2025/12/24 更新

写真a

イマナカ　ヒロユキ
今中　洋行
IMANAKA Hiroyuki
所属
環境生命自然科学学域 助教
職名
助教
ホームページ
https://www.okayama-u.ac.jp/user/bpe/
外部リンク

学位

  • 博士（工学） （ 京都大学 ）

研究キーワード

  • genetic engineering

  • immobilization

  • peptide

  • protein

  • hyperthemophile

  • 遺伝子工学

  • intermolecular interaction

  • 超好熱菌

  • 分子間相互作用

  • 固定化

  • ペプチド

  • タンパク質

  • protein engineering

  • タンパク質工学

研究分野

  • ライフサイエンス / 応用生物化学

  • ナノテク・材料 / 複合材料、界面

  • ライフサイエンス / 分子生物学

  • ライフサイエンス / 食品科学

  • ナノテク・材料 / 生体化学

  • ものづくり技術（機械・電気電子・化学工学） / バイオ機能応用、バイオプロセス工学

  • ナノテク・材料 / ナノバイオサイエンス

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学歴

  • 京都大学   Graduate School of Engineering   Department of Synthetic and Biological Chemistry

    - 2003年3月

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  • 京都大学   Graduate School of Engineering   Department of Chemical Engineering

    - 1999年3月

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  • 京都大学   Faculty of Engineering   Department of Industrial Chemistry

    - 1997年3月

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所属学協会

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委員歴

  • 日本生物工学会 若手会   会長  

    2017年9月 - 2019年9月   

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    団体区分：学協会

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  • 日本農芸化学会   Frontiersシンポジウム実行委員長  

    2014年4月 - 2015年3月   

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  • 日本農芸化学会中四国支部   参与  

    2013年4月 - 現在   

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  • 日本生物工学会西日本支部   評議員  

    2013年4月 - 現在   

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  • Young Asian Biological Engineers' Community (YABEC)   日本事務局メンバー  

    2011年6月 - 現在   

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  • 岡山地区化学工学懇話会   幹事  

    2011年4月 - 現在   

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  • 日本生物工学会西日本支部   幹事（会計）  

    2011年4月 - 2013年4月   

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  • 日本生物工学会   若手研究者の集いセミナー実行委員長  

    2009年8月 - 2010年7月   

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論文

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書籍等出版物

  • バイオ実験を安全に行うために

    今中 洋行（ 担当： 分担執筆 ,  範囲: 5章 情報の保管と管理 pp.108-110）

    化学同人  2018年 

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  • 細胞・生体分子の固定化と機能発現

    今中 洋行（ 担当： 分担執筆 ,  範囲: 第6章 クッションタンパク質を用いたリガンド分子固定化法の開発と利用）

    シーエムシー出版  2018年 

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  • Encyclopedia of Industrial Biotechnology : Bioprocess, Bioseparation, and Cell Technology (ed. by M.C. Flickinger)

    （ 担当： 分担執筆 ,  範囲: Chapter: Membrane-Surface Liquid Culture, Fungi）

    Wiley  2009年 

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  • 第5版実験化学講座２９ -バイオテクノロジーの基本技術-

    丸善  2006年 

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MISC

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講演・口頭発表等

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産業財産権

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受賞

  • YABEC 2019 Best Poster Presentation Award

    2019年11月  

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  • 農芸化学会中四国支部奨励賞

    2013年  

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    受賞国：日本国

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  • ACB2011 Outstanding Young Scientist and Student Award

    2011年5月  

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    受賞国：日本国

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  • YABEC 2010 Best Poster Presentation Award

    2010年  

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共同研究・競争的資金等の研究

  • CutA1を足場とした高度安定型多価化分子認識素子の創出と機能拡張

    研究課題/領域番号：23K04508  2023年04月 - 2026年03月