUGIO, H SUZUKI, A OTO, K INAGAKI, H TANAKA, T TANO

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   55 ( 8 )   2091 - 2097   1991年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    A hydrogen sulfide:ferric ion oxidoreductase (SFORase), which is crucial in sulfur oxidation of T. ferrooxidans AP19-3, oxidizes hydrogen sulfide with Fe3+ as an electron acceptor to give sulfite ion and Fe2+. When washed intact cells of T. ferrooxidans AP19-3 were treated with hydrogen sulfide solution (100 mM) at pH 6.5 for 1 hr, a heat stable reduced sulfur containing protein, which serves as a reduced sulfur compound for purified SFORase to give sulfite, was formed in the plasma membrane of this strain. The protein, which can bind hydrogen sulfide reversibly, was solubilized from plasma membrane with 1% SDS and purified to an electrophoretically homogeneous state. We tentatively named the protein hydrogen sulfide-binding protein (SBP). SBP had an apparent molecular weight of 16,000 in the presence of 1% SDS. One molecule of SBP had 4.5 molecules of iron and could bind 2.3 molecules of hydrogen sulfide. The hydrogen sulfide bound to SBP was oxidized by a purified SFORase to give sulfite ion, suggesting that SBP is involved in sulfur oxidation of this bacterium.

    DOI: 10.1271/bbb1961.55.2091

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  • EFFECTS OF POLYAMINE ON THE GROWTH OF ACIDIPHILIUM-FACILIS 24R UNDER ACIDIC CONDITIONS 査読

    H KAWAHARA, K INAGAKI, N KISHIMOTO, T SUGIO, T TANO

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   55 ( 3 )   679 - 685   1991年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    A mutant unable to grow under acidic conditions was isolated from the acidophilic heterotrophic bacterium Acidiphilium facilis 24R. The growth of the mutant could be fully restored by the addition of spermidine or lysine at the concentration of 100-mu-M. The HPLC analysis of polyamine composition showed that spermidine and putrescine were major polyamine components in the parental strain. In the mutant strain, putrescine was replaced by cadaverine. It was found that some polyamines in the cells were conjugated with the other cell components. The growth of the bacterium in the medium below pH 4.5 was inhibited in the presence of alpha-methylornithine or methylglyoxal-bis(guanylhydrazone), which are inhibitors of rate-limiting enzymes involved in the biosynthesis of polyamines. The growth of the bacterium that had been inhibited in the presence of inhibitors could be fully restored by the addition of putrescine or spermidine. On the basis of these results, it was concluded that polyamines have a significant role in the growth of Acidiphilium facilis 24R under acidic conditions.

    DOI: 10.1271/bbb1961.55.679

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  • Purification and Properties of an Acidic β-Glucosidase from Acidobacterium capsulatum. 査読

    J. Ferment. Bioeng.   71 ( 5 )   318 - 321   1991年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1016/0922-338X(91)90343-F

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  • ISOLATION AND IDENTIFICATION OF RESTRICTION ENDONUCLEASE ASP35HI FROM ACIDIPHILIUM SPECIES 35H 査読

    K INAGAKI, F KOBAYASHI, DX DOU, Y NOMURA, H KOTANI, N KISHIMOTO, T SUGIO, T TANO

    NUCLEIC ACIDS RESEARCH   18 ( 20 )   6155 - 6155   1990年10月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:OXFORD UNIV PRESS UNITED KINGDOM  

    DOI: 10.1093/nar/18.20.6155

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  • THE MECHANISM OF COPPER LEACHING BY INTACT-CELLS OF THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T SUGIO, SF DELOSSANTOS, T HIROSE, K INAGAKI, T TANO

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   54 ( 9 )   2293 - 2298   1990年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    DOI: 10.1271/bbb1961.54.2293

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  • THE REGULATION OF SULFUR USE BY FERROUS ION IN THIOBACILLUS-FERROXIDANS 査読

    T SUGIO, T HIROSE, A OTO, K INAGAKI, T TANO

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   54 ( 8 )   2017 - 2022   1990年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    DOI: 10.1271/bbb1961.54.2017

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  • REDUCTION OF CUPRIC IONS WITH ELEMENTAL SULFUR BY THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T SUGIO, Y TSUJITA, K INAGAKI, T TANO

    APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY   56 ( 3 )   693 - 696   1990年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

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  • ISOLATION AND CHARACTERIZATION OF RESTRICTION ENDONUCLEASES FROM ACIDIPHILIUM SP 16R AND 22M 査読

    K INAGAKI, DX DOU, K KITA, N HIRAOKA, N KISHIMOTO, T SUGIO, T TANO

    JOURNAL OF FERMENTATION AND BIOENGINEERING   69 ( 1 )   60 - 62   1990年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:SOC FERMENTATION BIOENGINEERING, JAPAN  

    DOI: 10.1016/0922-338X(90)90166-T

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  • CLONING AND EXPRESSION OF THE THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 3-ISOPROPYLMALATE DEHYDROGENASE GENE IN ESCHERICHIA-COLI 査読

    K INAGAKI, H KAWAGUCHI, Y KUWATA, T SUGIO, H TANAKA, T TANO

    JOURNAL OF FERMENTATION AND BIOENGINEERING   70 ( 2 )   71 - 74   1990年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SOC FERMENTATION BIOENGINEERING, JAPAN  

    DOI: 10.1016/0922-338X(90)90273-Y

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  • GROWTH-INHIBITION OF ACIDIPHILIUM SPECIES BY ORGANIC-ACIDS CONTAINED IN YEAST EXTRACT 査読

    N KISHIMOTO, K INAGAKI, T SUGIO, T TANO

    JOURNAL OF FERMENTATION AND BIOENGINEERING   70 ( 1 )   7 - 10   1990年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SOC FERMENTATION BIOENGINEERING, JAPAN  

    DOI: 10.1016/0922-338X(90)90021-N

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  • Restriction endonuclease AfaI from Acidiphilium facilis, a new isoschizomer of RsaI: purification and properties 査読

    Dexian Dou, Kenji Inagaki, Keiko Kita, Atsushi Ohshima, Nobutugu Hiraoka, Noriaki Kishimoto, Tsuyoshi Sugio, Tatsuo Tano

    BBA - Gene Structure and Expression   1009 ( 1 )   83 - 86   1989年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    We have purified AfaI endonuclease, an isoschizomer of RsaI, from Acidiphilium facilis strain 28H. The enzyme is homogeneous as judged by polyacrylamide gel electrophoresis, and composed of a single polypeptide chain with a molecular weight of 30 000. AfaI endonuclease, like RsaI, recognizes the tetranucleotide sequence 5′-G-T-A-C-3′, and cleaves between the T and A to produce blunt-ended fragments. The yield of the enzyme is 50-100-times that of the RsaI, which is form a phototrophic bacterium, Rhodospseudomonas sphaeroides strain 28/5. © 1989.

    DOI: 10.1016/0167-4781(89)90082-1

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    PubMed

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  • RESTRICTION ENDONUCLEASE AFA-I FROM ACIDIPHILIUM-FACILIS, A NEW ISOSCHIZOMER OF RSA-I - PURIFICATION AND PROPERTIES 査読

    D DOU, K INAGAKI, K KITA, A OHSHIMA, N HIRAOKA, N KISHIMOTO, T SUGIO, T TANO

    BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA   1009 ( 1 )   83 - 86   1989年9月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

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  • PURIFICATION AND CHARACTERIZATION OF GLYCEROL 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE FROM 2 TYPES OF ACIDIPHILIUM SP 査読

    T HATTA, K INAGAKI, T SUGIO, N KISHIMOTO, T TANO

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   53 ( 3 )   651 - 658   1989年3月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    DOI: 10.1271/bbb1961.53.651

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  • ACTUAL SUBSTRATE FOR ELEMENTAL SULFUR OXIDATION BY SULFUR-FERRIC ION OXIDOREDUCTASE PURIFIED FROM THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T SUGIO, T KATAGIRI, K INAGAKI, T TANO

    BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA   973 ( 2 )   250 - 256   1989年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:ELSEVIER SCIENCE BV  

    DOI: 10.1016/S0005-2728(89)80429-3

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  • Actual substrate for elemental sulfur oxidation by sulfur:ferric ion oxidoreductase purified from Thiobacillus ferrooxidans 査読

    Tsuyoshi Sugio, Takayuki Katagiri, Kenji Inagaki, Tatsuo Tano

    BBA - Bioenergetics   973 ( 2 )   250 - 256   1989年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Initial step of elemental sulfur (S0) oxidation by a purified sulfur:ferric ion oxidoreductase from Thiobacillus ferrooxidans was investigated. When S0 and reduced glutathione (GSH), whichwas absolutely required for S0 oxidation by sulfur:ferric ion oxidoreductase, were incubated in a buffer solution (pH 6.5), hydrogen sulfide (H 2S) and GSSG were chemically produced at the rate of 0.021 and 0.082 μmol/ml per h, respectively. If sulfur:ferric ion oxidoreductase was addedto the incubation mixture, H2S production immediately stopped and sulfite production opened, suggesting that H2S is an actual substrate of sulfu:ferric ion oxidoreductase. Amongthe reduced sulfur compounds tested, S0, H2S and FeS were utilized as an electron donorof sulfur:ferric ion oxidoreductase and a mechanism of initial steps of S0 oxidation was proposed. It was also found that when S0 was oxidized by sulfur:ferric ion oxidoreductase in the presence of GSH, contact of sulfur:ferric ion oxidoreductase with solid element sulfur was unnecessary. © 1989 Elsevier Science Publishers B.V. (Biomedical Division) All rights reserved.

    DOI: 10.1016/S0005-2728(89)80429-3

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  • 鉄イオンによる Acidiphilium属細菌のCO2+耐性の増加 査読

    竇 徳献, 稲垣賢二, 杉尾 剛, 岸本憲明, 田野達男

    資源・素材学会誌   105   559 - 563   1989年

  • REDUCTION OF MO-6+ WITH ELEMENTAL SULFUR BY THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T SUGIO, Y TSUJITA, T KATAGIRI, K INAGAKI, T TANO

    JOURNAL OF BACTERIOLOGY   170 ( 12 )   5956 - 5959   1988年12月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

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  • EFFECT OF CO-2+ ON THE GSH UPTAKE AND RELEASE BY THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T SUGIO, T KATAGIRI, K INAGAKI, T TANO

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   52 ( 12 )   3177 - 3179   1988年12月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    DOI: 10.1271/bbb1961.52.3177

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  • MECHANISM OF INHIBITION BY CO-2+ OF THE GROWTH OF THIOBACILLUS-FERROOXIDANS ON SULFUR SALTS MEDIUM 査読

    T SUGIO, O HAMAMOTO, M MORI, K INAGAKI, T TANO

    JOURNAL OF GENERAL MICROBIOLOGY   134   887 - 892   1988年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:SOC GENERAL MICROBIOLOGY  

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  • THERMOSTABLE ALANINE RACEMASE FROM BACILLUS-STEAROTHERMOPHILUS - DNA AND PROTEIN-SEQUENCE DETERMINATION AND SECONDARY STRUCTURE PREDICTION 査読

    K TANIZAWA, A OHSHIMA, A SCHEIDEGGER, K INAGAKI, H TANAKA, K SODA

    BIOCHEMISTRY   27 ( 4 )   1311 - 1316   1988年2月

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    記述言語:英語   出版者・発行元:AMER CHEMICAL SOC  

    DOI: 10.1021/bi00404a033

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  • SYNTHESIS OF AN IRON-OXIDIZING SYSTEM DURING GROWTH OF THIOBACILLUS-FERROOXIDANS ON SULFUR-BASAL SALTS MEDIUM 査読

    T SUGIO, K WADA, M MORI, K INAGAKI, T TANO

    APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY   54 ( 1 )   150 - 152   1988年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

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  • MECHANISM OF TETRAVALENT MANGANESE REDUCTION WITH ELEMENTAL SULFUR BY THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T SUGIO, Y TSUJITA, K HIRAYAMA, K INAGAKI, T TANO

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   52 ( 1 )   185 - 190   1988年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    DOI: 10.1271/bbb1961.52.185

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  • EXISTENCE OF A NEW TYPE OF SULFITE OXIDASE WHICH UTILIZES FERRIC IONS AS AN ELECTRON-ACCEPTOR IN THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T SUGIO, T KATAGIRI, M MORIYAMA, YL ZHEN, K INAGAKI, T TANO

    APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY   54 ( 1 )   153 - 157   1988年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

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  • PURIFICATION AND SOME PROPERTIES OF SULFUR - FERRIC ION OXIDOREDUCTASE FROM THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T SUGIO, W MIZUNASHI, K INAGAKI, T TANO

    JOURNAL OF BACTERIOLOGY   169 ( 11 )   4916 - 4922   1987年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER SOC MICROBIOLOGY  

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  • UTILIZATION OF AMINO-ACIDS AS A SOLE SOURCE OF NITROGEN BY OBLIGATE CHEMOLITHOAUTOTROPH THIOBACILLUS-FERROOXIDANS 査読

    T SUGIO, S TANIJIRI, K FUKUDA, K YAMARYO, K INAGAKI, T TANO

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   51 ( 8 )   2229 - 2236   1987年8月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    DOI: 10.1271/bbb1961.51.2229

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  • PURIFICATION AND CHARACTERIZATION OF AMINO-ACID RACEMASE WITH VERY BROAD SUBSTRATE-SPECIFICITY FROM AEROMONAS-CAVIAE 査読

    K INAGAKI, K TANIZAWA, H TANAKA, K SODA

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   51 ( 1 )   173 - 180   1987年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    DOI: 10.1271/bbb1961.51.173

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  • TIME-DEPENDENT INHIBITION OF BACILLUS-STEAROTHERMOPHILUS ALANINE RACEMASE BY (1-AMINOETHYL)PHOSPHONATE ISOMERS BY ISOMERIZATION TO NONCOVALENT SLOWLY DISSOCIATING ENZYME-(1-AMINOETHYL)PHOSPHONATE COMPLEXES 査読

    B BADET, K INAGAKI, K SODA, CT WALSH

    BIOCHEMISTRY   25 ( 11 )   3275 - 3282   1986年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:AMER CHEMICAL SOC  

    DOI: 10.1021/bi00359a029

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  • Thermostable Alanine Racemase from Bacillus stearothermophilus:MolecularCloning of the Gene, Enzyme Purification, and Characterization. 査読

    Biochemistry   25 ( 11 )   3268 - 3274   1986年6月

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  • 低基質特異性アミノ酸ラセマーゼによるCysteinおよびSelenocysteineのラセミ化 査読

    稲垣 賢二

    含硫アミノ酸   7   443 - 447   1984年

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  • CHARACTERIZATION OF PRIMARY NITROALKANE OXIDATION BY 2-NITROPROPANE DIOXYGENASE 査読

    T KIDO, K TANIZAWA, M ISHIDA, K INAGAKI, K SODA

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   48 ( 5 )   1361 - 1362   1984年

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    記述言語:英語   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    DOI: 10.1271/bbb1961.48.1361

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  • 2-NITROPROPANE DIOXYGENASE FROM HANSENULA-MRAKII - RE-CHARACTERIZATION OF THE ENZYME AND OXIDATION OF ANIONIC NITROALKANES 査読

    T KIDO, K TANIZAWA, K INAGAKI, T YOSHIMURA, M ISHIDA, K HASHIZUME, K SODA

    AGRICULTURAL AND BIOLOGICAL CHEMISTRY   48 ( 10 )   2549 - 2554   1984年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:JAPAN SOC BIOSCI BIOTECHN AGROCHEM  

    DOI: 10.1271/bbb1961.48.2549

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  • Characterization of Biotin Biosynthetic Enzymes of Bacillus sphaericus:a Dethiobiotin producing Bacterium. 査読

    Agric. Biol. Chem.   45 ( 9 )   1983 - 1989   1981年

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1271/bbb1961.45.1983

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書籍等出版物

  • これだけ!生化学

    生化学若い研究者の会, 稲垣, 賢二

    秀和システム  2021年2月  ( ISBN:9784798064109

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    総ページ数:291p   記述言語:日本語

    CiNii Books

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  • 驚異の極限生物ファイル

    長沼 毅( 範囲: 写真提供 p.135)

    誠文堂新光社  2015年6月 

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  • 教科書「これだけ! 生化学」

    稲垣賢二( 担当: 監修)

    秀和システム  2014年  ( ISBN:4798042269

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  • 酵素利用技術大系

    小宮山 眞 監修( 範囲: 第6編 酵素を使うI - 医薬応用 第2節 抗がん酵素:メチオニンγリアーゼ)

    NTS  2010年 

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  • 基礎演習 産業生物科学

    泉本勝利, 馬場直道( 担当: 分担執筆)

    岡山大学出版会  2009年 

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  • 酵素ハンドブック-第3版-

    八木達彦, 福井俊郎, 一島英治, 鏡山博行, 虎谷哲夫編集( 担当: 分担執筆)

    朝倉書店  2008年 

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  • 「構造生物学」-ポストゲノム時代のタンパク質研究- (CD-ROM付き)

    倉光成紀, 杉山正則編集( 範囲: 2-2. 癌に挑む蛋白質:メチオニンγ—リアーゼ,3-3. 肝機能を知るためのグルタミン酸酸化酵素と中性脂肪を知るためのグリセロールキナーゼ)

    共立出版  2007年 

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  • 微生物の世界

    筑波出版会  2006年 

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  • ビタミンB研究委員会第400回記念「B委員会のあゆみ」

    社団法人ビタミン協会  2005年 

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  • 農芸化学の事典

    鈴木昭憲, 荒井綜一編集( 担当: 分担執筆 ,  範囲: 4.4.7, 鉄, 硫黄などの代謝)

    朝倉書店  2003年 

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  • 生化学 基礎の基礎

    江崎信芳, 藤田博美編集( 担当: 分担執筆)

    化学同人  2002年 

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  • Purification and characterization of 3-isopropylmalate dehydrogenase of acidophilic autotroph Thiobacillus thiooxidans

    Amils, R, Ballester, A( 担当: 分担執筆 ,  範囲: Purification and characterization of 3-isopropylmalate dehydrogenase of acidophilic autotroph Thiobacillus thiooxidans)

    Elsevier  1999年 

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  • structure and function of macromolecular assembly

    Namba, K( 担当: 分担執筆 ,  範囲: Structure of 3-isopropylmalate dehydrogenase with 3-isopropylmalate at 2.5Å resolution: unusual recognition mechanism of the isopropyl moiety by a glutamic-acid side chain)

    Matsushita Electric Industrial Co., Ltd.  1997年 

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  • Biohydrometallurgical Technologies Volume II

    Torma, E. A. Apel, L. M, Brierley, L. C( 担当: 分担執筆 ,  範囲: Plasmid transformation of intact Acidiphilium facilis by high-voltage electroporation)

    The Minerals, Metals, and Materials Society  1993年 

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  • Biohydrometallurgy

    Salley, J, McCready, R, Wichlacz, L. P( 担当: 分担執筆 ,  範囲: The regulation of sulfur utilization by ferrous ion in Thiobacillus ferrooxidans)

    Canmet  1989年 

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  • Chmical and Biological Aspects of Vitamin B6 catalysis:Part A

    Evangelopoulos, E.A( 担当: 分担執筆 ,  範囲: Purification and properties of amino acid racemase from Aeromonas punctata subsp. caviae.)

    Alan R. Liss, Inc.  1984年 

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  • Oxygenases and Oxygen Metabolism

    M, Yamamoto, S, Ishimura, Y, Coon, J. M, Ernster, L, Estabrook, W. R( 担当: 分担執筆 ,  範囲: 2-Nitropropane dioxygenase:reactions of various nitroalkanes)

    Academic Press  1982年 

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MISC

  • 放線菌Streptomyces sp.590由来の抗腫瘍性酵素L‐メチオニン脱炭酸酵素の遺伝子クローニング,組換え発現,均一精製および性質検討

    林将也, 岡田茜, 山本久美子, 奥河内知美, 日下知香, 工藤大蔵, 根本理子, 稲垣純子, 広瀬侑, 岡島俊英, 田村隆, 左右田健次, 稲垣賢二

    ビタミン   92 ( 3 )   113‐116   2018年3月

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    記述言語:日本語  

    J-GLOBAL

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  • アミノ酸代謝に関連するFAD,PLPおよびNAD依存性酵素の特性,構造解析と臨床診断への応用

    稲垣 賢二

    ビタミン   91   403 - 418   2017年7月

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  • L-メチオニン、L-ホモシステイン新規定量法へのL-メチオニン脱炭酸酵素の活用

    林 将也, 大川 敦司, 半田 暖尚, 根本 理子, 稲垣 純子, 菊池 可菜子, 木村 隆, 田村 隆, 稲垣 賢二

    ビタミン   91 ( 4 )   286 - 286   2017年4月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:(公社)日本ビタミン学会  

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  • 海洋性細菌由来の新規キノン含有グリシンオキシダーゼ −組換え発現と性質検討−

    溝端佐津紀, 根本理子, 田村隆, 稲垣賢二

    2016年度ビタミンB研究委員会報告書   147 - 148   2017年2月

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  • 大学生の朝食欠食習慣の統計解析と改善への新指針

    田村 隆, 揖斐隆之, 稲垣賢二, 久保康隆, 奥田 潔

    岡山大学農学部学術報告   106   1 - 5   2016年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:岡山大学農学部  

    This study investigated the current status and causes underneath the life of university students who tend to lack breakfast at a relatively high frequency, and statistical analysis on consequences leading to such lack of well-nourished eating habitat in their university life. In October 2014, self-assessed questionnaires were administered to over 150 faculty students. It contained questions about breakfast habits, time allowance for the morning class, and lunchtime setting in their high school timetable. Breakfast states were clearly separated in three groups : 68% of students regularly have breakfast throughout the weekdays, 21% students skipping the breakfast occasionally, and 11% student no habit for breakfast at all. The survey on the high school lives revealed that 70% students used to have lunch 30 min later than the lunchtime set in the university timetable, 7% of them had the lunch time even more than 1 h later. Lunchtime varies among high schools, and statistical significance was revealed (p<0.01) that schools with higher deviation scores tend have late lunch beyond 12: 30. Accordingly, university students were given directions to prepare for the timetable reform on postulation of having lunch time over one o'clock. After continuous survey on the breakfast habits during the second semester, more than 90% of students established the habit of breakfast regularly in their university lives with the improved consciousness toward well-balanced healthy breakfast contents for their higher level of education quality.

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  • 放線菌由来の低基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼの性質と構造

    村上佳穂, 伊藤菜々子, 今田勝巳, 山田美和, 磯部公安, 田村 隆, 稲垣賢二

    2015年度ビタミンB研究委員会報告書   22 - 23   2016年

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    記述言語:日本語  

    DOI: 10.20632/vso.90.1_39

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  • 特集 ビタミンB研究委員会平成27年度シンポジウム「ものづくりとビタミン・バイオファクター」ミニレビュー はじめに

    林 秀行, 稲垣賢二

    ビタミン   90   484 - 484   2016年

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    記述言語:日本語  

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  • 海洋性細菌が産生する新規なキノン含有アミノ酸酸化酵素の利用に向けた研究

    稲垣賢二, 赤地周作, 溝端佐津紀, 田村隆

    低炭素社会と食の安全・安心を統合した環境生命科学的研究 成果報告書   23 - 25   2016年

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  • 糸状菌Trichoderma viride由来の抗腫瘍性酵素L-リシン α-オキシダーゼの組換え発現,分子特性及び結晶構造の解析(研究論文紹介)

    天野 万里, 水口 春香, 佐野 宰久, 近藤 裕輝, 新屋敷 健吾, 稲垣 純子, 田村 隆, 川口 辰也, 日下部 均, 今田 勝巳, 稲垣 賢二

    ビタミン   89 ( 10 )   495 - 498   2015年10月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:日本ビタミン学会  

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  • Rhodococcus sp.AIU Z‐35‐1由来L‐アミノ酸酸化酵素―組換え酵素の精製及び性質―

    村上佳穂, 橋本義輝, 小林達彦, 山田美和, 磯部公安, 根本理子, 田村隆, 稲垣賢二

    日本生物工学会大会講演要旨集   67th   275   2015年9月

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    記述言語:日本語  

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  • 海洋細菌Marinomonas mediterranea由来L‐リシンε‐オキシダーゼの大腸菌発現系の構築

    赤地周作, 松井大亮, 浅野泰久, 田村隆, 稲垣賢二

    日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)   2015   2C22P15 (WEB ONLY)   2015年3月

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    記述言語:日本語  

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  • 放線菌Streptomyces incarnatus NRRL8089のドラフトゲノムシーケンス

    清水瞳, 大島健志朗, 服部正平, 稲垣賢二, 田村隆

    日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)   2015   3A37P07 (WEB ONLY)   2015年3月

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    記述言語:日本語  

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  • Rhodococcus属放線菌由来低基質特異性L‐アミノ酸酸化酵素の遺伝子クローニングと発現系の構築

    村上佳穂, 田港静, 橋本義輝, 小林達彦, 山田美和, 礒部公安, 田村隆, 稲垣賢二

    日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)   2015   2C22P14 (WEB ONLY)   2015年3月

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    記述言語:日本語  

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  • 部位特異的変異によるピラノース酸化酵素の色素依存性脱水素酵素活性の向上

    荒木俊雄, 中柄朋子, 田村隆, 稲垣賢二

    岡山大学農学部学術報告   104   1 - 4   2015年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:岡山大学農学部  

    Pyranose oxidase (EC 1.1.3.10 ; PROD) catalyzes the oxidation of aldopyranoses at the position C‒2to yield the corresponding 2‒keto-aldoses and H2O2 , using oxygen as an electron acceptor. The enzyme shows broad substrate specificity as well as reactivity for 1,5‒anhydro‒d‒glucitol (1,5‒AG), which is known as a clinical glycemic marker. It is considered that the reactivity of PROD for 1,5‒AG is useful in the development of an amperometric-type biosensor, which is a convenient diagnostic device for selfmonitoringblood glucose (SMBG). However, the levels of dissolved oxygen in blood affect biosensorsystems that are equipped with an artificial electron mediator. In the present study, we attempted to develop an O2‒insensitive oxidase that would improve the dye-mediated dehydrogenase activity. We performed site-directed mutagenesis on PROD isolated from basidiomycetous fungus No. 52, which generated 11 mutants. The amino acid substitution Q421A exhibited a significant decrease (8.8% of wild type) in its oxidase activity, whereas it maintained its dehydrogenase activity (67% of wild type). In this study, we characterized PROD mutants from basidiomycetous fungus No. 52, which showed improved dye-mediated dehydrogenase activity.

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  • 海洋細菌Marinomonas mediterranea由来L -リシンε-オキシダーゼの精製と性質

    稲垣賢二, 赤地周作, 田村 隆, 松井大亮, 岡崎誠司, 浅野泰久

    2014年度ビタミンB研究委員会報告書   1 - 1   2015年

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    記述言語:日本語  

    DOI: 10.20632/vso.88.9_481

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  • 抗腫瘍性L-リシンα-オキシダーゼの異種発現系構築と基質複合体のX線結晶構造解析

    天野万里, 橋本義輝, 小林達彦, 近藤裕輝, 今田勝巳, 日下部均, 田村 隆, 稲垣賢二

    2014年度ビタミンB研究委員会報告書   19 - 19   2015年

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    記述言語:日本語  

    DOI: 10.20632/vso.89.3_148

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  • 高基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼの特性解析と産業応用への基盤構築

    稲垣 賢二

    2012年度~2014年度 科学研究費助成事業研究成果報告書, 基盤研究C   2015年

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    記述言語:日本語  

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  • 海洋細菌Marinomonas mediterranea由来L-リシンε-オキシダーゼの精製と性質検討、X線結晶構造解析

    赤地 周作, 岡崎 誠司, 松井 大亮, 田村 隆, 稲垣 賢二, 浅野 泰久

    ビタミン   88 ( 4 )   240 - 240   2014年4月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:(公社)日本ビタミン学会  

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  • Marinomonas mediterranea由来L‐リシンε‐酸化酵素におけるシステイントリプトフィルキノン補酵素の存在の結晶学的証明

    岡崎誠司, 中野祥吾, 松井大亮, 赤地周作, 稲垣賢二, 浅野泰久

    日本農芸化学会大会講演要旨集(Web)   2014   4D01A09 (WEB ONLY)   2014年3月

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    記述言語:日本語  

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  • 高基質特異性L-グルタミン酸オキシダーゼより作成した基質特異性改変酵素L-アルギニンオキシダーゼの性質検討

    中井 隆一郎, 藤野 志保子, 内海 友宏, 田村 隆, 日下部 均, 稲垣 賢二

    岡山大学農学部学術報告   103   5 - 9   2014年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:岡山大学農学部  

    L‒Glutamate oxidase (LGOX) from Streptomyces sp. X‒119‒6 has strict substrate specificity towardL‒glutamate. Recently, we solved the X‒ray crystal structure of LGOX and this revealed that Arg305 inthe active site is the key residue involved in substrate recognition. Therefore, we created 19 mutantenzymes of R305X‒LGOX by saturation mutagenesis. One of them R305D‒LGOX, Arg305 substitutedwith Asp exhibited oxidase activity for L‒Arg. Optimum pH of R305D‒LGOX mutant enzyme was pH8.5. Interestingly, the activity of R305D‒LGOX toward L‒Arg was inhibited by phosphate. And furthermore,the substrate specificity of R305D‒LGOX was affected by using buffer. The results of inhibitionanalysis suggest, that phosphate is a competitive inhibitor of R305D‒LGOX when L‒Arg is used assubstrate. Kinetic analysis of R305D‒LGOX showed that Km value and kcat value of R305D‒LGOX towardl-Arg were 0.68 mM and 6.7 s-1 respectively. In this study, we showed that R305D‒LGOX mutantenzyme is a novel l-arginine oxidase and useful for l-arginine biosensor.

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  • 「農芸化学」の勧め

    稲垣 賢二

    化学と生物   52 ( 5 )   275 - 275   2014年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:Japan Society for Bioscience, Biotechnology, and Agrochemistry  

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  • 叡智を尽くして巨大地震に備える—中国地区からの発信

    稲垣賢二

    日本の科学者   49   597 - 597   2014年

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  • 岡山大学若手研究者キャリア支援センターの紹介(西日本支部,Branch Spirit)

    稲垣 賢二

    生物工学会誌 : seibutsu-kogaku kaishi   91 ( 8 )   480 - 481   2013年8月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:公益社団法人日本生物工学会  

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  • 海洋細菌Marinomonas mediterranea由来L‐リシンε‐オキシダーゼの性質検討

    赤地周作, 田村隆, 松井大亮, 岡崎誠司, 浅野泰久, 稲垣賢二

    生化学   85 ( 7 )   603   2013年7月

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    記述言語:日本語  

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  • L-グルタミン酸酸化酵素の基質認識に重要な役割を果たすArg305残基

    有馬二郎, 稲垣賢二

    ビタミン   87 ( 2 )   81 - 82   2013年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:日本ビタミン学会  

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  • 海洋細菌Marinomonas mediterranea由来L‐リシンε‐オキシダーゼの精製,性質検討及び結晶化

    赤地周作, 松井大亮, 岡崎誠司, 浅野泰久, 田村隆, 稲垣賢二

    日本農芸化学会中四国支部講演会講演要旨集   35th   27   2013年1月

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    記述言語:日本語  

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  • マンガン酸化系を構成する2種の細菌の相互作用解析

    田村隆, 周藤慎也, 稲垣賢二

    特別経費(プロジェクト分)-大学の特性を生かした多様な学術研究機能の充実-成果報告書   89   2013年

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  • 「持続可能なまちづくりを目指すバイオマスタウン構想」

    新名惇彦, 木田建次, 稲垣賢二

    生物工学会誌   91   39   2013年

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼより作成したL-ヒスチジンオキシダーゼの構造解析とL-アルギニンオキシダーゼの特性解析

    稲垣賢二, 中井隆一郎, 田村隆, 今田勝巳, 日下部均

    ビタミンB研究委員会報告書   ( 1 )   51 - 52   2013年

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  • 抗腫瘍性酵素 L-リシンα-オキシダーゼのX線結晶構造解析

    稲垣賢二, 天野万里, 田村隆, 佐野宰久, 今田勝己, 日下部均

    ビタミン   87   463 - 464   2013年

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  • 2012U005新規キノプロテイン,L‐リシンε酸化酵素の構造研究

    岡崎誠司, 松井大亮, 中野祥吾, 赤地周作, 稲垣賢二, 浅野泰久

    物構研サイエンスフェスタ要旨集   1st   30   2013年

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    記述言語:日本語  

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  • 好熱性細菌Thermus sp. O-3-1由来耐熱性アミダーゼの精製及び性質検討

    小林史明, 青峰弘起, 水無渉, 湯不二夫, 田村隆, 稲垣賢二

    岡山大学農学部学術報告   101   1 - 6   2012年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:岡山大学農学部  

    The gene encoding a thermostable amidase (EC 3.5.1.4) from thermophilic bacterium Thermus sp.O-3-1, was cloned and expressed in Escherichia coli JM109. The cloned amidase gene (ami) is 930 bp and encodes a protein composed of 310 amino acids. The protein is predicted to have a molecular mass of 33,089 Da. The amidase from Thermus sp.O-3-1 was purified by heat treatment and DEAE Toyopearl 650M column chromatography. The molecular mass of the native enzyme was estimated to be about 70 kDa by gel filtration chromatography, indicating that the enzyme has a homodimeric structure. The purified enzyme was stable up to 80°C and within a pH range from 7.0 to 10.0. The optimum temperature and pH for enzyme activity were 90°C, and 9.0, respectively. The enzyme was strongly inhibited by the metal-chelating compound EDTA. The activity of the EDTA-treated enzyme was reactivated by the addition of Co(2+), Ni(2+) and Mn(2+) ions. Therefore the enzyme was predicted to be metalloenzyme. Finally,as a result of investigation into substrate specificity, the purified enzyme was suggested to be D-amino acid specific amidase, as it showed higher activity toward D-Leu-pNA than L-Leu-pNA.好熱性細菌Thermus sp.O-3-1 由来の耐熱性アミダーゼ遺伝子を大腸菌中にクローニングし,その塩基配列を決定した.ami 遺伝子は930 bp からなり,310アミノ酸をコードしていた.本酵素の分子量は33,089 Daであると予想された.Thermus sp.O-3-1 由来アミダーゼを大腸菌で生産させ,熱処理とDEAE-トヨパール650M陰イオン交換カラム等により精製した.ゲル濾過クロマトグラフィーとSDS-PAGE の結果から本酵素は分子質量33 kDa のサブユニット2分子からなるダイマー構造を有していることが明らかとなった.精製酵素の熱安定性は80℃まで,pH 安定性は7.0~10.0であり,安定性の高い酵素であった.最適温度は90℃,最適 pH は9.0であった.EDTA により活性が著しく阻害され,Co(2+)やNi(2+),Mn(2+)によって活性の回復,向上が見られたため,本酵素は金属酵素であることが示唆された.基質特異性の検討の結果,L-Leu-pNA よりもD-Leu-pNA に対して高い活性を示したため,本酵素がD-アミノ酸基質に特異性を持つアミダーゼであることが判明した.本酵素は耐熱性を有するユニークなD-アミノ酸アミダーゼであり,今後産業利用が期待される.

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  • プロジェクトリーダーを育成する先進基礎科学特別コース

    Kenji INAGAKI, Nobuhisa TABATA, Akio GOFUKU, Isao HARADA, Jun TAKADA

    工学教育 公益社団法人 日本工学教育協会   60 ( 1 )   29 - 33   2012年1月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:Japanese Society for Engineering Education  

    Special Advanced Course for Core Sciences has been introduced recently to Graduate School of Natural Science and Technology, Okayama University, to bring up a project leader. The following points are key education goals in this program : (1) knowledge of core sciences, (2) communication ability by using English, and (3) wide viewpoints for researches. In order to accomplish these goals, several lectures for core sciences, patent systems and engineering ethics as well as long term internships by the collaboration with some regional companies have been put in practice. In this paper, we describe the outline of the program, educational effects, and our experiences. Then, we discuss how effective the program is for bringing up an engineer or a scientist who can lead sciences and technologies of their domains. This paper also describes current activities of the program.

    DOI: 10.4307/jsee.60.1_29

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  • L-メチオニンγ-リアーゼC116H変異酵素の構造と機能解析

    福本充樹, 工藤大蔵, 原田繁春, 田村隆, 稲垣賢二

    ビタミンB研究委員会報告書   2012年

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  • 大規模ゲノム情報の生物工学へのインパクト(第63回大会シンポジウム・ワークショップ報告)

    町田 雅之, 稲垣 賢二

    生物工学会誌 : seibutsu-kogaku kaishi   89 ( 11 )   2011年11月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:公益社団法人日本生物工学会  

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  • 放線菌Streptomyces sp. 590由来L-メチオニン脱炭酸酵素の精製および性質検討

    前村 知美, 内富 久美子, 日下 知香, 稲垣 純子, 田村 隆, 左右田 健次, 稲垣 賢二

    岡山大学農学部学術報告   100   3 - 7   2011年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:岡山大学農学部  

    L-Methionine decarboxylase [EC 4.1.1.57] catalyzes the decarboxylation of L-methionine and is a pyridoxal 5'-phosohate(PLP)-dependent enzyme. L-Methionine decarboxylase has been purified 630-fold by DEAE-Toyopearl 650M, Phenyl-Toyopearl 650M and Sephacryl S-300 column chromatographies from Streptomyces sp.590. The enzyme has a dimeric structure with identical subunits of Mr 60,000. This enzyme shows optimum activity at pH7.0 and 45°C, and is stable between pH5.7 and pH9.0. L-Methionine decarboxylase has antitumor activity against RERF-LC-AI and HeLa cells. Ten N-terminal amino acid sequence of L-methionine decarboxylase was determined, and the sequence showed no homology with other reported proteins.

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  • 放線菌由来フラビン酵素L-グルタミン酸酸化酵素のユニークな構造(研究論文紹介)

    有馬 二朗, Sasaki Chiduko, Sakaguchi Chika, Mizuno Hiroshi, Tamura Takashi, Kashima Akiko, Kusakabe Hitoshi, Sugio Shigetoshi, 稲垣 賢二

    ビタミン   85 ( 1 )   23 - 24   2011年1月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:日本ビタミン学会  

    DOI: 10.20632/vso.85.1_23

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  • ヒト由来セレノシステインβ-リアーゼ様タンパク質の発現, 活性確認と機能解析

    田村隆, 佐藤久美, 稲垣賢二

    ビタミン   85 ( 3 )   155   2011年

  • 食品分析用小型うま味センサーの開発

    稲垣賢二, 田村隆, 中井隆一郎

    うま味研究会助成金による成果報告書   2011年

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  • シネフンギン生産菌Streptomyces incarnatus NRRL 8089由来アルギニン変換化合物「オルニチンラクタム」の同定

    福田 康二, 田村 隆, 稲垣 賢二

    岡山大学農学部学術報告   99 ( 1 )   1 - 5   2010年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:岡山大学農学部  

    Sinefungin is a nucleoside antibiotic, in which a molecule of L-ornithine is linked to the 5' end of adenosine through a C-C bond. The antibiotic was isolated from the culture broth of Streptomyces incarnatus. For the purpose of detecting intermediate of sinefungin biosynthesis, resting cell suspensions were incubated with supplemental L-arginine, and L-ornithine. 50mM Arginine was converted to a compound X that has low polarity. 50mM ornithine was not converted and remained in reaction solution. Compound X was purified using HPLC, and analyzed using (1)H-NMR and FAB-MS. These analyses showed that a compound X is "ornithine-lactam" (Mw=114), which has a structure of circularized ornithine. These results indicated that S. incarnatus has an enzyme that converts arginine to ornithine-lactam. Such an enzyme has never been reported, and suggested that it may be relevant to sinefungin biosynthesis.シネフンギンは抗真菌,抗マラリア活性を有する核酸系抗生物質であり,放線菌 S. incarnatus により生合成される.シネフンギンはアデノシンとオルニチンがCンC結合した構造であり,無細胞抽出液での取り込み実験からLンアルギニンと ATP から生合成されると推測される.Lンアルギニン,Lンオルニチンを S. incarnatus の休止菌体反応系への投与を行いシネフンギン中間体の探索を行った.その結果50ヒアルギニンは24時間以内に低極性化合物へと変換された.一方50ヒオルニチンは変換されず反応液中に残存した.HPLC で化合物を精製し,1HンNMR,FABンMS での分析の結果オルニチン環状モノペプチド,「オルニチンラクタム」(分子量114)であることを明らかにした.この結果は S. incarnatus がアルギニンからオルニチンラクタムへの変換酵素を有する事を示唆する.このような酵素の報告例はこれまでになく,ニ次代謝酵素であることが示唆され,シネフンギン生合成との関連性に興味が持たれる.

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  • 好熱好酸性アーキア Sulfolobus tokodaii 由来シスタチオニン γ-シンターゼの精製及び性質検討

    篠崎 舞, 柳谷 昌彦, 兼田 翔一郎, 工藤 大蔵, 遠藤 祐一, 田村 隆, 倉光 成紀, 稲垣 賢二

    岡山大学農学部学術報告   99 ( 1 )   7 - 12   2010年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:岡山大学農学部  

    The gene encoding a cystathionine γ-synthase from Sulfolobus tokodaii was cloned and expressed in Escherihia coli Rosetta-gami (DE3). Cystathionine γ-synthase [EC 2. 5. 1. 48] from Sulfolobus tokodaii (stCGS) was purified by heat treatment, DEAE- Toyopearl 650M and Sephacryl S-300 column chromatographies from E. coli transformants. stCGS shows optimum activity at pH 7.0, and is stable between pH5.0 and pH9.0. The optimum temperature of stCGS is above 100℃, and the enzyme showed the remaining activity of almost 100% up to 70℃. The K(m) and V(max) with O-phospho-L- homoserine as a substrate are 0.82 mM and 2.42 U/mg. To analyze the role of Phe 97 in the active site of stCGS, we constructed F97Y, R99C, and F97Y-R99C mutant enzymes. Although native stCGS has no activity toward l-methionine, F97Y mutant enzyme gained the elimination activity toward L-methionine.好熱好酸性アーキア Sulfolobus tokodaii 由来シスタチオニンγンシンターゼ(stCGS)遺伝子を pET-11a に組み込み pET-stCGS を構築した.このベクターでE. coli Rosettaンgami(DE3)を形質転換し,本遺伝子を発現させ,精製及び性質検討を行った.大腸菌で発現したシスタチオニンγンシンターゼの活性が無細胞抽出液で確認できた.S. tokodaii シスタチオニンγンシンターゼを70℃熱処理 DEAEントヨパールイオン交換カラム等により単一精製した.精製酵素の最適温度は100℃以上であり,熱安定性は60分間処理で70℃までほぼ100オの残存活性を示した.また,最適pHについてはリン酸緩衝液やブリトンンロビンソン広域緩衝液の場合はpH7.0の時が最も活性が高く,トリス塩酸緩衝液の場合はpH9.0が最適であった.pH安定性についてはpH5.0~9.0において安定であった.O-ホスホ-l-ホモセリンに対するKm,Vmaxは,それぞれ0.82mM,2.42U/㎎であった.アポ酵素のホロ化実験により,本酵素活性がPLP に依存していることが明らかとなった.更に本酵素の脱離反応での基質特異性の検討を行った.変異酵素を用いた実験により,stCGSの基質特異性には,活性中心に存在するPhe97を含む領域が深く関わっていることが示唆された.

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  • 中性脂肪測定用酵素グリセロールキナーゼの構造特性解析と耐熱化

    稲垣賢二, 福田靖久, 田村隆, 岸本高英, 曽我部敦

    2009年度ビタミンB研究委員会報告書   2010年

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    記述言語:日本語  

    DOI: 10.20632/vso.83.11_632_2

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  • 高度好熱性細菌Thermus thermophilus HB8由来アラニンラセマーゼの大腸菌での発現, 精製及び諸性質の検討

    柳谷昌彦, 上前智, 白神智行, 田村隆, 稲垣賢二

    岡山大学農学部学術報告   98 ( 1 )   1 - 7   2009年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:岡山大学農学部  

    An alanine racemase (EC 5.1.1.1) from an extreme thermophilic bacterium Thermus thermophilus HB8, was purified and characterized, and its gene was cloned. The cloned alanine racemase gene (alr) was expressed in Escherichia coli JM 109. The alr gene is composed of a 1080 bp and encoded a 360 aminoacid, and was predicted to have a molecular weight of 38,596. The enzyme was purified by heat shock at 70°C for 10min and DEAE Toyopearl 650M column chromatography. The purified enzyme had an optimum pH9.0∼10.0 and an optimum temperature of 55°C∼60°C. Enzyme activity was retained 100% after incubation of the enzyme at 70°C for 10min. Alanine racemase from Thermus thermophilus HB8 is a monomeric enzyme with a molecular mass of 39 kDa.高度好熱性細菌 Thermus thermophilus HB8 由来アラニンラセマーゼ遺伝子を大腸菌中にクローニングし、発現させた後に、精製及び性質検討を行った。alr遺伝子は1080bpからなり360アミノ酸残基 HB8をコードしていたので、本酵素は38,596Daの分子量であると予想された。alr遺伝子の [ G + C ] 含量は、72%であり、Tm値は98.8℃であった。T.thermophilus HB8由来アラニンセマーゼを中等度好熱性細菌 Geobacillus stearothermophilus 及び赤痢菌 Shigella sonnei 由来アラニンラセマーゼと一次配列の比較をしたところ、G.stearothermophilus 由来のものと33%、赤痢菌由来の酵素を28%の相同性を示した。T.thermophilus HB8 由来アラニンラセマーゼを、70℃で10分間の熱処理後、DEAE-トーヨーパール陰イオン交換カラム等により精製した。精製酵素の最適温度は、d-アラニンからl-アラニンへの反応で55℃、l-アラニンからd-アラニンへの反応では60℃であり、最適pHは、9.0〜10.0であった。また、70℃で30分インキュベーションを行った後にも、活性の低下は見受けられず耐熱性を示した。更に、本酵素は分子量38,000モノマー酵素であると推定され、その反応機構に興味が持たれる。

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  • バイオセンサー用酵素L-グルタミン酸オキシダーゼの構造特性

    稲垣 賢二

    2008年度ビタミンB研究委員会報告書   2009年

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    記述言語:日本語  

    DOI: 10.20632/vso.82.3_212

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  • 微生物の水素発酵に関わるギ酸脱水素酵素の発現制御機構の解明

    田村隆, 稲垣賢二

    岡山大学大学院自然科学研究科プロジェクト「CO2循環・削減型社会実現に向けての融合的研究」2008年度成果報告書   13 - 16   2009年

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    記述言語:日本語  

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  • 糸状菌Trichoderma viride由来L-リジンα-オキシダーゼ 完全長cDNAの単離と大腸菌発現系構築

    中田 春香, 田村 隆, 稲垣 純子, 日下部 均, 稲垣 賢二

    日本生化学会大会・日本分子生物学会年会合同大会講演要旨集   81回・31回   1T8 - 3   2008年11月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:(公社)日本生化学会  

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  • 亜セレン酸還元代謝の「定説」を疑う!!

    田村 隆, 高畑 宗明, 古森 健太郎, 三原 久明, 江崎 信芳, 稲垣 賢二

    Biomedical research on trace elements   19 ( 2 )   2008年6月

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    記述言語:日本語  

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  • 臨床診断・生化学検査に貢献する酵素の構造と機能解析(<特集>バイオテクノロジーへの応用的戦略を踏まえたタンパク質構造解析)

    田村 隆, 稲垣 賢二

    生物工学会誌 : seibutsu-kogaku kaishi   86 ( 4 )   177 - 179   2008年4月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:公益社団法人日本生物工学会  

    高齢化社会の到来,社会保障予算の縮小,家計を圧迫する医療費などの社会的背景の下,自分の健康状態を自分で把握できる「生化学検査」に注目が集まっている.手軽で簡便な生化学診断キットの登場は,微量にしか存在しない酵素や抗体でも遺伝子組換え技術を駆使して安く大量に作られるようになったことの恩恵の一つである.しかし,生化学診断に便われる酵素や抗体はタンパク質であり「構造安定性」や「検出感度」,「選択性」などの改善が必要である.酵素の構造および機能解析は,そのために必要不可欠な研究基盤であり,一般市民にその意義を強く訴える説得力を持つ.本研究では,このような観点から,イソクエン酸脱水素酵素,グリセロールキナーゼ,L-グルタミン酸オキシダーゼの構造解析について紹介する.

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  • 海産性好熱性細菌Rhodothermus marinus由来イソアミラーゼの精製,性質検討及びX線結晶構造解析

    立花 亜紀子, 田村 隆, 今田 勝巳, 木下 実紀, 難波 啓一, 堤 紀子, 橋田 みよ子, 坂口 博脩, 稲垣 賢二

    岡山大学農学部学術報告   97   1 - 7   2008年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:岡山大学農学部  

    The isoamylase gene from Rhodothermus marinus was cloned into and expressed in Escherichia coliTop 10. As a result of characterization of purified R. marinus isoamylase. the enzyme had an optimumpH of 4.0 and optimum temperature of 70℃. Thermal inactivation studies of the purified R. marinusisoamylase revealed the enzymatic activity to be uninfluenced after one hour incubation at 60℃. Theseresults suggest that R. marinus isoamylase has high thermostability. The crystallization and crystalstructure analysis of R. marinus isoamylase was performed. The three-dimensional structure at 1.9Åresolution was determined in complex with the panose. R. marinus isoamylase is composed of threedomains N, A and C, and, has a (β/α)8-barrel in domain A. The secondary structural alignments of theR. marinus isoamylase and P. amyloderamosa isoamylase was carried out. They have the four active-siteconsensus regions characteristic of the α-amylase family. And the essential residue of the α-amylasefamily (D359, E395, and D467) was conserved in these enzymes. R. marinus isoamylase has shorter loopsthan P. amyloderamosa isoamylase. And R. marinus isoamylase had no Ca2+ binding site. These resultsare thought to be factors of thermostability of R. marinus isoamylase.Rhodothermus marinus 由来イソアミラーゼ遺伝子を組み込んだプラスミド pBX2を使用し,大腸菌 Top10株を形質転換し,16時間の前培養,24時間の本培養後,菌体破砕し,得られた無細胞抽出液を熱処理(80℃,10 min),50オ硫安分画,陰イオン交換カラムクロマトグラフィー(DEAEントヨパール),ハイドロキシアパタイトカラムクロマトグラフィーに供して本酵素の精製を行った.本精製酵素の性質検討を行った結果,本酵素の最適反応温度は70℃,pH4であり,また本酵素は60℃で1時間処理しても活性が低下することが無く,Pseudomonas amyloderamosa 由来イソアミラーゼよりも高い耐熱性を有することが判明した.本酵素の結晶化・X線結晶構造解析を行った結果,本酵素は P. amyloderamosa 由来イソアミラーゼと同様Nドメイン・AドメインCドメインの3つのドメインから構成されており,活性残基(D359,E395,D467)など活性中心付近のアミノ酸残基も P. amyloderamosa 由来イソアミラーゼと同様,高度に保存されていた.本酵素の熱安定性が P. amyloderamosa 由来イソアミラーゼよりも高い要因として,P. amyloderamosa 由来イソアミラーゼよりもループの長さが全体的に短いことと,カルシウムイオン結合サイトの欠如が挙げられた.今後さらに構造解析を進めることにより,本酵素の熱安定性機構,反応機構など更なる知見が得られることが期待される.

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  • 2Fa07 糸状菌Trichoderma viride由来の抗腫瘍性酵素L-リジンα-オキシダーゼ : 遺伝子の単離と解析(酵素学,酵素工学,タンパク質工学,一般講演)

    中田 春香, 田村 隆, 稲垣 純子, 日下部 均, 稲垣 賢二

    日本生物工学会大会講演要旨集   20   2008年

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:日本生物工学会  

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  • B群ビタミン酵素構造機能解析の新展開(シンポジウム), バイオセンサー用酵素L-グルタミン酸オキシダーゼの構造特性

    稲垣 賢二

    ビタミンB研究委員会シンポジウム報告書   82   211 - 212   2008年

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    記述言語:日本語  

    DOI: 10.20632/vso.82.3_212

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  • 抗腫瘍性を有する微生物酵素の構造機能解析と次世代型抗腫瘍性酵素開発への応用

    稲垣 賢二

    2006年度~2007年度科学研究費補助金研究成果報告書, 基盤研究C   2008年

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    記述言語:日本語  

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  • Cellulomonas属細菌由来のグリセロールキナーゼの特性と立体構造解析, 好熱好酸性アーキアSulfolobus tokodaii由来シスタチオニンγ-シンターゼ

    稲垣 賢二

    2007年度ビタミンB研究委員会報告書   2008年

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    記述言語:日本語  

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  • バイオテクノロジーへの応用的戦略を踏まえたタンパク質構造解析(第59回大会シンポジウム報告)

    大島 敏久, 稲垣 賢二

    生物工学会誌 : seibutsu-kogaku kaishi   85 ( 12 )   540 - 541   2007年12月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:公益社団法人日本生物工学会  

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  • 植物由来のL-メチオニン γ-リアーゼの性質と機能

    工藤大蔵, 稲垣賢二

    ビタミン   Vol. 81, No. 1 ( 10 )   497 - 499   2007年10月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:日本ビタミン学会  

    DOI: 10.20632/vso.81.10_497

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  • 抗腫瘍性酵素L-メチオニン γ-リアーゼの構造機能解析

    工藤大蔵, 稲垣賢二

    生化学   79 ( 7 )   682 - 686   2007年7月

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    記述言語:日本語   掲載種別:書評論文,書評,文献紹介等   出版者・発行元:日本生化学会  

    Web of Science

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  • 抗腫瘍性酵素L-リジンα-オキシダーゼの遺伝子クローニング

    中田 春香, 田村 隆, 稲垣 純子, 日下部 均, 稲垣 賢二

    ビタミン   81 ( 4 )   148 - 148   2007年4月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:(公社)日本ビタミン学会  

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  • キイロショウジョウバエ由来のチオレドキシン還元酵素のC末端テトラペプチド配列は、ヒト肺由来のチオレドキシン還元酵素では酸化還元活性を示さない

    桑原 光彦, 田村 隆, 河村 健太郎, 稲垣 賢二

    岡山大學農學部學術報告 = Scientific report of the Faculty of Agriculture, Okayama University   ( 96 )   1 - 5   2007年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:岡山大學農學部  

    ほ乳類チオレドキシン還元酵素はC末端配列-Gly-Cys-SeCys-Gly(end)の後ろから2番目にセレノシステイン(SeCys)残基を持つ。SeCysをシステインに変換すると酵素の活性は大きく低下するので、SeCys残基が触媒活性に必須であることが分かる。これに対してキイロショウジョウバエのチオレドキシン還元酵素(Dm-rxR)のC末端配列にはセレンが含まれず、システイン残基の対が2つのセリンに挟まれた配列-Ser-Cys-Cys-Ser(end)を持つ。それでもDm-rxRはほ乳類のセレン含有酵素と同程度の触媒能を示す。われわれはヒト肺チオレドキシン還元酵素にDm-rxRのC末端テトラペプチド配列を導入してその効果を調べた。しかし、酵素活性はまったく上昇せず、Dm-rxRのC末端のテトラペプチド配列-Ser-Cys-Cys-SerだけではCys残基のチオール基を活性化する効果はなかった。そこで、分子軌道計算MOPACを用いて酸化還元機能を担うためのC末端配列モチーフを探索した。その結果、テトラペプチドにさらに2つ先のプロリンまでを含めたPro-X-Ser-Cys-Cys-Ser(end)により初めて酸化還元モチーフとして機能する可能性が示唆された。Proを含むこの配列モチーフはミツバチや蚊などほかの昆虫のrxRでも保存されていた。

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  • The C-terminal Tetrapeptide Sequence of Drosophila Thioredoxin Reductase Does not Function as a Redox-active Motif in the Human Lung Counterpart

    Kuwahara, M, Tamura, T, Kawamura, K, Inagaki, K

    Sci. Rep. Fac. Agric. Okayama Univ.   96 1-5   1 - 5   2007年

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  • 代謝系タンパク質の構造・機能解析(アミノ酸代謝系タンパク質の構造機能に関する研究)

    稲垣 賢二

    文部科学省化学技術振興調製費タンパク3000プロジェクト成果報告書   2007年

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    記述言語:日本語  

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  • 放線菌由来のL-メチオニン脱炭酸酵素

    稲垣 賢二

    2006年度ビタミンB研究委員会報告書   3 - 3   2007年

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    記述言語:日本語  

    DOI: 10.20632/vso.80.3_145_2

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  • アミノ酸オキシダーゼの精密構造機能解析とバイオセンサーへの活用

    稲垣 賢二

    生物学に関する試験研究論叢: 両備樫園記念財団: 両備樫園記念財団   22   67 - 75   2007年

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    記述言語:日本語  

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  • 「農芸化学」は死語? : その復権を考える

    稲垣 賢二

    バイオサイエンスとインダストリー = Bioscience & industry   64 ( 5 )   2006年5月

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    記述言語:日本語  

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  • 国際ビタミン,補酵素,バイオファクター会議2005(International Interdisciplinary Conference on Vitamins, Coenzymes, and Biofactors 2005)報告

    稲垣 賢二

    ビタミン   80 ( 3 )   129 - 131   2006年3月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:日本ビタミン学会  

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  • 染料脱色微生物による染料脱色機構の解析

    馬場直子, 坂口博脩, 田口隆章, 早瀬伸樹, 田村隆, 稲垣賢二

    岡山大学農学部学術報告   95   1 - 5   2006年2月

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    記述言語:日本語   出版者・発行元:岡山大学農学部  

    The mehcanism of azo dyes decolorization by Candida sp. MK-1, Aeromonas sp. B-5 and Actinobacillus sp. B-11 were analyzed. The maximal decolorization activity was observed at pH 7.5 and 30℃ on Candida sp. MK-1, at alkaline and at 35℃ on Aeromonas sp. B-5 and Actinobacillus sp. B-11. The HPLC analysis of the supernatant of the Acid Red 27 detected in the blank. The retention time of this peak matched that of a reference standard compound of 4-amino-1-naphthalenesulfonate, produced by reductive cleavage of Acid Red 27. The decolorization of azo dyes with cell free extract of Candida sp. MK-a was promoted by the addition of several coenzymes or lawsone. The remarkable promotion of decolorization was observed by the addition of glutamate dehydrogenase with α-ketoglutarate and NH4+. Therefore, it was suggested that Candida sp. MK-1 azoreductase catalyzed decolorization of azo dye by NADPH dependent reductive cleavage.

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  • 硫黄酸化細菌A. thiooxidansのNAD+依存型イソクエン酸脱水素酵素の結晶構造解析と量子化学計算に基づく反応機構の考察, 放線菌由来のフラビン酵素L-グルタミン酸オキシダーゼのX線結晶構造解析

    稲垣 賢二

    ビタミンB研究委員会報告書   8 - 9   2006年

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    記述言語:日本語  

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  • 放線菌L-グルタミン酸オキシダーゼの構造・機能解析及びグルタミン酸センサーへの応用

    有馬次朗, 稲垣賢二

    応用微生物学研究協議会誌   4巻(1), 13-19   2006年

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  • 糖転移酵素を活用した新規オリゴ糖の合成

    渋谷 孝, 稲垣賢二

    応用微生物学研究協議会誌   4巻(2), 27-35   2006年

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  • 化学合成独立栄養細菌 Acidithiobacillus thiooxidans 由来アコニターゼの遺伝子解析と大腸菌での発現.

    金原陽平, 田村隆, 徳田千束, 中村淳雄, 松川寛和, 稲垣賢二

    岡山大学農学部学術報告   2005年

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  • 硫黄酸化細菌のNAD依存型イソクエン酸脱水素酵素の構造と機能の精密解析

    稲垣 賢二

    平成14年度〜平成16年度科学研究費補助金(基盤研究(C)(2))研究成果報告書   2005年

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    記述言語:日本語  

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  • Crystal structure of thermostable isoamylase from Rhodothermus marinus

    稲垣 賢二

    2005年度ノボザイムズジャパン研究ファンド成果報告要旨集   13 - 19   2005年

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  • 抗腫瘍性ビタミンB6酵素L-メチオニン γ -リアーゼ活性中心近傍に存在する残基の機能解析

    稲垣 賢二

    ビタミンB研究委員会報告書   13 - 13   2005年

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    記述言語:日本語  

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  • Saccharomyces cerevisiae 由来D-アミノ酸アセチルトランスフェラーゼの精製と性質.

    田代(山田, 百合子, 田村隆, 田中英彦, 稲垣賢二

    岡山大学農学部学術報告   2004年

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  • 次世代型抗癌剤開発へ向けたメチオニン γ-リアーゼの利用.

    遠藤祐一, 稲垣賢二

    化学と生物   42,2-4   2004年

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  • 銅イオン欠乏ストレス環境下での Bacillus subtilis 168 の遺伝子発現の解析

    稲垣 賢二

    (財)タカノ農芸化学研究助成財団 平成15年度助成研究報告書   1 - 9   2004年

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    記述言語:日本語  

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  • 染料脱色菌による染料脱色機構の解析と瀬戸内海の環境保全に配慮した染料廃液処理法の開発

    稲垣賢二, 馬場直子, 田口隆章

    (財)八雲環境科学振興財団 研究レポート集   5   96 - 101   2004年

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    記述言語:日本語  

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  • Semiempirical Molecular Orbital Calculation for the Redox Property of C-Terminal Active Site Sequence of Human Thioredoxin Reductase

    T.Tamura, H.Tanaka, K.Inagaki

    Sci.Rep.Fac.Agric.Okayama Univ.   2003年

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  • 好酸性細菌Acidocella facilis 22M の制限修飾系遺伝子のクローニングと塩基配列決定 岡山大 学農学部学術報告,92,9-15

    山岡誠司, 田村 隆, 竹信尚典, 古城俊介, 田中英彦, 稲垣賢二

    岡山大学農学部学術報告   2003年

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  • 抗がん酵素メチオニンγ-リアーゼとNAD依存イソプロピルリンゴ酸脱水素酵素の立体構造に基づく機能解析

    稲垣賢二

    ビタミン   76 (8), 373-386(2002)   2002年

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  • シネフンギン生合成酵素の精製と触媒機構の解明

    稲垣 賢二

    平成11年度〜平成13年度科学研究費補助金(基盤研究(C)(2))研究成果報告書   2002年

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    記述言語:日本語  

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  • L-グルタミン酸 オキシダーゼを用いたグルタミン酸センサーの開発及びGOT/GPTセンシングへの応用

    有馬二朗, 田村 隆, 篠原寛明, 日下部均, 田中英彦, 稲垣賢二

    岡山大学農学部学術報告   2002年

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  • 好酸性細菌Acidocelle facilis 由来細菌体外酸性エステラーゼ遺伝子のクローニング

    高橋竜也, 田中 登, 田村 隆, 向井千佳, 磯部公安, 若尾紀夫, 田中英彦, 稲垣賢二

    岡山大学農学部学術報告   2002年

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  • Improvement of Sinefungin-Producing Strain of Streptomyces incarnatus by Conferring Rifampicin-Resistance through Ultraviolet Light lrradiation and Protoplast Regeneration.

    Tamura,T, Li Yin Shu, Tanaka,H, Inagaki, K

    岡山大学農学部学術報告   2002年

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  • Selenium for Cancer Prevention and Human Health

    Tamura, T, Inagaki, K, Tanaka, H

    Foods and Food Ingredients Journal of Japan   198 24-38   2002年

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  • バイオサイエンスの新世紀

    稲垣賢二, 秦 洋二, 馬場直道, 柴田大輔, 服部正平, 藤原俊義, 田中紀章

    日本農芸化学会誌   第76巻第4号,4-5   2002年

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  • 研究最前線-新たな好酸性細菌の探索と利用

    稲垣 賢二

    極限環境微生物学会ニュース   3 ( 2 )   2001年

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    記述言語:日本語  

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  • Expression and properties of recombinant HbA2 (α2δ2) and hybrids containing δ-β sequences

    K. Inagaki, J. Inagaki, A. Dumoulin, J. C. Padovan, B. T. Chait, A. Popowicz, L. R. Manning, J. M. Manning

    Journal of Protein Chemistry   19 ( 8 )   649 - 662   2000年

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    記述言語:英語  

    Hemoglobin A2 (α2δ2), which is present at low concentration (1-2%) in the circulating red cells of normal individuals, has two important features that merit its study, i.e., it inhibits polymerization of sickle HbS and its elevated concentration in some thalassemias is a useful clinical diagnostic. However, reports on its functional properties regarding O2 binding are conflicting. We have attempted to resolve these discrepancies by expressing, for the first time, recombinant hemoglobin A2 and systematically studying its functional properties. The construct expressing HbA2 contains only α and δ genes so that the extensive purification required to isolate natural HbA2 is circumvented. Although natural hemoglobin A2 is expressed at low levels in vivo, the amount of recombinant α2δ2 expressed in yeast is similar to that found for adult hemoglobin A and for fetal hemoglobin F when the α + β or the α + γ genes, respectively, are present on the construct. Recombinant HbA2 is stable, i.e., not easily oxidized, and it is a cooperative functional hemoglobin with tetramer-dimer dissociation properties like those of adult HbA. However, its intrinsic oxygen affinity and response to the allosteric regulators chloride and 2,3-diphosphoglycerate are lower than the corresponding properties for adult hemoglobin. Molecular modeling studies which attempt to understand these properties of HbA2 are described.

    DOI: 10.1023/A:1007196118200

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  • Role of Tyrosine 114 of L-Methionine γ-lyase from Pseudomonas putida

    Hiroyuki Inoue, Kenji Inagaki, Naoki Adachi, Takashi Tamura, Nobuyoshi Esaki, Kenji Soda, Hidehiko Tanaka

    Bioscience, Biotechnology and Biochemistry   64 ( 11 )   2336 - 2343   2000年

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    記述言語:英語  

    L-Methionine γ-lyase from Pseudomonas putida has a conserved tyrosine residue (Tyr114) in the active site as in all known sequences of γ-family pyridoxal 5′-phosphate dependent enzymes. A mutant form of L-methionine γ-lyase in which Tyr114 was replaced by phenylalanine (Y114F) resulted in 910-fold decrease in kcat for α,γ-elimination of L-methionine, while the Km remained the same as the wild type enzyme. The Y114F mutant had the reduced kcat by only 28- and 16-fold for substrates with an electron-withdrawing group at the γ-position, namely O-acetyl-L-homoserine and L-methionine sulfone, respectively, and also the similar reduction of kcat for α,β-elimination and deamination substrates. The hydrogen exchange reactions of substrate and the spectral changes of the substrate-enzyme complex catalyzed by the mutant enzyme suggested that γ-elimination process for L-methionine is the rate-limiting determination step in α,γ-elimination overall reaction of the Y114F mutant. These results indicate that Tyr114 of L-methionine γ-lyase is important in γ-elimination of the substrate. © 2000, Taylor &amp
    Francis Group, LLC. All rights reserved.

    DOI: 10.1271/bbb.64.2336

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  • Crystal structure of the pyridoxal 5'-phosphate dependent L-methionine γ-lyase from Pseudomonas putida

    Hiroyuki Motoshima, Kenji Inagaki, Takashi Kumasaka, Makio Furuichi, Hiroyuki Inoue, Takashi Tamura, Nobuyoshi Esaki, Kenji Soda, Nobuo Tanaka, Masaki Yamamoto, Hidehiko Tanaka

    Journal of Biochemistry   128 ( 3 )   349 - 354   2000年

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    記述言語:英語  

    L-Methionine γ-lyase (MGL) catalyzes the pyridoxal 5'-phosphate (PLP) dependent α,γ-elimination of L-methionine. We have determined two crystal structures of MGL from Pseudomonas putida using MAD (multiwavelength anomalous diffraction) and molecular replacement methods. The structures have been refined to an R-factor of 21.1% at 2.0 and 1.7∅ resolution using synchrotron radiation diffraction data. A homotetramer with 222 symmetry is built up by non-crystallographic symmetry. Two monomers associate to build the active dimer. The spatial fold of subunits, with three functionally distinct domains and their quarternary arrangement, is similar to those of L-cystathionine β-lyase and L-cystathionine γ-synthase from Escherichia coli.

    DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022760

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  • Purification and characterization of NAD:penicillamine ADP transferase from Bacillus sphaericus: A novel NAD-dependent enzyme catalyzing phosphoramide bond formation

    Jun Yanagidani, Takashi Tamura, Kenji Inagaki, Kenji Soda, Hidehiko Tanaka

    Journal of Biological Chemistry   274 ( 2 )   795 - 800   1999年1月

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    記述言語:英語  

    A strain of Bacillus sphaericus isolated from a local soil sample has been found to use β,β-dimethyl-DL-cysteine (DL-penicillamine) as the sole nitrogen source. Crude cell extract of the bacterium showed potent penicillamine-consuming activity only in the presence of NAD, which, however, was not used as an electron acceptor. Characterization of reaction products revealed that penicillamine was derivatized to a phosphoramide adduct with the ADP moiety of NAD, whereas the nicotinamide-ribose group was released and hydrolyzed spontaneously to ribose and nicotinamide. The phosphoramide product, ADP-penicillamine, caused potent product inhibition on the purified enzyme, and adenylate deaminase was found to be effective in converting the inhibitory product into inosine-diphosphate-penicillamine and thereby maintained the catalysis for several hours. The novel enzyme, termed as NAD:penicillamine ADP transferase, showed a single band on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis with a mass of approximately 42 kDa. The native enzyme was monomeric. The enzyme showed high substrate specificity to NAD (K(m) = 13.0 mM) and L-penicillamine (K(m) = 6.5 mM)
    other nucleotides such as NADP, NAD(P)H, AMP, ADP, and ADP-ribose did not substitute for NAD, and L-valine, L-cysteine, L-homocysteine, L-cystine, L-leucine, and L-isoleucine did not serve as the substrate. Kinetic studies suggested an Ordered Bi Bi mechanism, with NAD as the first substrate to bind and ADP-L-penicillamine as the last product released. The novel NAD-dependent enzyme may catalyze the first step in penicillamine degradation in the strain of B. sphaericus.

    DOI: 10.1074/jbc.274.2.795

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  • Gene Cloning and Characterization of an Acidic Xylanase from Acidobacteriu

    Kenji Inagaki, Ken Nakahira, Kazuhisa Mukai, Takashi Tamura, Hidehiko Tanaka

    Bioscience, Biotechnology and Biochemistry   62 ( 6 )   1061 - 1067   1998年1月

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    記述言語:英語  

    The gene xynA encoding an acid endo-β-1,4-xylanase from an acidophilic bacterium, Acidobacterium capsulatum 161, was cloned and expressed in Escherichia coli. The nucleotide sequence of the 1.6-kb DNA fragment containing xynA was analyzed, revealing an open reading frame of 1,215 bp encoding a peptide of 405 amino acid residues. The deduced amino acid sequence of XynA was very similar to other xylanases that are from the glycosyl hydrolase family 10. XynA was purified to homogeneity by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis from E. coli transformants. The molecular mass and isoelectric point of XynA were 41 kDa and 7.3, respectively. The xylanase activity of the cloned XynA is an endo-acting enzyme that shows optimal activity at pH 5.0 and 65°C, and is stable pH between 3.0 and 8.0. The Km and Vmax with oat spelt xylan as a substrate at pH 5.0 and 30°C are 3.5 mg/ml and 403 μmol/min/mg. © 1998 Taylor &amp
    Francis Group, LLC.

    DOI: 10.1271/bbb.62.1061

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  • Pseudomonas putidaのL-メチオニン分解系オペロンの解析

    井上宏之, 田村 隆, 稲垣賢二, 田中英彦

    岡山大学農学部学術報告   87   53 - 58   1998年

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    記述言語:日本語  

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  • 染料脱色微生物の検索, 単離及び, 脱色機構の解析

    稲垣賢二, 川口将和, 田口隆章, 田村 隆, 田中英彦

    岡山大学農学部学術報告   87   47 - 51   1998年

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    記述言語:日本語  

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  • Overproduction and substrate specificity of 3-isopropylmalate dehydrogenase from thiobacillus ferrooxidans

    Hideyuki Matsunami, Hiroshi Kawaguchi, Kenji Inagaki, Tadashi Eguchi, Katsumi Kakinuma, Hidehiko Tanaka

    Bioscience, Biotechnology and Biochemistry   62 ( 2 )   372 - 373   1998年

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    記述言語:英語  

    We constructed an overexpression system in Escherichia coli of the leuB gene coding for 3-isopropylmalate dehydrogenase in Thiobacillus ferrooxidans. E. coli harboring the plasmid we constructed, pKK leuB1, produced 17-fold the enzyme protein of the expression system previously used for purification. The substrate specificity of the enzyme was analyzed with synthetic (2R, 3S)-3-alkylmalates. The 3-isopropylmalate dehydrogenase of Thiobacillus ferrooxidans had broad specificity toward the alkylmalates. © 1998, Taylor &amp
    Francis Group, LLC. All rights reserved.

    DOI: 10.1271/bbb.62.372

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  • Regulatory region of expression of thiobacillus ferrooxidans leub gene in escherichia coli

    Hiroshi Kawaguchi, Kenji Inagaki, Hidehiko Tanaka

    Bioscience, Biotechnology and Biochemistry   61 ( 12 )   2119 - 2121   1997年

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    記述言語:英語  

    The regulatory region of Thiobacillus ferrooxidans leuB genewas analyzed. The deletion analysis indicated that the promotersequences CA TCCG and T A TT AT, which were similar to the consensus-35 and -10 sequences of Escherichia coli, respectively, existed. The transcriptional initiation site was located at the positionof cytosine - 26. The deletion analysis of the upstream regionsuggested the existence of a regulatory region by leucine and theregion related to transcription of the gene. © 2001 Taylor &amp
    Francis Group, LLC.

    DOI: 10.1271/bbb.61.2119

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  • 好酸性細菌の機能開発と利用に関する研究

    稲垣 賢二

    日本農芸化学会誌   71 ( 1 )   1 - 8   1997年

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  • 好酸性細菌の制限酵素の分子構造及び反応機構の解析

    稲垣 賢二

    平成7年度〜平成8年度科学研究費補助金(基盤研究C)研究成果報告書   1997年

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    記述言語:日本語  

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  • Alanine Racemase from an Acidophilic Bacterium.

    Sci. Rep. Fac. Agric. Okayama Univ.   86   13 - 19   1997年

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  • 化学独立栄養細菌Thiobacillus ferrooxidans由来3イソプロピルリンゴ酸脱水素酵素(IPMDH)のX線結晶構造解析

    松波秀行, 今田勝巳, 難波啓一, 田中信夫, 川口洋, 稲垣賢二, 田中英彦

    日本分子生物学会年会プログラム・講演要旨集   19th   131   1996年7月

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    記述言語:日本語  

    J-GLOBAL

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  • Thiobacillus thiooxidansの3‐イソプロピルリンゴ酸脱水素酵素 精製と性質

    松波秀行, 川口洋, 中山ゆみ, 田村隆, 稲垣賢二, 田中英彦

    日本分子生物学会年会プログラム・講演要旨集   19th   131   1996年7月

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    記述言語:日本語  

    J-GLOBAL

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  • Thiobacillus thiooxidansのイソクエン酸脱水素酵素 精製と性質

    西藤晃, 松波秀行, 中山ゆみ, 川口洋, 田村隆, 稲垣賢二, 田中英彦

    日本分子生物学会年会プログラム・講演要旨集   19th   131   1996年7月

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    記述言語:日本語  

    J-GLOBAL

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  • 好酸性細菌の重金属耐性機構の解明と環境浄化への応用

    稲垣 賢二

    山陽放送学術文化財団リポート(研究成果特集)   40   40 - 44   1996年

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    記述言語:日本語  

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  • Protocols for selenium biochemistry

    Tamura, T, Inagaki, K, Tanaka, H, Davis, J. N, Stadtman, T

    Biryo-Eiyouso Kenkyu   13   117 - 122   1996年

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  • 好熱性好酸性細菌の検索,単離および諸性質の検討

    谷本保英, 稲垣賢二, 田中英彦

    岡山大学農学部学術報告   85   15 - 21   1996年

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  • 遺伝子工学入門

    稲垣 賢二

    高校生・教師・一般の人のための地域バイオ技術体験研修会テキスト   1 - 16   1995年

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    記述言語:日本語  

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  • 好酸性微生物の機能開発と環境浄化への活用

    稲垣 賢二

    平成4年度両備てい園記念財団研究助成金による研究報告,生物学に関する試験研究論叢   9   89 - 94   1994年

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    記述言語:日本語  

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  • Cloning and sequence of the recA gene of Acidiphilium facilis

    Kenji Inagaki, Jun Tomono, Noriaki Kishimoto, Tatsuo Tano, Hidehiko Tanaka

    Nucleic Acids Research   21 ( 17 )   4149   1993年8月

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  • 私の見たマレイシアのバイオテクノロジー

    稲垣 賢二

    化学と生物   31 ( 7 )   470 - 474   1993年

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    記述言語:日本語  

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  • 酸性環境を好む細菌群の酵素

    田野達男, 稲垣賢二, 岸本憲明

    岡山大学地域共同研究センターニュース   3   6 - 11   1993年

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    記述言語:日本語  

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  • Lipoamino Acids Isolated from Acidiphilium organovorum

    Noriaki Kishimoto, Kenichi Adachi, Shinichi Tamura, Masateru Nishihara, Kenji Inagaki, Tsuyoshi Sugio, Tatsuo Tano

    Systematic and Applied Microbiology   16 ( 1 )   17 - 21   1993年

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    記述言語:英語  

    Acidiphilium species possessed high amounts (33 to 43% of the total lipids) of phosphorous-free lipoamino acids. Two major lipoamino acids (OL1 and OL2) were isolated from Acidiphilium organovorum and shown to be α-N-3-hydroxystearylornithyltaurine (OL1) and α-N-3-hydroxystearylornithine (OL2), to which the fatty acid C18 : 1 is linked by an ester-linkage to the hydroxy fatty acid. The lipids OL1 and OL2 had greater Rf values than those of Acidomonas species by thin-layer chromatography. This information could be useful for the differentiation between Acidiphilium and Acidomonas species. In addition, Acidiphilium species produced phosphatidylethanolamine, phosphatidylglycerol and phosphatidylcholine as the major phospholipids. © 1993, Gustav Fischer Verlag, Stuttgart · New York. All rights reserved.

    DOI: 10.1016/S0723-2020(11)80245-6

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  • Thiobacillus thiooxidansの固体平板培養法の改良とこの方法による新菌株の分離

    田野達男, 原田 充, 岸本憲明, 稲垣賢二, 杉尾 剛, 田中英彦

    岡山大学農学部学術報告   80   37 - 43   1992年

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    記述言語:日本語  

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  • 好酸性細菌用宿主・ベクター系の開発に関する研究

    稲垣 賢二

    日本農芸化学会誌   66 ( 7 )   1118 - 1119   1992年

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  • 放線菌の産生するアミノアシラーゼ阻害剤の検索と単離同定, 並びにその性質

    田中英彦, 稲垣賢二

    岡山大学農学部学術報告   80   25 - 30   1992年

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  • Acpl, a novel isoschizomer of asull from Acidiphilium cryptum 25h, recognizes the sequence 5′tt↓cgaa3′

    Kenji Inagaki, Tomoaki Ito, Hiroaki Sagawa, Hirokazu Kotani, Noriaki Kishimoto, Tsuyoshi Sugio, Tatsuo Tano, Hidehiko Tanaka

    Nucleic Acids Research   19 ( 22 )   6335   1991年11月

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  • 好酸性細菌の利用と育種

    稲垣 賢二

    岡山大学 R I 共同利用津島施設報   1   34 - 38   1991年

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  • 新たな酵素源としての好酸性細菌の利用

    稲垣 賢二

    醗酵工学会誌   69   401 - 402   1991年

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  • シュルツ博士の研究戦略とは何か

    稲垣 賢二

    化学   45 ( 12 )   818 - 821   1990年

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  • Green Means Clean: Biomass and Metal Accumulation 「みどりで浄化-バイオマスによる金属の回収- 」

    Geoffery M. Gadd, 稲垣賢二 訳

    バイオトレンド   2 ( 3 )   133 - 135   1990年

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    記述言語:日本語  

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  • Cloning and expression of the Thiobacillus ferrooxidans 3-isopropylmalate dehydrogenase gene in Escherichia coli

    Kenji Inagaki, Hiroshi Kawaguchi, Yasuyuki Kuwata, Tsuyoshi Sugio, Hidehiko Tanaka, Tatsuo Tano

    Journal of Fermentation and Bioengineering   70 ( 2 )   71 - 74   1990年

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    記述言語:英語  

    The 3-isopropylmalate (3-IPM) dehydrogenase [EC 1.1.1.85] gene leuB of an acidophilic autotroph Thiobacillus ferrooxidans was cloned and expressed in Escherichia coli. Recombinant plasmids pTFL1 and pTFL2, carrying a 6.7-kb PstI fragment in the opposite orientation, conferred the same level of 3-IPM dehydrogenase activity on an E. coli leuB mutant. Restriction endonuclease mapping and deletion analysis indicated that 3-IPM dehydrogenase gene was on a 3.1-kb PstI-NruI fragment. The expression of the 3-IPM dehydrogenase gene of T. ferrooxidans was repressed by the addition of leucine in the culture medium of E. coli carrying the plasmid pTFL1. These results indicate that the 6.7-kb fragment contains the leuB structural gene and its regulatory region. © 1990.

    DOI: 10.1016/0922-338X(90)90273-Y

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  • Aeromonas punctataの低基質特異性アミノ酸ラセマーゼ

    稲垣賢二, 谷沢克行, 田中英彦, 左右田健次

    発酵と工業   42 ( 4 )   309 - 311   1983年

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    記述言語:日本語  

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  • フルオロアラニンによるアラニンラセマーゼの不活性化

    稲垣賢二, 左右田健二

    ビタミン   56   275 - 278   1982年

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    記述言語:日本語  

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講演・口頭発表等

  • L-メチオニン脱炭酸酵素の活性中心に存在するTyr残基の役割

    大川敦司, 尾上友基, 志波智生, 田村隆, 稲垣賢二

    第62回日本生化学会中国・四国支部例会  2021年9月10日 

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    開催年月日: 2021年9月10日 - 2021年9月11日

    記述言語:日本語  

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  • 高基質特異性L-グルタミン酸オキシダーゼの活性中心残基Glu617への変異導入による機能解析

    矢野佳果,松尾慎作,伊藤菜奈子,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会2021年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2021年3月18日 - 2021年3月21日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 鞍掛豆 西山浸98-5由来L-メチオニンγリアーゼの発現精製と性質検討

    大川敦司,手嶋琢,松井健二,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会2021年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2021年3月18日 - 2021年3月21日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • ヒザラガイの磁鉄鉱歯に特異的な新奇タンパク質RTMP1の機能解析

    楢原優佳,田村隆,稲垣賢二,守屋央朗,根本理子

    日本農芸化学会中四国支部第58回講演会  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2021年1月23日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:オンライン  

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  • ヒザラガイ類のトランスクリプトーム比較による磁鉄鉱形成関連因子の探索

    岡田航輝,伊藤孝祐,田村隆,稲垣賢二,守屋央朗,David Kisalus,大越健嗣,小布施祈織,根本理子

    日本農芸化学会中四国支部第58回講演会  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2021年1月23日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:オンライン  

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  • YAPファミリー転写因子YAP4の過剰発現は出芽酵母の乾燥耐性を向上させる

    山本智絵,佐伯望,稲垣賢二,守屋央朗

    日本農芸化学会中四国支部第58回講演会  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2021年1月23日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:オンライン  

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  • RMAポリメラーゼへの変異導入による核酸系抗生物質シネフンギンの増産効果

    小川沙織,山本倫生,坂本亘,金尾忠房,根本理子,稲垣賢二

    日本農芸化学会中四国支部第58回講演会  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2021年1月23日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:オンライン  

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  • L-メチオニン脱炭酸酵素の活性中心残基Glu64とTyr421の機能解析

    大川敦司,尾上友基,志波智生,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    生物工学若手研究者の集い第三回オンラインセミナー  日本生物工学会

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    開催年月日: 2020年11月21日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:オンライン  

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  • 高基質特異性L-リシンα-オキシダーゼの活性中心残基Asp212への変異導入による機能解析

    齋藤雅哉,松本侑也,松田崚汰,北川征樹,伊藤菜奈子,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本生物工学会西日本支部大会2020  日本生物工学会西日本支部

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    開催年月日: 2020年11月14日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:岡山理科大学  

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  • L-メチオニン脱炭酸酵素の活性中心残基Tyr196の機能解析

    大川敦司,尾上友基,志波智生,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本生物工学会西日本支部大会2020  日本生物工学会西日本支部

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    開催年月日: 2020年11月14日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:岡山理科大学  

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  • 高基質特異性L-グルタミン酸オキシダーゼから作成したL-チロシンオキシダーゼの性質検討

    矢野佳果,松尾慎作,伊藤菜奈子,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会2020年度中四国支部大会(第57回講演会)  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2020年9月17日 - 2020年9月18日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:Web  

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  • 酸・熱ストレスによる核酸系抗生物質の増産効果と品質管理遺伝子群の発現誘導効果

    山形遥,中島佑里子,根本理子,稲垣賢二,田村隆

    日本農芸化学会2020年度中四国支部大会(第57回講演会)  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2020年9月17日 - 2020年9月18日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:Web  

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  • L-メチオニン脱炭酸酵素の活性中心残基Gln64とTyr421の機能解析

    大川敦司,尾上友基,志波智生,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本ビタミン学会第72回大会  日本ビタミン学会

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    開催年月日: 2020年9月4日 - 2020年9月13日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 酸ストレスによる抗ウイルス活性物質シネフンギンの増産効果

    山形遥,中島佑里子,根本理子,稲垣賢二,田村隆

    日本農芸化学会2020年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2020年3月25日 - 2020年3月28日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:九州大学  

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  • 高基質特異性L-グルタミン酸オキシダーゼの活性中心残基Glu617への変異導入による機能解析

    矢野佳果,松尾慎作,伊藤菜奈子,今田勝己,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会2020年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2020年3月25日 - 2020年3月28日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:九州大学  

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  • 糸状菌由来 L-リシンα-オキシダーゼの活性中心に存在するAsp212残基の機能解析

    齋藤雅哉,松本侑也,松田崚汰,北川征樹,伊藤菜奈子,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会2020年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2020年3月25日 - 2020年3月28日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:九州大学  

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  • 珪藻種間の遺伝子比較解析およびプロテオーム解析に基づくシリカ細胞壁形成関連タンパク質の同定

    岩城沙弥子,小布施祈織,田村隆,稲垣賢二,根本理子

    日本農芸化学会中四国支部第56回講演会  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2020年1月25日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:愛媛大学  

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  • 海洋性細菌由来キノン(CTQ)含有型L-リシン-ε-オキシダーゼの大腸菌発現系構築,精製と性質検討

    横山大輝,梶山雄輝,赤地周作,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会中四国支部第56回講演会  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2020年1月25日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:愛媛大学  

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  • [NiFeSe]型ヒドロゲナーゼのOne-Step精製を目的としたゲノム改変

    小沼瞳,山神将大,袴塚響,田嶋智之,高口豊,根本理子,稲垣賢二,田村隆

    日本農芸化学会2019年度西日本・中四国支部合同沖縄大会  日本農芸化学会西日本・中四国支部

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    開催年月日: 2019年11月8日 - 2019年11月9日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:琉球大学人文社会学部  

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  • アラニン代謝関連酵素を用いたL-,D-alanineの酵素的定量法

    芦田裕之,村上佳穂,稲垣賢二,澤嘉弘,吉村徹

    第92回日本生化学会大会  日本生化学会

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    開催年月日: 2019年9月18日 - 2019年9月20日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:パシフィコ横浜  

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  • 放線菌Streptomyces sp.590由来L-メチオニン脱炭酸酵素の反応機構

    尾上友基,室田昌輝,大川敦司,林将也,佐藤暖,根本理子,田村隆,稲垣賢二,原田繁春,志波智生

    第92回日本生化学会大会  日本生化学会

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    開催年月日: 2019年9月18日 - 2019年9月20日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:パシフィコ横浜  

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  • Expression and characterization of recombinant radular teeth matrix protein 1(RTMP1)from Cryptochiton stelleri

    Narahara,Y.,Tamura,T.,Inagaki,K.,Okoshi,K.,Kisailus,D.,Moriya,H.,and Nemoto,M.

    Marine Biotechnology Conference 2019  国際海洋生物工学会 アジア太平洋海洋生物工学会

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    開催年月日: 2019年9月9日 - 2019年9月13日

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:静岡市  

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  • Comparative transcriptomics of three diatom species focused on silica biomineralization

    Iwaki,F.,Obuse,K., Tamura,T.,Inagaki,K.,Mayama,S.,Nemoto,M.

    EMBO Workshop  EMBO

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    開催年月日: 2019年7月14日 - 2019年7月18日

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:Norwich,United Kingdom  

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  • 珪藻の比較トランスクリプトーム解析に基づく細胞壁形成関連タンパク質の同定

    651) 岩城沙弥子,小布施祈織,田村隆,稲垣賢二,根本理子

    おかやまバイオアクティブ研究会第55回シンポジウム  おかやまバイオアクティブ研究会

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    開催年月日: 2019年7月9日

    会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:岡山大学  

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  • 糸状菌L-リシン酸化酵素の前駆体領域による活性制御の構造基盤

    北川征樹,伊藤菜奈子,松本侑也,天野万里,田村隆,日下部均,稲垣賢二,今田勝巳

    酵素・補酵素研究会2019  酵素・補酵素研究会

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    開催年月日: 2019年7月4日 - 2019年7月5日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:ホテルアウィーナ大阪  

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼの活性中心残基 E617 の機能解明に向けた変異酵素作製

    矢野佳果,松尾慎作,伊藤菜奈子,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村 隆,稲垣賢二:

    酵素・補酵素研究会2019  酵素・補酵素研究会

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    開催年月日: 2019年7月4日 - 2019年7月5日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:ホテルアウィーナ大阪  

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  • 糸状菌由来 L-リシンα-オキシダーゼの活性中心に存在するD212残基の機能解析

    齋藤雅哉,松本侑也,北川征樹,伊藤菜奈子,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    酵素・補酵素研究会2019  酵素・補酵素研究会

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    開催年月日: 2019年7月4日 - 2019年7月5日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:ホテルアウィーナ大阪  

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  • ラン藻由来アラニンラセマーゼ基質認識機構の解析とその応用

    芦田裕之,村上佳穂,稲垣賢二,吉村徹

    酵素・補酵素研究会2019  酵素・補酵素研究会

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    開催年月日: 2019年7月4日 - 2019年7月5日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:ホテルアウィーナ大阪  

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  • 糸状菌由来 LysOX 二重変異体の基質特異性変換機構

    北川征樹,松田崚汰,松本侑也,根元理子,田村隆,日下部均,稲垣賢二,今田勝巳

    酵素・補酵素研究会2019  酵素・補酵素研究会

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    開催年月日: 2019年7月4日 - 2019年7月5日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:ホテルアウィーナ大阪  

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  • 放線菌Streptomyces sp.590由来メチオニン脱炭酸酵素の結晶構造

    尾上友基,室田昌輝,大川敦司,林将也,佐藤暖,根本理子,田村隆,稲垣賢二,原田繁春,志波智生

    第19回日本蛋白質科学会年会 第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会  日本蛋白質科学会 日本細胞生物学会

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    開催年月日: 2019年6月24日 - 2019年6月26日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:神戸国際会議場  

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  • 糸状菌由来LysOX変異体の基質特異性変換の構造基盤

    北川征樹,松田崚汰,松本侑也,根本理子,田村隆,日下部均,稲垣賢二,今田勝巳

    第19回日本蛋白質科学会年会 第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会  日本蛋白質科学会 日本細胞生物学会

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    開催年月日: 2019年6月24日 - 2019年6月26日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:神戸国際会議場  

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  • 放線菌Streptomyces sp.590由来L-メチオニン脱炭酸酵素のX線結晶構造

    大川敦司,林将也,室田昌輝,尾上友基,志波智生,原田繁春,稲垣純子,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本ビタミン学会第71回大会  日本ビタミン学会

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    開催年月日: 2019年6月7日 - 2019年6月8日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:とりぎん文化会館  

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  • L-リシンα-オキシダーゼ変異酵素のX線結晶構造解析と基質認識機構の解析

    松本侑也,天野万里,齋藤雅哉,北川雄輝,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本ビタミン学会第71回大会  日本ビタミン学会

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    開催年月日: 2019年6月7日 - 2019年6月8日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:とりぎん文化会館  

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  • 放線菌由来のL-メチオニン脱炭酸酵素の結晶構造

    大川敦司,室田昌輝,志波智生,原田繁春,稲垣純子,田村隆,稲垣賢二

    第456回ビタミンB研究協議会  ビタミンB研究委員会

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    開催年月日: 2019年6月6日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:ホテルモナーク鳥取  

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  • L-メチオニンγ-リアーゼ基質特異性改変酵素基質複合体の結晶構造解析

    大川敦司,半田暖尚,安田江里,室田昌輝,原田繁春,志波智生,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会中四国支部第54回講演会  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2019年6月1日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:岡山理科大学  

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  • 大腸菌DsbAのレドックスチューニングと構造機能解析

    田村隆,周藤慎也,黒川美保子,根本理子,稲垣賢二

    日本農芸化学会2019年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2019年3月24日 - 2019年3月27日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:東京農業大学  

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  • 高基質特異性酵素L-リシンα-オキシダーゼの基質認識機構の解析

    松本侑也,天野万里,北川雄輝,今田勝巳,根本理子,日下部均,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会2019年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2019年3月24日 - 2019年3月27日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:東京農業大学  

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  • ゲノム未知の珪藻からの遺伝子転写調節領域の取得及びそれを利用した形質転換用ベクターの構築

    白石幸音,田村隆,稲垣賢二,真山茂樹,根本理子

    日本農芸化学会中四国支部第53回講演会  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2019年1月25日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:高知大学  

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  • 海洋性細菌Marinomonasu mediterranea由来CTQ依存性グリシンオキシダーゼの精製と性質検討

    平岩祥太朗,梶山雄輝,溝端佐津紀,赤地周作,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会中四国支部第53回講演会  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2019年1月25日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:高知大学  

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  • 放線菌Streptomyces incarnatusのストレス応答における転写解析

    中島佑里子,根本理子,稲垣賢二,田村隆

    日本農芸化学会中四国支部第53回講演会  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2019年1月25日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:高知大学  

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  • 海洋性細菌由来キノン(CTQ)含有型グリシンオキシダーゼの大腸菌発現系の構築及び組換え酵素の精製

    梶山雄輝,平岩祥太朗,溝端佐津紀,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    第4回日本生物工学会西日本支部講演会  日本生物工学会西日本支部

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    開催年月日: 2018年12月1日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:鳥取大学工学部  

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  • ヒドロゲナーゼのワンステップ精製を可能にするゲノム改変技術の確立

    戸田貴裕,田嶋智之,高口豊,根本理子,稲垣賢二,田村隆

    第4回日本生物工学会西日本支部講演会  日本生物工学会西日本支部

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    開催年月日: 2018年12月1日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:鳥取大学工学部  

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  • L-メチオニン脱炭酸酵素を用いたL-メチオニンとL-ホモシステインの酵素定量法の検討

    大川敦司,林将也,稲垣純子,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    第91回日本生化学会大会  日本生化学会

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    開催年月日: 2018年9月24日 - 2018年9月26日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:京都国際会館  

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  • L-メチオニン脱炭酸酵素を用いたL-メチオニンとL-ホモシステインの酵素定量法の検討

    大川敦司,林将也,稲垣純子,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    第91回日本生化学会大会  日本生化学会

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    開催年月日: 2018年9月24日 - 2018年9月26日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:京都国際会館  

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  • 放線菌由来メチオニン脱炭酸酵素の新規結晶化条件の探索

    尾上友基,室田昌輝,大川敦司,林将也,根本理子,志波智生,佐藤暖,田村隆,稲垣賢二,原田繁春

    第91回日本生化学会大会  日本生化学会

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    開催年月日: 2018年9月24日 - 2018年9月26日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:京都国際会館  

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  • 糸状菌Trichoderma viride由来LysOXの活性化機構の構造基盤

    北川征樹,伊藤菜奈子,松本侑也,天野万里,田村隆,日下部均,稲垣賢二,今田勝巳

    第91回日本生化学会大会  日本生化学会

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    開催年月日: 2018年9月24日 - 2018年9月26日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:京都国際会館  

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼから1アミノ酸置換で作製した基質特異性改変酵素L-アルギニンオキシダーゼの構造と基質認識機構の解析

    矢野佳果,松尾慎作,北川征樹,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    第91回日本生化学会大会  日本生化学会

     詳細を見る

    開催年月日: 2018年9月24日 - 2018年9月26日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:京都国際会館  

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  • 結晶構造から見た超好熱菌由来シスタチオニンγ-シンターゼの酸素反応機構

    籾谷健太,水野紗恵,木富茉利,山田哲也,佐藤暖,志波智生,田村隆,稲垣賢二,原田繁春

    第91回日本生化学会大会  日本生化学会

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    開催年月日: 2018年9月24日 - 2018年9月26日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:京都国際会館  

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼから1アミノ酸置換で作製した基質特異性改変酵素L-アルギニンオキシダーゼの構造と基質認識機構の解析

    矢野佳果,松尾慎作,北川征樹,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    第91回日本生化学会大会  日本生化学会

     詳細を見る

    開催年月日: 2018年9月24日 - 2018年9月26日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:国立京都国際会館  

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  • 抗腫瘍性酵素L-リシンα-オキシダーゼ活性中心残基への変異導入による基質認識機構の解析

    松本侑也,天野万里,北川雄輝,今田勝巳,根本理子,日下部均,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会2018年度中四国支部大会  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2018年9月20日 - 2018年9月21日

    会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:島根大学 松江キャンパス  

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  • INVENTION OF PROTEIN THERMAL REFOLDING(PTR)

    Hirajima,F.,Nemoto,M.,Inagaki,K.Tamura,T.

    Extremophiles 2018 

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    開催年月日: 2018年9月16日 - 2018年9月20日

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:Naples Italy  

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  • TAGGING[NIFESE]-HYDROGEASES FOR AFFINITY PURIFICATION

    Toda,T.,Bierla,K.,Nemoto,M.,Inagaki,K.,Tamura,T.

    Extremophiles 2018 

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    開催年月日: 2018年9月16日 - 2018年9月20日

    会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:Naples Italy  

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  • ラン藻由来アラニンラセマーゼにおける基質認識機構の研究

    芦田裕之,村上佳穂,稲垣賢二,澤嘉弘,吉村徹

    酵素補酵素研究会2018  酵素補酵素研究会

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    開催年月日: 2018年9月11日 - 2018年9月12日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:千葉県  

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  • L-メチオニン脱炭酸酵素を用いたL-メチオニンとL-ホモシステインの酵素的定量法の検討

    大川敦司,林将也,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    酵素補酵素研究会2018  酵素補酵素研究会

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    開催年月日: 2018年9月11日 - 2018年9月12日

    会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:千葉  

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼから1アミノ酸置換で作製した基質特異性改変酵素L-アルギニンオキシダーゼの前駆体の精製および性質検討

    矢野佳果,松尾慎作,北川征樹,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    酵素補酵素研究会2018  酵素補酵素研究会

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    開催年月日: 2018年9月11日 - 2018年9月12日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:千葉県  

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  • 高基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼの1種L-リシンα-オキシダーゼから部位特異的変異により作成した新規な芳香族アミノ酸オキシダーゼの性質

    松本侑也,北川雄輝,今田勝巳,根本理子,田村隆,日下部均,稲垣賢二

    第70回日本生物工学会大会  日本生物工学会

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    開催年月日: 2018年9月5日 - 2018年9月7日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:関西大学  

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  • 高基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼLysOXとLGOXの特徴的な構造について

    松本侑也,矢野佳香,北川雄輝,伊藤菜奈子,今田勝巳,日下部均,田村隆,稲垣賢二

    第452回ビタミンB研究協議会  ビタミンB研究委員会

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    開催年月日: 2018年8月31日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:オークラホテル高松  

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  • 放線菌Streptomyces sp.590由来L-メチオニン脱炭酸酵素の結晶学的研究

    尾上友基,室田昌輝,大川敦司,細木志穂,中嶋ひかり,林将也,根本理子,志波智生,佐藤暖,田村隆,稲垣賢二,原田繁春

    第18回日本蛋白質科学会年会  日本蛋白質科学会

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    開催年月日: 2018年6月26日 - 2018年6月28日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:新潟  

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  • 糸状菌Trichoderma viride由来LysOX前駆体の活性調節の構造基盤

    北川征樹,伊藤菜奈子,松本侑也,天野万里,田村隆,日下部均,稲垣賢二,今田勝巳

    第18回日本蛋白質科学会年会  日本蛋白質科学会

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    開催年月日: 2018年6月26日 - 2018年6月28日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:新潟  

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  • 抗腫瘍性酵素L-リシンα-オキシダーゼの活性中心残基への突然変異による基質認識機構の解析

    松本侑也,天野万里,北川雄輝,今田勝巳,根本理子,日下部均,田村隆,稲垣賢二

    日本ビタミン学会第70回大会  日本ビタミン学会

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    開催年月日: 2018年6月22日 - 2018年6月23日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:大阪  

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  • L-メチオニン脱炭酸酵素を用いた新規L-メチオニン定量法の開発(第2報)

    大川敦司,林将也,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本ビタミン学会第70回大会  日本ビタミン学会

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    開催年月日: 2018年6月22日 - 2018年6月23日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:大阪  

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  • セレノリン酸合成酵素1が関わるSeリサイクル

    田村隆,矢吹真穂,根本理子,稲垣賢二

    日本ビタミン学会第70回大会  日本ビタミン学会

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    開催年月日: 2018年6月22日 - 2018年6月23日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:大阪  

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  • L-メチオニンγ-リアーゼC116H変異酵素の基質特異性改変理由

    工藤大蔵,福本充樹,湯之戸俊介,古谷和大,佐藤暖,志波智生,田村隆,原田繁春,稲垣賢二2018.5.26)

    第59回日本生化学会中四国支部例会  日本生化学会中四国支部

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    開催年月日: 2018年5月26日 - 2018年5月27日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 大腸菌DsbA[CXXC]のコンビナトリアル変異で得られた高機能変異体DsbA[CDIC]の構造機能解析

    田村隆,周藤慎也,伊藤維昭,根本理子,稲垣賢二

    第59回日本生化学会中四国支部例会  日本生化学会

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    開催年月日: 2018年5月26日 - 2018年5月27日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:米子市文化ホール  

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  • 高基質特異性L-グルタミン酸オキシダーゼから作製した新規L-アルギニンオキシダーゼの構造解析と新たな基質特異性改変酵素について

    松尾慎作,北川征樹,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会2018年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2018年3月15日 - 2018年3月18日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:名城大学  

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  • L-メチオニンγ-リアーゼから作成した基質特異性改変酵素の性質と構造解析

    半田暖尚,安田江里,室田昌樹,湯之戸俊介,佐藤暖,志波智生,原田繁春,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会2018年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2018年3月15日 - 2018年3月18日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:名城大学  

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  • 珪藻のシリカ形成機構解明に向けたNitzschia属珪藻の遺伝子組換え系の確立

    根本理子,白石幸音,田村隆,真山茂樹,稲垣賢二

    日本農芸化学会2018年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2018年3月15日 - 2018年3月18日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:名城大学  

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  • 放線菌S.incarnatusのシネフンギン生産に及ぼす物理・化学ストレスの効果

    田村隆,中島佑里子,根本理子,稲垣賢二

    日本農芸化学会2018年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2018年3月15日 - 2018年3月18日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:名城大学  

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  • シネフンギン生産菌Streptomyces incarnarusへのrpoB多重変異導入効果

    小川沙織,中島佑里子,根本理子,稲垣賢二,田村隆

    日本農芸化学会中四国支部第50回記念講演会  日本農芸化学会中四国支部

     詳細を見る

    開催年月日: 2018年1月27日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:広島大学  

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  • 組換えL-メチオニン脱炭酸酵素の迅速簡便な精製法確立と構造解析に向けた結晶化

    大川敦司,林将也,室田昌輝,志波智生,原田繁春,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会中四国支部第50回記念講演会  日本農芸化学会中四国支部

     詳細を見る

    開催年月日: 2018年1月27日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:広島大学  

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  • ラン藻Synechocystis由来アラニンラセマーゼにおけるTrp385の役割

    芦田裕之, 村上佳穂, 稲垣賢二, 澤嘉弘

    生命科学系学会合同年次大会  2017年12月6日  日本分子生物学会,日本生化学会

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    開催年月日: 2017年12月6日 - 2017年12月9日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:神戸ポートアイランド  

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  • 糸状菌Trichoderma viride由来LysOX前駆体の活性調節の構造基盤

    北川征樹,伊藤菜奈子,松本侑也,天野万里,田村隆,日下部均,稲垣賢二,今田勝巳

    2017年度生命科学系学会合同年次大会  日本分子生物学会,日本生化学会

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    開催年月日: 2017年12月6日 - 2017年12月9日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:神戸ポートアイランド  

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  • Pseudomonas putida由来L-メチオニンγ-リアーゼQ349変異酵素の構造とL-ホモシステインに対する基質特異性変化

    室田昌樹,尾上友基,佐藤暖,半田暖尚,安田絵里,根本理子,田村隆,志波智生,稲垣賢二,原田繁春

    2017年度生命科学系学会合同年次大会  日本分子生物学会,日本生化学会

     詳細を見る

    開催年月日: 2017年12月6日 - 2017年12月9日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:神戸ポートアイランド  

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  • 高度好熱菌由来PDIのタンパク質の高温リフォールディング活性

    平島史崇,倉光成紀,根本理子,稲垣賢二,田村隆

    2017年度生命科学系学会合同年次大会  日本分子生物学会,日本生化学会

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    開催年月日: 2017年12月6日 - 2017年12月9日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:神戸ポートアイランド  

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  • An Internal Sequence Region Catalytically Essential for the Human Selenophosphate Synthetase 2

    Takahata M,Nemoto M,Inagaki K,and Tamura T

    SfRBM 2017 24th Annual Meeting 

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    開催年月日: 2017年11月29日 - 2017年12月2日

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • L-メチオニンγ-リアーゼから作成した基質特異性改変酵素の性質と構造

    半田暖尚,安田江里,室田昌輝,湯之戸俊介,古谷和大,佐藤暖,志波智生,田村隆,原田繁春,稲垣賢二

    第450回記念ビタミンB研究協議会  ビタミンB研究委員会

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    開催年月日: 2017年10月28日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:京都大学  

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  • 新規[NiFeSe]ヒドロゲナーゼの探索とアフィニティタグ配列導入の検討

    戸田貴裕, 三島朱加, 根本理子, 稲垣賢二, 田村隆

    日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部2017年度合同大会  2017年9月21日  日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部

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    開催年月日: 2017年9月21日 - 2017年9月22日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:大阪府立大学  

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  • Lグルタミン酸酸化酵素の基質特異性変換の構造基盤

    Ito N, Kitagawa M, Matsumoto S, Nemoto M, Tamura T, Kusakabe H, Inagaki K, Imada K

    第55回日本生物物理学会年会  日本生物物理学会

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    開催年月日: 2017年9月19日 - 2017年9月21日

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼから作製した新規L-アルギニンオキシダーゼの性質検討と構造解析

    松尾慎作,藤野志保子,伊藤菜奈子,今田勝巳,日下部均,根本理子,田村隆,稲垣賢二

    第69回日本生物工学会  日本生物工学会

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    開催年月日: 2017年9月11日 - 2017年9月14日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:早稲田大学  

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  • 酸や熱ショックがS.incarnatusのシネフンギン生産に及ぼす影響

    中島佑里子, 根本理子, 稲垣賢二, 田村隆

    第32回日本放線菌学会大会  2017年9月7日  日本放線菌学会

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    開催年月日: 2017年9月7日 - 2017年9月8日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:長野市若里市民文化ホール  

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  • Development of genetic transformation systems for the diatoms Nitzschia sp.and Achnanthes sp.

    Shiraishi Y, Tamura T, Inagaki K, Nemoto M

    日本植物生理学会

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    開催年月日: 2017年7月9日 - 2017年7月13日

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:生田神社会館  

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  • 高基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼは切断され, 高活性で安定になる?

    松本侑也, 松尾慎作, 天野万里, 根本理子, 田村隆, 伊藤菜奈子, 今田勝己, 日下部均, 稲垣賢二

    2017年度酵素補酵素研究会  2017年6月23日  酵素補酵素研究会

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    開催年月日: 2017年6月23日 - 2017年6月24日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:秋保リゾートホテルクレセント  

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  • 糸状菌由来L-リシンα-オキシダーゼ前駆体の精製, 性質検討およびX線結晶構造解析

    松本侑也, 天野万里, 北川柾樹, 伊藤菜奈子, 今田勝己, 日下部均, 根本理子, 田村隆, 稲垣賢二

    2017年度酵素補酵素研究会  2017年6月23日  酵素補酵素研究会

     詳細を見る

    開催年月日: 2017年6月23日 - 2017年6月24日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:秋保リゾートホテルクレセント  

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  • 糸状菌由来L-リシンα-オキシダーゼ前駆体の精製, 性質検討およびX線結晶構造解析

    松本侑也, 天野万里, 伊藤菜奈子, 今田勝己, 根本理子, 日下部均, 田村隆, 稲垣賢二

    第17回日本蛋白質科学会年会  2017年6月20日  日本蛋白質科学会

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    開催年月日: 2017年6月20日 - 2017年6月22日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:仙台国際センター  

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  • 高基質特異性L-グルタミン酸オキシダーゼの基質特異性変換の分子機構

    伊藤菜奈子,北川征樹,松尾慎作,根本理子,田村隆,日下部均,稲垣賢二,今田勝巳

    第17回日本蛋白質科学会年会  日本蛋白質科学会

     詳細を見る

    開催年月日: 2017年6月20日 - 2017年6月22日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:仙台国際センター  

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  • 放線菌Streptomyces sp.590.由来L-メチオニン脱炭酸酵素の結晶化

    室田昌輝,細木志穂,中嶋ひかり,林将也,根本理子,志波智生,佐藤暖,田村陵,稲垣賢二,原田繁春

    第17回日本蛋白質科学会年会  日本蛋白質科学会

     詳細を見る

    開催年月日: 2017年6月20日 - 2017年6月22日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:仙台国際センター  

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  • ラン藻由来アラニンラセマーゼの基質認識機構の解析

    芦田裕之,村上佳穂,稲垣賢二,澤嘉弘

    日本ビタミン学会第69回大会  日本ビタミン学会

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    開催年月日: 2017年6月9日 - 2017年6月10日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:横浜開港記念会館  

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  • L-メチオニン,L-ホモシステイン新規定量法へのL-メチオニン脱炭素酵素の活用

    林将也,大川敦司,半田暖尚,根本理子,稲垣純子,菊池可菜子,木村隆,田村隆,稲垣賢二

    日本ビタミン学会第69回大会  日本ビタミン学会

     詳細を見る

    開催年月日: 2017年6月9日 - 2017年6月10日

    会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:横浜市開港記念会館  

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  • L-メチオニン脱炭酸酵素を用いた新規L-メチオニン定量方の開発

    林将也,根本理子,稲垣純子,菊池可菜子,木村隆,田村隆,稲垣賢二

    日本農芸化学会2017年度大会  日本農芸化学会

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    開催年月日: 2017年3月17日 - 2017年3月20日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:京都女子大学  

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  • 糸状菌由来の抗腫瘍性酸素L-リシンα-オキシダーゼの大腸菌発現・精製系の構築

    松本侑也,天野万里,根本理子,稲垣純子,田村隆,日下部均,稲垣賢二

    日本農芸化学会2017年度大会  日本農芸化学会

     詳細を見る

    開催年月日: 2017年3月17日 - 2017年3月20日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:京都女子大学  

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  • 放射線S.incarnatusのRNAポリメラーゼ多重変異の分子構造モデル

    田村隆,中島佑里子,平野敏行,佐藤文俊,根本理子,稲垣賢二

    日本農芸化学会2017年度大会  日本農芸化学会

     詳細を見る

    開催年月日: 2017年3月17日 - 2017年3月20日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:京都女子大学  

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  • 放線菌のrpoB遺伝子改変を目的としたマーカーレスゲノム改変技術

    小川沙織, 中島佑里子, 根本理子, 稲垣賢二, 田村隆

    日本農芸化学会中四国支部第47回講演会  2017年1月28日  日本農芸化学会中四国支部

     詳細を見る

    開催年月日: 2017年1月28日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:島根大学松江キャンパス  

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  • Rhodococcus属由来低基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼの性質検討及び応用

    村上佳穂, 伊藤菜奈子, 今田勝巳, 根本理子, 田村隆, 稲垣賢二

    日本農芸化学会中四国支部第47回講演会  2017年1月28日  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2017年1月28日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:島根大学松江キャンパス  

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  • 海洋性細菌Marinomonas mediterranea由来新規キノン含有グリシンオキシダーゼの基質特異性と分子構造

    溝端佐津紀, 根本理子, 田村隆, 稲垣賢二

    日本農芸化学会中四国支部第47回講演会  2017年1月28日  日本農芸化学会中四国支部

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    開催年月日: 2017年1月28日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:島根大学松江キャンパス  

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  • 高基質特異性L-グルタミン酸オキシダーゼの側鎖認識に関わる残基の機能解析

    中山夏女, 矢野佳果, 上田悠加, 今田勝巳, 田村隆, 稲垣賢二

    日本農芸化学会2021年度西日本・中四国・関西支部合同大会  2021年9月24日 

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    記述言語:日本語  

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  • 放線菌Streptomyce sp.590由来L-メチオニン脱炭酸酵素Y421F変異体のX線結晶構造解析

    井上朝晶, 橋本沙樹, 大川敦司, 田村隆, 稲垣賢二, 原田繁春, 志波智生

    第21回日本蛋白質科学会年会  2021年6月16日 

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  • Thermus thermophilus HB8 由来ジスルフィド異性化酵素を用いたタンパク質の高温再生法

    岡村華依, 平島史崇, 根本理子, 金尾忠芳, 稲垣賢二, 田村隆

    日本農芸化学会中四国支部第59回講演会  2021年6月12日 

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  • RNA-seqを用いたヒザラガイ類の超硬質歯形成関連因子の探索

    岡田航輝, 伊藤孝祐, 田村隆, 稲垣賢二, 守屋央朗, David Kisailus, 大越健嗣, 小布施祈織, 根本理子

    第21回マリンバイオテクノロジー学会大会  2021年5月15日 

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  • Pseudomonas putida由来L-メチオニンγ-リアーゼQ349変異酵素の構造とL-ホモシステインに対する基質特異性変化

    室田昌樹, 尾上友基, 佐藤暖, 半田暖尚, 安田絵里, 根本理子, 田村隆, 志波智生, 稲垣賢二, 原田繁春

    生命科学系学会合同年次大会  2017年12月7日 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 高度好熱菌由来PDIのタンパク質の高温リフォールディング活性

    平島史崇, 倉光成紀, 根本理子, 稲垣賢二, 田村隆

    生命科学系学会合同年次大会  2017年12月7日 

     詳細を見る

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • Lグルタミン酸酸化酵素の基質特異性変換の構造基盤

    第55回日本生物物理学会年会  2017年9月21日 

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    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼから作製した新規L-アルギニンオキシダーゼの性質検討と構造解析

    松尾慎作, 藤野志保子, 伊藤菜奈子, 今田勝巳, 日下部均, 根本理子, 田村隆, 稲垣賢二

    第69回日本生物工学会  2017年9月12日 

     詳細を見る

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 高基質特異性L-グルタミン酸オキシダーゼの基質特異性変換の分子機構

    伊藤菜奈子, 北川征樹, 松尾慎作, 根本理子, 田村隆, 日下部均, 稲垣賢二, 今田勝巳

    第17回日本蛋白質科学会年会  2017年6月21日 

     詳細を見る

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • 放線菌Streptomyces sp.590.由来L-メチオニン脱炭酸酵素の結晶化

    室田昌輝, 細木志穂, 中嶋ひかり, 林将也, 根本理子, 志波智生, 佐藤暖, 田村陵, 稲垣賢二, 原田繁春

    第17回日本蛋白質科学会年会  2017年6月21日 

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    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

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  • ラン藻由来アラニンラセマーゼの基質認識機構の解析

    芦田裕之, 村上佳穂, 稲垣賢二, 澤嘉弘

    日本ビタミン学会第69回大会  2017年6月10日 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • L-メチオニン,L-ホモシステイン新規定量法へのL-メチオニン脱炭素酵素の活用

    林将也, 大川敦司, 半田暖尚, 根本理子, 稲垣純子, 菊池可菜子, 木村隆, 田村隆, 稲垣賢二

    日本ビタミン学会第69回大会  2017年6月10日 

     詳細を見る

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 糸状菌由来の抗腫瘍性酸素L-リシンα-オキシダーゼの大腸菌発現・精製系の構築

    松本侑也, 天野万里, 根本理子, 稲垣純子, 田村隆, 日下部均, 稲垣賢二

    日本農芸化学会2017年度大会  2017年3月19日 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • L-メチオニン脱炭酸酵素を用いた新規L-メチオニン定量方の開発

    林将也, 根本理子, 稲垣純子, 菊池可菜子, 木村隆, 田村隆, 稲垣賢二

    日本農芸化学会2017年度大会  2017年3月19日 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 放射線S.incarnatusのRNAポリメラーゼ多重変異の分子構造モデル

    田村隆, 中島佑里子, 平野敏行, 佐藤文俊, 根本理子, 稲垣賢二

    日本農芸化学会2017年度大会  2017年3月18日 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • 海洋性細菌由来の新規キノン含有グリシンオキシダーゼ —組換え発現と性質検討—

    稲垣賢二

    第446回ビタミンB研究協議会  2016年11月5日 

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    記述言語:日本語  

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  • ジスルフィド架橋導入sfGFPを用いた蛍光回復過程の経時変化

    平島史崇, 福山慎也, 根本理子, 稲垣賢二, 田村 隆

    第39回日本分子生物学会  2016年11月2日 

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    記述言語:日本語  

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  • 海洋性細菌Marinomonas mediterranea由来新規キノン含有グリシンオキシダーゼ−組換え酵素の性質検討−

    溝端佐津紀, 根本理子, 田村隆, 稲垣賢二

    第89回日本生化学会大会  2016年9月27日 

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    記述言語:日本語  

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  • 超好熱性シスタチオニンγ-シンターゼの温度依存的構造変化

    水野紗恵, 佐藤暖, 志波智生, 稲垣賢二, 原田繁春

    第89回日本生化学会大会  2016年9月26日 

     詳細を見る

    記述言語:日本語  

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼから1アミノ酸置換で作成した新規L-アルギニンオキシダーゼ(R305E変異酵素)の精製と特性解析

    松尾慎作, 根本理子, 田村隆, 日下部均, 稲垣賢二

    日本農芸化学会2016年度中四国支部大会  2016年9月16日 

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    記述言語:日本語  

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  • 核酸系抗生物質の生産性向上を目的とした転写マシナリーの最適化検討

    田村隆, 清水瞳, 根本理子, 稲垣賢二

    日本農芸化学会2016年度中四国支部大会  2016年9月16日 

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    記述言語:日本語  

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  • Molecular Evolution of [NiFeSe] Hydrogenases in 3D based on Phylogenetic and MD Simulation of Ancestral and Extant Sewuences.

    Tamura, T, Nemoto, M, Inagaki, K

    Extremophiles 2016  2016年9月13日 

     詳細を見る

  • 放線菌 S. incarnatus のRNAP/dsDNA/RNA 複合体の分子動力学モデリング

    田村隆, 小川沙織, 根本理子, 稲垣賢二

    第31回日本放線菌学会大会  2016年9月9日 

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    記述言語:日本語  

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  • Recombinant expression, purification and characterization off glycine oxidase from Marinomonas Mediterranea.

    Mizobata, S, Nemoto, M, Tamura, T, Inagaki, K

    The Fifth International Conference on Cofactors and Active Enzyme Molecule 2016 (ICC05-AEM2016)  2016年9月7日 

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    記述言語:英語  

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  • Crystal structure of recombinant L-lysine α-oxidase in complex with its substrate.

    Inagaki, K, Amano, M, Kondo, H, Ito, N, Sugiyama, S, Imada, K, Tamura, T, Kusakabe, H

    The Fifth International Conference on Cofactors and Active Enzyme Molecule 2016 (ICC05-AEM2016)  2016年9月7日 

     詳細を見る

    記述言語:英語  

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  • ZosA, a zinc-uptake P-type ATPase transporter, plays a role in copper import in Bacillus subtilis 168.

    Tamura, T, Kobayashi, K, Ogasawara, N, Inagaki, K

    The Fifth International Conference on Cofactors and Active Enzyme Molecule 2016 (ICC05-AEM2016)  2016年9月7日 

     詳細を見る

    記述言語:英語  

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  • Characterization of recombinant L-methionine decarboxylase from Streptomyceces sp.590.

    Hayashi, M, Okada, A, Nemoto, M, Inagaki, J, Tamura, T, Inagaki, K

    The Fifth International Conference on Cofactors and Active Enzyme Molecule 2016 (ICC05-AEM2016)  2016年9月7日 

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    記述言語:英語  

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  • Purification and characterization of recombinant L-amino acid oxidase with broad substrate specificity from Rhodococcus sp. AIU Z-35-1.

    Murakami, K, Nemoto, M, Yamada, K, Isobe, K, Ito, N, Kawaguchi, T, Imada, K, Tamura, T, Inagaki, K

    The Fifth International Conference on Cofactors and Active Enzyme Molecule 2016 (ICC05-AEM2016)  2016年9月7日 

     詳細を見る

    記述言語:英語  

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  • Structural study of a cysteine tryptophhylquinone-dependent oxidase, L-lysine ε-oxidase from Marinomonas Mediterranea.

    Okazaki, S, Nakano, s, Matsui, D, Akaji, S, Inagaki, K, Asano, Y

    The Fifth International Conference on Cofactors and Active Enzyme Molecule 2016 (ICC05-AEM2016)  2016年9月5日 

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    記述言語:英語  

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  • メチオニンγ-リアーゼ C116H 変異体における基質支援 触媒作用によるホモシテイン分解機構

    佐藤暖, 湯之戸俊介, 安田江里, 工藤大蔵, 志波智生, 稲垣賢二, 原田繁春

    日本ビタミン学会第68回大会  2016年6月18日 

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    記述言語:日本語  

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  • 海洋性細菌Marinomonas mediterranea由来グリシンオキシダーゼ―組換え酵素の精製と性質検討―

    溝端佐津紀, 根本理子, 田村隆, 稲垣賢二

    日本ビタミン学会第68回大会  2016年6月18日 

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    記述言語:日本語  

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  • L-メチオニンγ-リアーゼ変異酵素を用いたL-ホモシステイン定量法の構築

    安田江里, 半田暖尚, 福本充樹, 工藤大蔵, 根本理子, 田村隆, 佐藤暖, 原田繁春, 稲垣賢二

    日本ビタミン学会第68回大会  2016年6月18日 

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    記述言語:日本語  

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  • Bacillus sbutilis168の銅取込みに関わるZoaA遺伝子の機能解析

    田村隆, 小林和夫, 福原高裕, 根本理子, 小笠原直毅, 稲垣賢二

    日本ビタミン学会第68回大会  2016年6月18日 

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    記述言語:日本語  

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  • 放線菌由来L-メチオニン脱炭酸酵素を用いた新規なL-メチオニン定量法の開発

    林将也, 岡田茜, 根本理子, 稲垣純子, 田村隆, 稲垣賢二

    日本農芸化学会中四国支部第45回講演会  2016年6月11日 

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    記述言語:日本語  

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  • 超好熱菌由来シスタチオニンγ - シンターゼの温度依存的構造変化

    水野紗恵, 川村あやか, 佐藤暖, 志波智生, 稲垣賢二, 原田繁春

    第16回日本蛋白質科学会年会  2016年6月7日 

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    記述言語:日本語  

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  • Pseudomonas putida由来L-メチオニン γ-リアーゼ変異酵素を用いたL-ホモシステイン定量法の開発

    安田江里, 福本充樹, 湯之戸俊介, 根本理子, 田村隆, 佐藤暖, 原田繁春, 稲垣賢二

    日本農芸化学会2016年度大会  2016年3月30日 

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    記述言語:日本語  

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  • ラン藻由来アラニンラセマーゼの基質認識機構の解析

    芦田裕之, 村上佳穂, 稲垣賢二, 澤嘉弘

    日本農芸化学会2016年度大会  2016年3月29日 

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    記述言語:日本語  

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  • 好熱好酸性古細菌 Sulfolobus tokodaii シスタチオニン γ‐シンターゼの温度による活性中心の構造変化

    佐藤暖, 水野紗恵, 川村あやか, 志波智生, 稲垣賢二

    日本農芸化学会2016年度大会  2016年3月29日 

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    記述言語:日本語  

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  • 系統解析と分子動力学計算に基づく[NiFeSe]ヒドロゲナーゼの環境適応モデル

    田村隆, 恒川直樹, 根本理子, 平野敏行, 佐藤文俊, 稲垣賢二

    日本農芸化学会2016年度大会  2016年3月28日 

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    記述言語:日本語  

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼの基質特性改変を目的とした変異酵素の作成と性質検討

    藤野志保子, 根本理子, 田村隆, 日下部均, 稲垣賢二

    日本農芸化学会中四国支部第44回講演会  2016年1月23日 

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    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

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  • Structural analysis and bio-engineering of amino acid oxidase

    Kenji INAGAKI

    CATALYSIS Brainstorming Session  2016年1月9日 

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  • 組換えL-メチオニン脱炭酸酵素の機能解析:活性中心残基の推定と変異酵素の性質検討

    BMB2015(第38回日本分子生物学会年会,第88回日本生化学会大会 合同大会)  2015年 

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  • 酸素耐性の高いヒドロゲナーゼへのアフィニティタグ付加と簡易精製法の検討

    日本農芸化学会2015年度大会  2015年 

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  • 放線菌Streptomyces incarntus NRRL8089のドラフトゲノム解析

    日本農芸化学会中四国支部第42回講演会  2015年 

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  • L-リシン酸化酵素基質複合体の結晶構造

    第15回日本蛋白質科学会年会  2015年 

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  • 海洋細菌Marinomonas mediterranea由来グリシンオキシダーゼの大腸菌発現系構築

    2015年度酵素補酵素研究会  2015年 

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  • ICP-MSを用いた硫酸還元菌由来[NiFeSe]型ヒドロゲナーゼの同定

    第67回日本生物工学会大会  2015年 

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  • Rhodococcus sp. AIU Z-35-1由来L-アミノ酸酸化酵素-組換え酵素の精製及び性質-

    第67回日本生物工学会大会  2015年 

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  • 共役アッセイ法を用いたヒト肺由来セレノリン酸合成酵素の機能解析

    第67回日本生物工学会大会  2015年 

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  • 放線菌由来の低基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼの性質と構造

    第442回ビタミンB研究協議会  2015年 

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  • Rhodococdus属放線菌由来の低基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼ遺伝子クローニング及び発現系構築

    2015年度酵素補酵素研究会  2015年 

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  • Marinomonas属海洋性細菌の産生する2つのキノン含有L-アミノ酸オキシダーゼ—精製と性質,発現系構築—

    2015年度酵素補酵素研究会  2015年 

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  • Streptomyces incarntusのrpoB遺伝子への多重変異導入法の確立と核酸系抗生物質シネフンギンの増産効果の解析

    2015年度日本放線菌学会大会  2015年 

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  • 接合-相同組換えによる rpoB 遺伝子の部位特異的改変とシネフンギン増産効果

    日本農芸化学会2015年度中四国・西日本支部合同大会  2015年 

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  • ジスルフィド架橋導入sfGFPを用いた高温リフォールディング評価法

    BMB2015(第38回日本分子生物学会年会,第88回日本生化学会大会 合同大会)  2015年 

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  • 結晶構造から見たPsedomonas putidaメチオニンγ-リアーゼC116H変異体の基質特異性の変化

    BMB2015(第38回日本分子生物学会年会,第88回日本生化学会大会 合同大会)  2015年 

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  • L-アミノ酸酸化酵素の構造に基づく基質認識機構と反応特異性

    BMB2015(第38回日本分子生物学会年会,第88回日本生化学会大会 合同大会)  2015年 

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  • ラン藻由来アラニンラセマーゼの活性中心残基の機能解析

    BMB2015(第38回日本分子生物学会年会,第88回日本生化学会大会 合同大会)  2015年 

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  • 放線菌Streptomyces incarnates NRRL8089のドラフトゲノムシーケンス

    日本農芸化学会2015年度大会  2015年 

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  • 好熱好酸性古細菌Sulfolobus tokodaii由来シスタチオニンγ-シンターゼ基質複合体のX線結晶解析

    日本農芸化学会2015年度大会  2015年 

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  • 糸状菌Trichoderma viride由来L-リシンα-オキシダーゼの異種発現系の構築とX線結晶構造解析について

    日本農芸化学会2015年度大会  2015年 

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  • Rhodococcus属放線菌由来低基質特異性L-アミノ酸酸化酵素の遺伝子クローニングと発現系の構築

    日本農芸化学会2015年度大会  2015年 

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  • 海洋細菌Marinomonas mediterranea由来L-リシンα-オキシダーゼの大腸菌発現系の構築

    日本農芸化学会2015年度大会  2015年 

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  • 高度好熱菌Thermus thermophiles HB8由来TthA0610/1422の発現と諸性質の検討

    日本農芸化学会2015年度大会  2015年 

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  • 組換えL-メチオニン脱炭酸酵素の精製および性質検討

    日本ビタミン学会第67回大会  2015年 

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  • 海洋性細菌Marinomonas mediterranea由来グリシンオキシダーゼの大腸菌発現系の構築

    日本ビタミン学会第67回大会  2015年 

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  • 好熱好酸性古細菌Sulfolobus tokodaii由来シスタチオニン合成酵素の結晶化との酵素基質複合体の構造解析

    日本ビタミン学会第67回大会  2015年 

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  • 根粒菌Shinorhizobium sp. 97507株由来ソルボース脱水素酵素の大腸菌組換え発現及びその諸性質評価

    日本農芸化学会2015年度大会  2015年 

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  • 高度好熱古細菌Sulfolobus tokodaii由来シスタチオニン合成酵素の結晶構造

    第87回日本生化学会大会  2014年 

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  • Engineering of substrate specifity of L-glutamate oxidase from Streptomyces sp.: directed mutagenesis of Arg305 residue

    第4回補因子国際会議(ICC-04)  2014年 

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  • Characterization of a New L-Tyrosine Oxidase Engineered from L-Glutamate Oxidase

    第4回補因子国際会議(ICC-04)  2014年 

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  • Gene Cloning, Recombinant Expression, and Purification of L-Methionine Decarboxylase from Streptomyces sp.590

    第4回補因子国際会議(ICC-04)  2014年 

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  • Functional and Structural Analysis of Peseudomonas putida L-Methionine γ-Lyase and its C116H Mutant

    第4回補因子国際会議(ICC-04)  2014年 

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  • L –リシン酸化酵素の基質認識の構造基盤

    第14回日本蛋白質科学会年会  2014年 

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  • 大腸菌由来[NiFe]ヒドロゲナーゼのアフィニティタグ付加の検討

    日本農芸化学会2014年度中四国支部大会  2014年 

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  • Molecular Evolution of Gas Cavity in [NiFeSe]-Hydrogenases Resurrected in silico by Ancestral Sequence Estimation and 3D Modeling by Molecular Dynamics Simulation

    第4回補因子国際会議(ICC-04)  2014年 

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  • A Novel Structure of a Cysteine Tryptophylquinone-Dependent Oxidase, L-Lysine-ε-Oxidase from Marinomonas mediterranea

    第4回補因子国際会議(ICC-04)  2014年 

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  • 糸状菌由来L-リシンα-オキシダーゼの放線菌を用いた異種発現系構築

    第66回日本生物工学会大会  2014年 

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼから作成した新規L-チロシンオキシダーゼの精製と性質

    第66回日本生物工学会大会  2014年 

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  • Pseudomonas putida由来メチオニン γ-リアーゼの結晶構造解析

    第87回日本生化学会大会  2014年 

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  • Lリシン酸化酵素の基質複合体構造

    第87回日本生化学会大会  2014年 

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  • 抗腫瘍性L-リシンα-オキシダーゼの異種発現系構築と基質複合体のX線結晶構造解析

    第438回ビタミンB研究協議会  2014年 

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  • 海洋細菌Marinomonas medeterranea由来の2つのアミノ酸酸化酵素の性質と性質と発現系構築

    【低炭素社会と食の安全・安心を統合した環境生命学的研究】研究発表会  2014年 

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  • 高基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼ(L-Glu oxidase, L-lys oxidase)の構造特性

    第87回日本生化学会大会  2014年 

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  • 海洋細菌Marinomonas medeterranea由来L –リシンε-オキシダーゼの精製と性質検討,X線結晶構造解析

    日本ビタミン学会第66回大会  2014年 

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  • 接合伝達を用いた硫酸還元菌Desulfovibrio vulgarisの形質転換法の検討

    日本農芸化学会中四国支部第38回講演会  2014年 

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  • 高基質特異性L -グルタミン酸オキシダーゼより作製したL –アルギニンオキシダーゼの特異な性質

    日本農芸化学会2014年度大会  2014年 

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  • 共役アッセイ法を用いたヒト肺由来セレノリン酸合成酵素の機能解析

    日本農芸化学会2014年度大会  2014年 

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  • 放線菌由来L –メチオニン脱炭酸酵素の大腸菌発現系の構築と精製

    日本農芸化学会2014年度大会  2014年 

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  • セレノリン酸合成酵素のPEPジキナーゼ共役法の確立

    日本ビタミン学会第66回大会  2014年 

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  • Pseudomonas putida由来メチオニンγ-リアーゼの結晶構造解析

    第14回日本蛋白質科学会年会  2014年 

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  • Marinomonas medeterranea由来L –リシンε-酸化酵素におけるシステイントリプトフィルキノン補酵素の存在の結晶学的証明

    日本農芸化学会2014年度大会  2014年 

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  • 海洋細菌Marinomonas mediterranea由来L –リシンε-オキシダーゼの精製と性質

    第436回ビタミンB研究協議会  2014年 

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  • L –メチオニンγ-リアーゼ基質複合体のX線結晶構造解析と基質認識に関わる残基の機能解析

    日本ビタミン学会第66回大会  2014年 

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  • 海洋細菌Marinomonas medeterranea由来の2つのアミノ酸酸化酵素の性質と利用

    【低炭素社会と食の安全・安心を統合した環境生命学的研究】研究発表会  2013年 

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  • 海洋細菌Marinomonas medeterranea由来L-リシンε-オキシダーゼの精製,性質検討及び結晶化

    日本農芸化学会中四国支部 第35回講演会  2013年 

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  • マンガン酸化系を構成する2種の細菌の分離と同定

    日本農芸化学会中四国支部 第35回講演会  2013年 

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  • Trichoderma viride由来抗腫瘍性酵素L-Lysine α-oxidaseのX線結晶構造

    日本ビタミン学会第65回大会  2013年 

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  • 共役法によるセレノリン酸合成酵素の機能解析

    日本ビタミン学会第65回大会  2013年 

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  • 海洋細菌Marinomonas medeterranea由来L-リシンε-オキシダーゼの性質検討

    第54回日本生化学会中国・四国支部 例会  2013年 

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  • DsbAの活性中心配列CXXCに導入したコンビナトリアル変異導入と機能解析

    日本農芸化学会第36回講演会  2013年 

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  • 抗腫瘍性酵素L-リシンα-オキシダーゼのX線結晶構造解析

    第432回ビタミンB研究協議会  2013年 

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼより作成した基質特異性改変酵素(R305L&R305D)の精製と構造解析

    2013年度酵素補酵素研究会  2013年 

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  • 好熱好酸性アーキアSulfolobus tokodaii由来シスタチオニン合成酵素のX線結晶構造解析

    第13回日本蛋白質科学会年会  2013年 

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  • L-リジン酸酸化酵素の基質認識機構

    第13回日本蛋白質科学会年会  2013年 

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  • Pseudomonas putida 由来メチオニン γ-リアーゼの酵素-基質複合体構造

    2013年度酵素補酵素研究会  2013年 

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  • 高度好熱古細菌 Sulfolobus tokodaii 由来シスタチオニンγ-シンターゼの結晶構造

    2013年度酵素補酵素研究会  2013年 

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  • Pseudomonas putida由来メチオニンγ-リアーゼの結晶構造解析

    第86回日本生化学会大会  2013年 

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  • 核酸系抗生物質シネフンギン生産菌へのrpoB遺伝子多重変異導入法の確立

    第86回日本生化学会大会  2013年 

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  • 好熱好酸性アーキアSulfolobus tokodaii由来シスタチオニン γ-シンターゼの構造解析

    第86回日本生化学会大会  2013年 

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  • 高基質特異性L -グルタミン酸オキシダーゼより作成した基質特異性改変酵素(R305D&R305L)の性質

    第65回日本生物工学会大会  2013年 

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  • 放線菌由来L-メチオニン脱炭素酵素の遺伝子クローニングと異種発現系の構築

    本農芸化学会関西・中四国・西日本支部および日本ビタミン学会近畿・中国四国・九州沖縄地区合同大会 2013年度合同広島大会  2013年 

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  • セレノリン酸合成酵素アイソザイム(SPS1, SPS2)の酵素共役法の開発

    本農芸化学会関西・中四国・西日本支部および日本ビタミン学会近畿・中国四国・九州沖縄地区合同大会 2013年度合同広島大会  2013年 

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  • ジスルフィドイソメラーゼ活性を示すDsbA[CXXC]の機能解析

    第65回日本生物工学会大会  2013年 

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  • CRYSTALLOGRAPHC EVIDENCE FOR THE PRESENCE OF THE CYSTEINE TRYPTOPHYLQUNINONE COFACTOR IN L-LYSINE ε-OXIDASE FROM MARINOMONAS MEDITERRANEA

    第22回国際酵素工学会議  2013年 

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  • 耐熱性緑色蛍光タンパク質へのジスルフィド架橋導入効果の検討

    第36回日本分子生物学会年会  2013年 

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  • 好熱好酸性アーキア由来シスタチオニンγ-シンターゼの構造解析及び活性中心残基残基の機能解析

    2012年度酵素補酵素研究会  2012年 

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  • スーパーフォルダーGFP発現系の構築と機能解析

    日本農芸化学会中四国支部 第32回講演会  2012年 

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  • 放線菌Rhodococdus opacus NBRC100624株由来低基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼの性質検討

    日本農芸化学会中四国支部 第32回講演会  2012年 

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼより作成したL-ヒスチジンオキシダーゼの性質検討

    日本農芸化学会2012年度大会  2012年 

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  • ヒト肺細胞由来セレノリン酸合成酵素アイソザイムの相互作用解析

    日本農芸化学会2012年度大会  2012年 

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  • マンガン酸化系を構成する2種の細菌の分離と相互作用解析

    日本農芸化学会2012年度大会  2012年 

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  • 好熱性細菌Thermus sp. O-3-1由来耐熱性アミダーゼの特性解析

    日本農芸化学会2012年度大会  2012年 

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  • Identification of essential residues for substrate recognition of L-glutamate oxidase from Streptomyces sp.X-119-6.

    第12回日中韓酵素工学会議  2012年 

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  • 高度好熱菌Thermus thermophilus HB8のジスルフィド異性化酵素システム

    日本農芸化学会中四国支部  2012年 

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  • 高基質特異性L-グルタミン酸オキシダーゼの基質認識機構の解析及び基質特異性改変酵素の性質検討

    第64回日本生物工学会大会  2012年 

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  • 系統樹解析と分子モデリングに基づく[NiFeSe]型ヒドロゲナーゼの分子進化解析

    第64回日本生物工学会大会  2012年 

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼより作成した基質特異性変換酵素L-アルギニンオキシダーゼの精製と性質

    日本農芸化学会中四国支部 第33回講演会  2012年 

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  • セレノリン酸合成酵素SPS1/SPS2の相互作用

    日本ビタミン学会第64回大会  2012年 

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  • 大腸菌−放線菌接合伝達系を用いたropB多重変異導入法の検討

    日本生物工学会西日本支部創立30周年記念シンポジウム第2回講演会  2012年 

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  • 好熱好酸性アーキアSulfolobus tokodaii由来シスタチオニンγ-シンターゼのX線結晶構造解析

    第85回日本生化学会大会  2012年 

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼより作成したL-ヒスチジンオキシダーゼの構造解析とL-アルギニンオキシダーゼの特性解析

    第430回ビタミンB研究協議会  2012年 

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  • 海洋細菌Marinomonas medeterranea由来L-リシンε-オキシダーゼの精製,性質検討及び結晶化

    【低炭素社会と食の安全・安心を統合した環境生命学的研究】研究発表会  2012年 

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  • Trichoderma viride由来抗腫瘍性酵素L-Lysine α-oxidaseの結晶化及びX線結晶構造解析

    第85回日本生化学会大会  2012年 

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  • ヒト肺細胞由来セレノリン酸合成酵素アイソザイムの新機能解析

    第85回日本生化学会大会  2012年 

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  • 好熱好酸性アーキアSulfolobus tokodaii由来シスタチオニンγ-シンターゼの活性中心残基の機能解析

    第85回日本生化学会大会  2012年 

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  • 核酸系抗生物質の増産効果を目的とするrpoB多重変異導入法

    第85回日本生化学会大会  2012年 

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  • L-グルタミン酸酸化酵素変異体R305Lの構造と基質特性

    第85回日本生化学会大会  2012年 

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  • 食品分析用小型うま味センサーの開発

    うま味研究助成成果発表会  2011年 

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  • 糸状菌由来α-オキシダーゼの遺伝子クローニングと異種発現系の検討

    日本農芸化学会中四国支部 第29回講演会  2011年 

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  • ヒト由来セレノリン酸合成酵素アイソザイムSPS1/SPS2の相互作用解析

    日本農芸化学会中四国支部 第29回講演会  2011年 

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  • ヒト由来セレノシステインβ-リアーゼ様タンパク質の発現,活性確認と機能解析

    第423回ビタミンB研究協議会  2011年 

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  • ヒト由来セレノシステインβリアターゼ遺伝子の発現系構築と機能解析

    日本ビタミン学会第63回大会  2011年 

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  • 好熱好酸性アーキアSulfobus tokodaii由来シスタチオニンγ-シンターゼのPhe97残基の機能解析

    日本ビタミン学会第63回大会  2011年 

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  • Changing the substrate specificity of glutamate oxidase from Streptomyces sp. X-119-6

    第17回フラビン&フラボプロテイン国際会議  2011年 

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  • ZosA, a zinc-uptake P-type ATPase transporter in Bacillus subtilis 168, plays a role in copper limitation induced by DL-penicillamine

    第5回生体金属元素と遺伝学の国際会議  2011年 

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  • ヒト肺由来セレノシステインβリアーゼ様タンパク質の基質特異性の検討

    日本農芸化学会2011年度大会  2011年 

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  • Pseudomonas putia由来L-メチオニンγ-リアーゼの活性中心に存在するCys116, Lys240, Asp241残基の機能解析

    日本農芸化学会2011年度大会  2011年 

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼの基質認識機構の解析と基質特異性の改変

    日本農芸化学会2011年度大会  2011年 

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  • L-メチオニンγ-リアーゼC116H変異酵素の構造と機能の解析

    第424回ビタミンB研究協議会  2011年 

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  • ヒト肺由来セレノシステインβ-リアーゼの発現ベクターの構築

    平成23年度日本農芸化学会西日本支部・中四国支部合同大会  2011年 

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  • Pseudomonas putida由来L-メチオニンγ-リアーゼの活性中心残基の機能解析

    第84回日本生化学大会  2011年 

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  • AlaDH共役アッセイによるヒト由来セレノシステインβリアーゼの機能解析

    第84回日本生化学大会  2011年 

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  • ヒト肺細胞由来セレノリン酸合成酵素アイソザイムの機能解

    第84回日本生化学大会  2011年 

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  • Thermus sp. O-3-1由来耐熱性アミダーゼの構造解析と含有金属分析

    第63回日本生物工学会大会  2011年 

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  • ジスルフィドイソメラーゼの酸化還元電位を持つDsbAの活性測定

    第63回日本生物工学会大会  2011年 

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  • 放射線 Streptomyces sp.590 由来L-メチオニン脱炭素酵素の性質検討

    日本農芸化学会中四国支部 第29回講演会  2011年 

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  • L-グルタミン酸酸化酵素の基質特異性の改変

    2010年度日本農芸化学会中四国支部大会(第28回講演会)  2010年 

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  • Combinatorial Mutation of the Active-site Dipeptide Sequence Revealed No Correlation between the Redox Potentials and Biological Functionality of DsbA[CXXC].

    The 3rd International Symposium on Protein Community  2010年 

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  • ヒト由来セレノシステインβリアーゼの遺伝子クローニングと発現, 機能解析

    2010年度日本農芸化学会中四国支部大会(第28回講演会)  2010年 

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  • Thermus thermophilus HB8のTthA0610/14221系の機能解析とsuperfolderGFPの設計ーペリプラズム空間での蛋白質フォールディングの速度論解析に向けてー

    RIKEN Symposium 9th Annual Meeting of Structural-Biological Whole Cell Project of Thermus thermophilus HB8  2010年 

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  • キイロショウジョウバエ由来チオレドキシン還元酵素のレドックス機能解析

    日本農芸化学会中四国支部第26回講演会  2010年 

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  • 高基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼの基質認識機構の解析

    第419回ビタミンB研究協議会  2010年 

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  • Functional Analysis Based on Three Dimensional Structure of Anti-Tumor L-Methionine γ-Lyase and Modification of Substrate Specificity

    第3回高度医療都市を創出する未来技術国際シンポジウム 抗がん剤・抗感染症創薬のための標的分子探求  2010年 

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  • グリセロールキナーゼの構造安定化

    日本農芸化学会2010年度大会  2010年 

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  • 細胞抽出液を用いたシネフンギン生合成基質の検討

    第51回日本生化学会  2010年 

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  • Why Sps1 and Sps2 differ in their catalysis?: Identification of an internal sequence region catalytically essential for the human lung selenophosphate synthetase 2

    9th International Symposium on Selenium in Biology and Medicine Selenium 2010  2010年 

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  • Pseudomonas putida由来L-メチオニンγ-リアーゼの活性中心残基への変異導入による基質特異性の改変

    日本ビタミン学会第63回大会  2010年 

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  • 放射性同位元素64Cuを用いたBacillus sbutilis 168の銅代謝解析

    日本ビタミン学会第62回大会  2010年 

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  • 新規耐熱性アミダーゼの酵素精製と性質検討

    日本農芸化学会2010年度大会  2010年 

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  • 高基質特異性L-アミノ酸オキシダーゼの基質認識の機構解析

    日本農芸化学会2010年度大会  2010年 

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  • 放線菌Streptomyces incarnatus無細胞抽出液でのシネフンギン生合成

    日本農芸化学会2010年度大会  2010年 

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  • セレノリン酸合成酵素SPS1はSPS2を抑制する

    日本ビタミン学会第62回大会  2010年 

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  • キイロショウジョウバエ由来チオレドキシン還元酵素のレドックス機能解析

    日本ビタミン学会第62回大会  2010年 

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  • Thermus sp. O-3-1由来耐熱性アミダーゼの結晶構造解析

    第10回日本蛋白質科学会年会  2010年 

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  • Trichoderma viride由来抗腫瘍性酵素L-リシンα-オキシダーゼの精製と結晶化

    第62回日本生物工学会大会  2010年 

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  • 産業用酵素の構造解析と基質特異性の改変

    第5回産業用酵素シンポジウム 産業利用酵素の最前線  2010年 

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  • 高度好熱菌Thermus thermophilusのジスルフィド架線形成酵素群の解析

    BMB2010 第33回日本分子生物学会年会, 第83回日本生化学会大会合同大会  2010年 

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  • Bacillus subtilis 168金属輸送ATPase ZosAの機能解析

    第50回日本生化学会 中国・四国支部例会  2009年 

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  • チオレドキシン還元酵素に依存する亜セレン酸代謝の分子機構解析

    日本農芸化学会中四国支部第 第23回講演会  2009年 

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  • L-メチオニンγ-リアーゼの活性中心に存在するAsp241の機能

    日本農芸化学会2009年度福岡大会  2009年 

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  • 放線菌Streptomyces calvusによるヌクレオシジン生産の検討

    日本農芸化学会2009年度福岡大会  2009年 

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  • Streptomyces albulus K023株由来cyclo(Leu-Phe)oxidaseとその異種発現組換え酵素との性質比較

    日本農芸化学会2009年度福岡大会  2009年 

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  • 新規耐熱性アミダーゼのスクリーニング, 遺伝子クローニングと発現

    日本農芸化学会中四国支部第23回講演会  2009年 

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  • 触媒ドメインの構造解析に基づくほ乳類SPS1とSPS2の機能的差異

    日本農芸化学会2009年度福岡大会  2009年 

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  • Thermus thermophilus HB8のジスルフィド架橋形成酵素群

    日本農芸化学会2009年度福岡大会  2009年 

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  • 耐熱性ジスルフィド形成蛋白質TthA0610, TthA1422の発現と機能解析

    日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部 日本栄養・食料学会九州・沖縄支部 日本食品科学工学会西日本支部  2009年 

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  • 放線菌由来L-グルタミン酸オキシダーゼの構造特性と基質認識機構の解析

    日本ビタミン学会第61回大会  2009年 

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  • rpoB遺伝子改変によるStreptomyces incarnatusのシネフンギン高生産株

    第61回日本生物工学会大会  2009年 

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  • 新規な活性中心配列を持つDsbA[CDIC]のジスルフィドイソメラーゼ活性

    第61回日本生物工学会大会  2009年 

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  • 新規耐熱性アミダーゼの遺伝子クローニングと酵素精製

    第61回日本生物工学会大会  2009年 

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  • 亜セレン酸の還元代謝に関わるセレン-Thioredoxin付加体の同定

    日本ビタミン学会第61回大会  2009年 

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  • 好熱好酸アーキアSulfobus tokodaii由来シスタチオニン合成酵素の活性中心残基の機能解析

    日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部2009年度合同沖縄大会  2009年 

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  • 基質特異性の厳格なL-アミノ酸オキシダーゼ群の特性解析と応用

    第82回日本生化学会大会  2009年 

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  • 有用酵素の構造解析とそれに基づく基質特異性の改変

    日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部 日本栄養・食料学会九州・沖縄支部 日本食品科学工学会西日本支部  2009年 

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  • 放線菌由来フッ素導入酵素フルオリナーゼ(flA)の植物用発現ベクターの構築

    日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部2009年度合同沖縄大会  2009年 

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  • 耐熱性ジスルフィド形成蛋白質TthA0610, TthA1422の発現と機能解析

    日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部2009年度合同沖縄大会  2009年 

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  • 放線菌由来フッ素導入酵素フルオリナーゼ(fLA)の植物用発現ベクターの構築

    日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部 日本栄養・食料学会九州・沖縄支部 日本食品科学工学会西日本支部  2009年 

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  • 好熱好酸性アーキアSulfobus tokodaii由来シスタチオニン合成酵素の活性中心残基の機能解析

    日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部 日本栄養・食料学会九州・沖縄支部 日本食品科学工学会西日本支部  2009年 

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  • Streptomyces albulus KO23株由来組換えcyclo(Leu-Phe)oxidaseの精製と諸性質

    日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部 日本栄養・食料学会九州・沖縄支部 日本食品科学工学会西日本支部  2009年 

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  • Drosophila TrxRのC末端redox配列を模倣したヒトTrxRの速度論解析

    第31回日本分子生物学会年会 第81回日本生化学会大会 合同大会  2009年 

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  • 放線菌由来フッ素導入酵素フルオリナーゼ(fLA)の植物用発現ベクターの構築

    日本農芸化学会関西・中四国・西日本支部2009年度合同沖縄大会  2009年 

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  • 糸状菌Trichoderma viride由来L-リジン α-オキシダーゼ -完全長cDNAの単離と大腸菌発現系構築-

    第31回日本分子生物学会年会 第81回日本生化学会大会合同大会  2008年 

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  • 放線菌Streptomyces avermitilis由来L-メチオニンγ-リアーゼの精製及び特性解析

    日本農芸化学会2008年度大会  2008年 

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  • ほ乳類セレノリン酸合成酵素のドメイン機能解析

    日本農芸化学会2008年度大会  2008年 

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  • 好熱好酸性アーキアSulfolobus tokodaii由来シスタチオニンγシンターゼの特性解析

    日本農芸化学会 中四国支部 第20回講演会  2008年 

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  • チオレドキシン還元酵素のCXC変異とArg導入変異の相乗効果検討

    日本農芸化学会 中四国支部 第20回講演会  2008年 

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  • 放線菌Streptomyces incarnatus休止菌体反応系によるシネフンギン生産の検討

    日本農芸化学会2008年度大会  2008年 

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  • 亜セレン酸代謝に関わるチオレドキシン還元系

    日本農芸化学会2008年度大会  2008年 

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  • キイロショウジョウバエのチオレドキシン還元酵素のC末端レドックス配列

    日本農芸化学会2008年度大会  2008年 

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  • 高度好熱菌Thermus thermophilus HB8由来TthA0610発現プラスミドの構築

    日本農芸化学会2008年度大会  2008年 

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  • 放線菌由来L-グルタミン酸オキシダーゼの基質認識機構の解析

    日本農芸化学会2008年度大会  2008年 

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  • ヒト肺由来セレノリン酸合成酵素アイソザイムのドメイン機能解析

    日本ビタミン学会第60回大会  2008年 

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  • E. coil亜セレン酸同化はチオレドキシン還元系に依存する

    第49回日本生化学会 中四国支部例会  2008年 

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  • Bacillus subtilis168由来zosAが銅イオン取込み遺伝子であることを示す4つのエピデンス

    日本農芸化学会中四国支部 第21回講演会  2008年 

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  • 基質結合によるグリセロールキナーゼの構造変化の分子機構

    第8回日本蛋白質科学会年会  2008年 

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  • Drosophila TrxRのC末端レドックスモチーフの同定

    日本ビタミン学会第60回大会  2008年 

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  • 放線菌Streptomyces cattleya由来flA遺伝子のタバコ培養細胞への導入

    2008年度日本放線菌学会大会  2008年 

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  • 放線菌由来の有用酵素:L-グルタミン酸酸化酵素の構造機能解析とバイオセンサーへの応用

    琉球大学農学部特別セミナー  2008年 

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  • Structural studies on L-glutamate oxidase: potential for developing enzyme micro biosensor

    4 th Japan-Finland Biotechnology Symposium  2008年 

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  • Molecular Characterization of L-Glutamate Oxidase from Streptomyces sp.

    The 2nd International Interdisciplinary Conference on Vitamins, Coenzymes, and Biofactors  2008年 

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  • 好熱好酸性アーキアSulfolobus tokodaii strain7由来シスタチオニンγシンターゼの機能解析

    日本ビタミン学会第60回大会  2008年 

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  • シネフンギン生産菌Streptomyces incarnatusが生産する核酸系代謝産物

    2008年度 日本放線菌学会大会  2008年 

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  • Selenite Assimilation into Formate Dehydrogenase H Depends on Thioredoxin Reductase in Escherichia coli

    The 2nd International Interdisciplinary Conference on Vitamins, Coenzymes, and Biofactors  2008年 

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  • Role of Cysteine 116 in the Active Site of L-Methionine γ-Lyase from Pseudomonas putida

    The 2nd International Interdisciplinary Conference on Vitamins, Coenzymes, and Biofactors  2008年 

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  • 放線菌Streptomyces sp. 590株由来のL-メチオニン脱炭酸酵素の性質検討

    第31回日本分子生物学会年会 第81回日本生化学会大会 合同大会  2008年 

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  • ヒト肺細胞由来セレノリン酸合成酵素のドメイン機能解析

    第31回日本分子生物学会年会 第81回日本生化学会大会 合同大会  2008年 

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  • Thermus thermophilus HB8のペリプラズム酵素TthA0610, TthA1422の機能解析

    第31回日本分子生物学会年会, 第81回日本生化学会大会合同大会  2008年 

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  • Cellulomonas属細菌由来のグリセロールキナーゼの特性と立体構造解析

    第407回ビタミンB研究委員会  2007年 

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  • 放線菌由来L-グルタミン酸オキシダーゼ ー結晶構造と成熟化機構の解析ー

    日本農芸化学会  2007年 

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  • セレノリン酸合成酵素2(SPS2)活性は, 活性中心アミノ酸残基と内部アミノ酸配列に依存する

    第48回日本生化学会 中四国支部例会  2007年 

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  • 抗腫瘍性酵素L-リジン α-オキシダーゼの遺伝子クローニング

    日本ビタミン学会第59回大会  2007年 

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  • 分子軌道計算に基づくTrxRの精密分子設計とアレニウスプロット解析

    日本ビタミン学会第59回大会  2007年 

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  • Q494R型チオレドキシン還元酵素の基質特異性

    日本ビタミン学会第59回大会  2007年 

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  • 抗腫瘍性酵素L-メチオニンγ-リアーゼ活性中心に存在するCys残基の機能解析

    日本農芸化学会  2007年 

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  • MOPAC計算に基づくチオレドキシン還元酵素の分子設計

    日本農芸化学会  2007年 

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  • 亜セレン酸代謝に関わるチオレドキシン還元酵素反応系

    日本農芸化学会  2007年 

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  • L-Methionine γ-Lyaseの活性中心残基Cys116への変異導入による基質特異性の改変

    日本農芸化学会 中四国支部第18回講演会  2007年 

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  • チオレドキシン還元系に依存する大腸菌の亜セレン酸代謝

    第30回 日本分子生物学会年会 第80回 日本生化学会大会合同大会  2007年 

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  • 好熱性細菌Rhodothermus marinus 由来耐熱性イソアミラーゼのX線結晶構造解析

    第7回日本蛋白質科学会年会  2007年 

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  • 放線菌Streptomyces incarnatusのrif変異導入によるシネフンギン生産性

    2007年度 日本放線菌学会  2007年 

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  • Bacillus subtilis 168の銅吸収P型トランスポーター遺伝子の機能解析

    2007年度 日本放線菌学会  2007年 

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  • 抗腫瘍性酵素L-メチオニン γ-リアーゼの変異酵素C49Kの作製及び性質検討

    第59回 日本生物工学会大会  2007年 

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼの立体構造と機能の相関解析

    第59回日本生物工学会大会  2007年 

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  • 超好熱好酸性古細菌Sulfolobus tokodaii strain 7由来ホモセリンキナーゼの大腸菌での発現と性質検討

    第59回 日本生物工学会大会  2007年 

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  • 大腸菌の亜セレン酸同化は, チオレドキシン還元系に依存する

    第24回微量栄養素研究会シンポジウム  2007年 

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  • 臨床診断薬用酵素の構造と機能の解析

    特別セミナー  2007年 

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  • ヒト肺由来チオレドキシン還元酵素のCXC型酵素

    日本農芸化学会 2007年度中四国・西日本支部合同大会  2007年 

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  • Bacillus subtilis 168のP型トランスポーターzosA遺伝子の機能解析

    日本農芸化学会 2007年度中四国・西日本支部合同大会合同大会  2007年 

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  • 臨床診断・生化学検査に貢献する酵素の構造と機能解析

    第59回日本生物工学会  2007年 

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼの基質結合部位と取り込み経路のドッキングスタディによる解析

    2007年度酵素・補酵素研究会  2007年 

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  • 好熱好酸性古細菌Sulfolobus tokodaii由来シスタチオニンγ-シンターゼ

    第410回ビタミンB研究委員会  2007年 

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  • L-グルタミン酸オキシダーゼの構造と基質認識機構の解析

    第30回 日本分子生物学会年会 第80回日本生化学会大会合同大会  2007年 

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  • ヒト肺由来セレノリン酸合成酵素のドメイン機能解析

    第30回 日本分子生物学会年 第80回 日本生化学会大会合同大会  2007年 

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  • Molecular characterizaton and application of L-glutamate oxidase from Streptomyces sp.

    Japan-Italy Symposium of New Trends in Enzyme Science and Technology  2006年 

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  • 放線菌由来のL-メチオニン脱炭酸酵素

    ビタミンB研究委員会第403回研究協議会  2006年 

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  • 硫黄酸化細菌Acidithiobacillus thiooxidans由来イソクエン酸脱水素酵素の基質及び補酵素認識に関する残基の解析

    日本農芸化学会2006年度大会  2006年 

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  • 好熱性細菌 Rhodothermus marinus由来耐熱性イソアミラーゼの大腸菌クローンからの精製及び性質検討

    日本農芸化学会2006年度大会  2006年 

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  • Thermus thermophilusHB8由来アラニンラセマーゼの構造と機能の解析

    日本農芸化学会2006年度大会  2006年 

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  • 放線菌Streptomyces avermitilis由来のメチオニン γリアーゼの発現系の構築と性質

    日本農芸化学会2006年度大会  2006年 

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  • 抗癌剤PEG修飾L-methionine γ-lyaseの工業的生産と特性解析

    日本農芸化学会2006年度大会  2006年 

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  • 大腸菌DsbAランダム変異酵素ライブラリーの酸化還元電位測定

    日本農芸化学会2006年度大会  2006年 

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  • 放線菌由来cyclo(Leu-Phe)酸化酵素遺伝子のクローニングと発現

    日本農芸化学会  2006年 

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  • Cellulomonas sp.由来Glycerol Kinaseの結晶構造解析

    第6回日本蛋白質科学会年会  2006年 

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  • 放線菌由来L-グルタミン酸酸化酵素のX線結晶構造解析

    第47回日本生化学会 中国・四国支部例会  2006年 

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  • 超好熱好酸性古細菌sulfolobus tokodaii由来シスタチオニンγ-シンターゼの精製、性質検討及び立体構造解析

    日本農芸化学会2006年度大会  2006年 

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  • 放線菌由来メチオニン脱炭酸酵素の精製と性質

    日本農芸化学会2006年度大会  2006年 

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  • ヒト肺由来チオレドキシン還元酵素のC末端配列のセリン残基導入効果

    日本農芸化学会2006年度大会  2006年 

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  • MOPAC計算によるTrxRの精密分子設計とアレニウスプロット解析

    日本農芸化学会2006年度大会  2006年 

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  • 新規な活性中心配列を持つDsbA[CDIC]の触媒作用

    第47回日本生化学会 中国・四国支部例会  2006年 

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  • 抗腫瘍性酵素L-methionine γ-lyaseの活性中心におけるAsp241の機能解析

    日本ビタミン学会第58回大会  2006年 

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  • 大腸菌の亜セレン酸同化はチオレドキシン還元酵素に依存する

    日本ビタミン学会第58回大会  2006年 

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  • Structural and functional studies on anti-tumor L-methionine γ-lyase from Pseudomonas putida

    3rd Japan-Finland Biotechnology Symposium  2006年 

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  • 放線菌Streptomyces avermitilis由来L-メチオニン γ-リアーゼの精製と性質検討

    第58回日本生物工学会大会  2006年 

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  • 紅麹菌(Monascus pilosus)のモナコリンK生産における主要培養地成分の影響

    日本農芸化学会中四国支部  2006年 

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  • 放線菌Streptomyces incarnatusのrif変異導入によるSinefungin生産性の向上

    日本農芸化学会中四国支部 創立5周年記念第16回講演会  2006年 

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  • 放線菌由来L-グルタミン酸オキシダーゼの大腸菌での大量精製系の確立

    日本ビタミン学会第58回大会  2006年 

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  • Molecule design of thioredoxin reductase based on semiempirical molecule orbital calculation, WinMOPAC

    第20回国際生化学分子生物学連合会  2006年 

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  • Combinatorial mutagenesis of the activesite dipeptide of DsbA

    第20回国際生化学分子生物学連合会  2006年 

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  • Thioredoxin reductase-dependent assimilation of selenite into FDHH in Escherichia coli

    第20回国際生化学分子生物学連合会  2006年 

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  • Cystathionine γ-synthase from Thermoacidophilic Archaeon,Sulfolobus tokodaii strain 7.

    Internationnal Symposium on Extremophiles and Their Applications  2005年 

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  • Crystallography and quantum enzyme chemistry of NAD+-dependent isocitrate dehydrogenase from Acidithiobacillus thiooxidans

    International Interdisciplinary Conference on Vitamins,Coenzymes,and Biofactors  2005年 

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  • Crystal Structure of L-Glutamate Oxidase from Streptomyces sp.X-119-6

    International Interdisciplinary Conference on Vitamins,Coenzymes,and Biofactors  2005年 

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  • Cloning,expression,and purification of a alanine racemase from an thermophile,Thermus thermophilus HB8

    International Interdisciplinary Conference on Vitamins,Coenzymes,and Biofactors  2005年 

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  • Purification and Characterization of Cystathionine γ-Synthase from Sulfolobus tokodaii strain 7

    International Interdisciplinary Conference on Vitamins,Coenzymes,and Biofactors  2005年 

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  • Functional analysis of Lysine 240 as an active-site residue of L-methionine γ-lyase from Pseudomonas putida

    第78回日本生化学大会  2005年 

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  • Structure and function of anti-tumor enzyme L-methionine γ-lyase

    International Interdisciplinary Conference on Vitamins,Coenzymes,and Biofactors  2005年 

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  • Functional analysis of active site residues of L-methionine γ-lyase from Pseudomonas putida

    International Interdisciplinary Conference on Vitamins,Coenzymes,and Biofactors  2005年 

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  • Selenophosphate synthetase genes from lung adenocarcinoma cells

    International Interdisciplinary Conference on Vitamins,Coenzymes,and Biofactors  2005年 

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  • Molecular cloning of thioredoxin reductase genes from human lung adenocarcinoma cells,NCI-H441

    International Interdisciplinary Conference on Vitamins,Coenzymes,and Biofactors  2005年 

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  • 放線菌由来のバイオセンサー用酵素 L-グルタミン酸オキシダーゼの大腸菌での精製系確立とX線結晶構造解析

    日本生物工学会  2005年 

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  • Crystallography and quantum enzyme chemistry of NAD - dependent isocitrate dehydrogenase from Acidithiobacillus thiooxidans

    INTERNATIONAL CHEMICAL CONGRESS OF PACIFIC BASIN SOCIE TIES  2005年 

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  • NAD+依存性のAcidithiobacillus 属由来イソクエン酸脱水素酵素の特性

    日本臨床化学会  2005年 

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  • 放線菌由来L-グルタミン酸オキシダーゼのX線結晶構造(その2)

    ビタミンB研究協議会  2005年 

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  • Crystal structure analysis and Quantum Enzyme Chemistry of NAD-dependent lsocitrafe Dehydrogenase from Acidithiobacillus thiooxidans

    第78回日本生化学大会  2005年 

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  • 硫黄酸化細菌A.thiooxidans の NAD+依存性イソクエン酸脱水素酵素

    ビタミンB研究委員会第399回研究協議会  2005年 

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  • 結晶化法を用いた組換え型抗腫瘍性酵素 L-methionine γ-lyase の工業生産

    日本農芸化学会2005年度大会  2005年 

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  • 抗腫瘍性酵素L-methionine γ-lyaseの活性中心近傍に存在するアミノ酸残基の機能解析

    日本農芸化学会2005年度大会  2005年 

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  • 量子化学計算に基づくチオレドキシン還元酵素の精密分子設計

    日本農芸化学会2005年度大会  2005年 

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  • 結晶構造と量子化学計算に基づく細菌 NDA 依存型イソクエン酸脱水素酵素の反応機構

    第5回日本蛋白質科学会年会  2005年 

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  • 放射線菌由来L-グルタミン酸オキシダーゼのX線結晶構造

    ビタミンB研究委員会第401回研究協議会  2005年 

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  • 放線菌由来のメチオニン脱炭酸酵素〜活性測定法の確立と精製〜

    日本農芸化学会2005年度関西・中四国・西日本支部合同大会  2005年 

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  • チオレドキヂン還元酵素のC末端へのセリン残基導入効果の検討

    日本農芸化学会2005年度関西・中四国・西日本支部合同大会  2005年 

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  • Neomycin耐性陽性選択ベクターpTRA502の開発

    日本農芸化学会2005年度大会  2005年 

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  • NDA依存型イソクエン酸脱水素酵素の量子酵素化学

    日本ビタミン学会第57回大会  2005年 

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  • ヒト肺がん細胞のセレノリン酸合成酵素 Sps1,Sps2 の機能解析

    第22回微量栄養研究シンポジウム  2005年 

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  • Streptomyces sp.X-119-6 由来L-グルタミン酸オキシダーゼのX線構造解析

    第5回日本蛋白質科学会年会  2005年 

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  • Protein engineering of thioredoxin reductase based on semiempirical molecule orbital calculation

    第78回日本生化学大会  2005年 

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  • Molecular cloning and in vivo characterization of selenophosphate synthetase genes Sps1 and Sps2 from human lungadenocarcinomacells

    第77回日本生化学学会  2004年 

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  • 化学合成独立栄養細菌Acidithiobacillus thiooxidans 由来アコニターゼ -大腸菌クローン株からの精製と性質検討-

    日本農芸化学会中四国支部第8回講演会  2004年 

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  • 硫黄酸化細菌Acdithiobacillus thiooxidans由来のイソクエン酸脱水素酵素の結晶構造解析

    日本農芸学会2004年度大会  2004年 

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  • 高度好熱性細菌Thermus thermophillusHB8 由来アラニンラセマーゼ-大腸菌クローンからの精製と結晶化-

    日本農芸化学会2004年度大会  2004年 

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  • 抗腫瘍性酵素メチオニン_-リアーゼのプロテアーゼ切断部位の同定と血中安定性向上のためのPEG化条件の検討

    日本農芸学会2004年度大会  2004年 

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  • 超好熱好酸性古細菌Sulfolobus tokodaii由来シスタチオニン _-シンターゼと推定されるタンパク質の大腸菌での発現系構築,精製と性質検討

    日本農芸学会2004年度大会  2004年 

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  • 次世代型抗腫瘍性酵素の創製に向けて

    日本農芸化学会2004年度大会シンポジウム  2004年 

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  • 大腸菌のファージ感受性を向上させるDsbA[CDIC]の酸化還元電位

    日本農芸学会2004年度大会  2004年 

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  • ヒト肺腫瘍由来セレノリン酸合成酵素の大腸菌in vivoアセッイ

    日本農芸学会2004年度大会  2004年 

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  • 分子軌道計算に基づくチオレドキシン還元酵素の分子設計

    日本農芸学会2004年度大会  2004年 

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  • チオレドキシン還元酵素Gln494への変異導入効果

    日本農芸学会2004年度大会  2004年 

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  • ヒト肺がん細胞のチオレドキシン還元酵素の高発現と点突然変異

    日本農芸学会2004年度大会  2004年 

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  • The molecular design of thioredoxin reduction based on the semiemprical molecular orbital calculation, WinMOPAC.

    International Conference on Protein Science  2004年 

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  • ヒト肺ガン細胞 NCl-H411 で発現するセレノリン酸合成酵素の機能解析

    第45回日本生化学会中国・四国支部例会  2004年 

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  • 超好熱好酸性古細菌 Sulfolobustokodaii 由来シスタチオニン_シンターゼの精製及び性質検討

    日本ビタミン学会第56回大会  2004年 

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  • 量子化学計算に基づくチオレドキシン還元酵素 C 末端配列の分子設計とタンパク質工学

    日本農芸化学会2004年度中四国支部大会  2004年 

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  • 放射線耐性菌Deinococus radiodurans由来カタラーゼの精製と性質検討

    日本農芸学会2004年度大会  2004年 

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  • Detailed structure ofÅ@L-Methionine É¡-Lyase from Pseudomonas prtida as an effective anti-tumor agent.

    International Conference on Protein Science  2004年 

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  • 染料脱色微生物による脱色機構の解析

    日本農芸化学会2004年度中四国支部大会  2004年 

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  • 放線菌由来Lーグルタミン酸酸化酵素の大腸菌での大量精製系の確立

    日本農芸化学会2004年度中四国支部大会  2004年 

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  • DabA コンビナトリアル変異ライブラリーの酸化還元電位評価

    日本生物工学会  2004年 

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  • 抗癌剤 L-methionine γ-lyase の動力学的特性解析と活性評価法

    日本生物工学会  2004年 

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  • 抗腫瘍性B6酵素L-メチオニンγ-リアーゼにおけるCys116の役割

    ビタミンB研究委員会第398回研究協議会  2004年 

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  • 放射線抵抗性細菌Deinococcus radiodurans由来カタラーゼの精製と性質検討

    第27回日本分子生物学会年会  2004年 

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  • 量子化学計算に基づく次世代蛋白質工学の確立

    第27回日本分子生物学会年会  2004年 

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  • Crystallization and functional anakysis of Isocitrate Dehydrogenase from Acidthinobacillus thiooxidans

    第77回日本生化学学会  2004年 

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  • Functional analysis of Cysteine 116 as an active-site residue of L-methionine γ-lyase

    第77回日本生化学学会  2004年 

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  • ヒト肺腫瘍細胞NCI-H441由来セレノリン酸合成酵素アイソザイムの機能解析

    第26回日本分子生物学会年会  2003年 

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  • L-Methionine γ-lyase の活性部位残基 Cys116 の役割

    日本農芸化学会2003年度大会  2003年 

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  • 高度好熱性細菌 Thermus thermophilus HB8 由来アラニンラセマーゼの大量発現系構築と性質検 討,

    日本農芸化学会2003年度大会  2003年 

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  • 放線菌 L-グルタミン酸のオキシダーゼの成熱化機構の解析

    日本農芸化学会2003年度大会  2003年 

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  • 微生物由来の抗がん酵素L-メチオニンγ-リアーゼ

    日本農芸化学会中四国支部第6回講演会  2003年 

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  • Detailed structure of L-Methionine γ-Lyase from Pseudomonas putida based on the result of 1.8 Å resolution X-ray crystal structure determination

    Structural Biology Workshop Scientific Programme of Asian Crystallographic Association  2003年 

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  • チオレドキシン還元酵素C末端配列の量子酵素化学

    2003年度日本農芸化学会西日本支部,中四国支部,日本栄養・食糧学会西日本支部,日本食品化学工学会西日本支部鹿児島合同大会およびシンポジウム  2003年 

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  • ヒト肺由来チオレドキシン還元酵素の発現における大腸菌宿主へのレアコドン添加効果

    2003年度日本農芸化学会西日本支部,中四国支部,日本栄養・食糧学会西日本支部,日本食品化学工学会西日本支部鹿児島合同大会およびシンポジウム  2003年 

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  • Bacillus subtilis 168の銅輸送P型トランスポータykvW 遺伝子の同定

    第44回日本生化学会中国・四国支部例会  2003年 

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  • 高度高熱菌 Thermus thermophilusのアラニンラセマーゼの分子構造解析と結晶化

    第3回日本蛋白質科学会年会  2003年 

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  • 抗腫瘍性酵素L-メチオニン γ-リアーゼの構造機能解析と癌治療への応用

    第4回酵素応用シンポジウム  2003年 

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  • Crystal struture determination of Alanine Racemase from Thermus thermophilus HB8

    理研セミナー 第3回ストラクチュローム連携研究研究会  2003年 

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  • 発現を指標とする放線菌遺伝子クローニング用ベクターpTRA502の構築

    2003年度日本農芸化学会西日本支部,中四国支部,日本栄養・食糧学会西日本支部,日本食品化学工学会西日本支部鹿児島合同大会およびシンポジウム  2003年 

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  • Aconitase from Chemolithoautotrophic bacterium Acidithiobacillus thiooxidans-Gene Analysis and Expression in Escherichia coil-

    第76回日本生化学大会  2003年 

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  • Characterrization of Bacillus subtilis 168 ykv as Cu uptake ATPase under DL-penicillamine-induced Cu-deficiency

    第76回日本生化学大会  2003年 

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  • 抗腫瘍性ビタミンB6酵素L-メチオニンγ-リアーゼの特性と構造,ビタミンB研究委員会第394回研究協議会

    ビタミンB研究委員会第394回研究協議会  2003年 

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  • 超好熱好酸性古細菌Sulfolobus tokodaii由来シスタチオニン γ-シンターゼ遺伝子の解析と大腸菌での発現

    第26回日本分子生物学会年会  2003年 

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  • アミノ酸関連エンザイム研究の最先端

    日本生物工学会中部支部シンポジウム  2003年 

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  • 多機能性ビタミンB6酵素の構造機能解析と医学への応用

    第6回バイオプロセスによる有機合成:岡山ミニシンポジウム  2003年 

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  • チオレドキシン還元酵素のカルボキシル末端配列の酸化還元状態の半経験的分子軌道計算

    第26回日本分子生物学会年会  2003年 

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  • 高度好熱性細菌 Thermus thermophilus由来アラニンラセマーゼの性質検討

    日本農芸化学会2002年度中四国支部大会  2002年 

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  • 微生物由来の有用酵素の検索、立体構造に基づく機能解析とその応用

    香川大学農学部学術講演会  2002年 

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  • Crystal structure of the Anti-tumor enzyme L-methionine γ-lyase from Pseudomonas putida

    3rd International Symposium on Vitamin B6,PQQ, Carbonyl Catalysis and Quinoproteins  2002年 

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  • 抗がん酵素L-Methionine γ-lyaseの精密立体構造

    日本ビタミン学会第54回大会  2002年 

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  • L-Glutamate oxidase precursor is activated and stabilized by proteolysis

    International congress on biocatalysis  2002年 

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  • Structure and function of anti-tumor L-methionine γ-lyase

    International congress on biocatalysis  2002年 

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  • Bacterial anti-tumor enzyme, L-methionine γ-lyase- structure and function

    Max-Planck Institute Seminar  2002年 

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  • 硫黄酸化細菌のNAD+依存性イソクエン酸脱水素酵素

    日本ビタミン学会ビタミンB研究委員会「研究小委員会」  2002年 

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  • Methionine γ- lyase,a versatile enzyme;characterization and application,IUNBMB Symposium (S-313), PLP-dependent Proteins

    Structure, Molecular Pathology and Medicine,devoted to the 100 birthday of Prof. Alexander E.Braunstein,  2002年 

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  • リファンピシン耐性を指標とするStreptomyces incarnatusのシネフンギン高生産株の取得

    2002年度日本放線菌学会大会  2002年 

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  • 放線菌由来L-グルタミン酸オキシダーゼ前駆体のプロテアーゼ処理による構造安定化と活性化

    第2回日本蛋白質科学会年会  2002年 

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  • 放線菌由来 L-グルタミン酸オキシダーゼ前駆体のプロテアーゼ処理による構造安定化と活性化

    日本ビタミン学会ビタミンB研究委員会  2002年 

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  • 硫黄酸化細菌 Acidithiobacillis thiooxidas 由来イソクエン酸脱水素酵素の大量発現系の構築と結晶化

    第三回極限環境微生物学会年会  2002年 

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  • Pseudomonas putida 由来の抗がん酵素 L-メチニオン γ-リパーゼのランダムミューテンションによる機能改変

    日本農芸化学会2002年度中四国支部大会  2002年 

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  • 低障壁水素結合の分子鼓動計算におけるハミルトニアンの耐熱化機構(AM1,PM3,PM5)の検討

    日本農芸化学会2002年度中四国支部大会  2002年 

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  • 放線菌由来L-グルタミン酸オキシターゼの構造及び性質

    第25回日本分子生物学会年会  2002年 

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  • ヒト肺瘍細胞 NC-H441 由来 Selenophosphate Synthetase(SPS)アイソザイムの構造と機能の解明

    第25回日本分子生物学会年会  2002年 

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  • 分子軌道計算 WinMOPAC を用いた酵素の部位特異的変異設計

    第25回日本分子生物学会年会  2002年 

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  • DsbA 遺伝子のランダム変異導入とM13ファージ感染 in vivoアッセイ

    第75回日本生化学会大会  2002年 

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  • ペニシラミン代謝に関わる Bacillus subtilis168 の遺伝子発現

    第75回日本生化学会大会  2002年 

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  • NAD+ Cellulomonas 属細菌のグリセロールナーゼ遺伝子のクローニングと大腸菌による発現

    日本生物工学会2002年度大会  2002年 

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  • 酸性環境から分離した高温性好酸性芽胞形成細菌に関する研究日本農芸化学会2001年度大会

    日本農芸化学会2001年度大会  2001年 

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  • 活性炭を用いたシネフンギン検出法

    日本農芸化学会2001年度大会  2001年 

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  • L-メチオニンγ-リアーゼのシステイン残基のアラニン残基への変換

    日本農芸化学会2001年度大会  2001年 

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  • 高度好熱性細菌 Thermus themophilus のアラニンラセマーゼ遺伝子クローニングと大腸菌での発現

    日本農芸化学会2001年度大会  2001年 

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  • ヒト肺腫瘍細胞由来の含セレン酵素チオレドキシン還元酵素遺伝子の点突然変異

    第18回微量栄養素研究会  2001年 

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  • ヒト肺腫瘍細胞のセレン酵素チオレドキシン還元酵素のアイソザイム

    日本農芸化学会2001年度大会  2001年 

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  • 放線菌由来L-グルタミン酸オキシダーゼの大腸菌クローン株からの精製及び性質

    日本農芸化学会2001年度大会  2001年 

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  • 放線菌由来L-グルタミン酸オキシダーゼ遺伝子のクローニングと大腸菌での発現

    日本農芸化学会2001年度大会  2001年 

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  • 放線菌由来 グルタミン酸酸化酵素の遺伝子クローニング及び大量発現系の構築

    第18回微量栄養素研究会  2001年 

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  • 硫黄酸化細菌 Thiobacillus thiooxidans 由来イソクエン酸脱水素酵素と同遺伝子の解析

    日本ビタミン学会2001年度第53回大会  2001年 

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  • ヒト肺がん細胞由来のチオレドキシン 還元酵素遺伝子の点突然変異

    日本ビタミン学会2001年度第53回大会  2001年 

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  • 放線菌Streptomyces cattleyaの形質転換法の検討

    第74回日本生化学会大会  2001年 

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  • ヒト肺腫瘍細胞由来のチオレドキシン還元酵素遺伝子の点突然変異

    第74回日本生化学会大会  2001年 

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  • 部位特異的変異導入法によるL-Methionine g-Lyaseの機能 解析

    第74回日本生化学会大会  2001年 

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  • 硫黄酸化細菌 Thiobacillus thiooxidans 由来イソクエン酸脱水素酵素の基質,補酵素認識機構の解析

    第74回日本生化学会大会  2001年 

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  • 放線菌由来 L-グルタミン酸オキシダーゼ:クローニング,発現,及び諸性質検討

    日本ビタミン学会2001年度第53回大会  2001年 

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  • 放線菌由来L-グルタミン酸オキシダーゼを利用したL-GluセンサーとGOT・GPTセンシングへの応用

    日本生物工学会2001年度大会  2001年 

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  • 19F-nmrを用いるモノフルオロ酢酸生産のCosynthesis実験

    日本生物工学会2001年度大会  2001年 

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  • イソクエン酸脱水素酵素の基質特異性の変換

    日本農芸化学会2001年度関西・西日本・中四国支部合同大会  2001年 

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  • Pseudomonas putidaのL-Methionine g-LyaseのTyrosine114の役割

    日本ビタミン学会ビタミンB研究委員会 第380回会議  2001年 

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  • Streptomyces cattleya モノフルオロ酢酸非生産株の相補実験

    日本農芸化学会2001年度大会  2001年 

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  • Streptomyces cattleya モノフルオロ酢酸非生産株の調製とその宿主ベクター系の検討

    平成12年度日本農芸化学会関西支部大会  2000年 

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  • ヒト肺がん細胞のチオレドキシン還元酵素アイソザイムの遺伝子クローニング

    第23回日本分子生物学会年会  2000年 

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  • 高度好熱性細菌 Thermus themophilus のアラニンラセマーゼ遺伝子のクローニング

    第23回日本分子生物学会年会  2000年 

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  • DNAシトシンC5メチラーゼ阻害剤のスクリーニング法の確立

    第73回日本生化学会大会  2000年 

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  • 硫黄酸化細菌Thiobacillus thiooxidansのイソクエン酸脱水素酵素遺伝子の構造解析

    第73回日本生化学会大会  2000年 

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  • 立体構造に基づくL-Methionine g-Lyaseの基質認識および反応機構の解析

    第73回日本生化学会大会  2000年 

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  • 組み換えL-グルタミン酸オキシダーゼを用 いた新規高選択性家庭用GOT, GPTセンサーの開発

    (財)バイオインダストリー協会平成12年度化学素材研究開発振興財団記念基金「グラント」研究奨励金授与者発表会  2000年 

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  • 極限微生物の利用 -基礎と応用

    日本科学者会議岡山支部 よもやま話の会  2000年 

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  • L-メチオニンg-リアーゼの立体構造

    日本ビタミン学会2000年度大会  2000年 

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  • NAD+:penicillamine ADP transferase高生産性Bacillus sphaericusの作成

    日本生物工学会2000年度大会  2000年 

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  • メチオニンγ- リアーゼ遺伝子に隣接するα- ケト酪酸脱水素酵素遺伝子

    第377回ビタミンB研究委員会  2000年 

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  • 好酸性細菌 Acidocella facilis 22M由来のAfa22Mlメチラーゼ遺伝子の構造解析

    日本農芸化学会2000年度大会  2000年 

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  • Streptomyces cattleyaの宿主ベクター系の検討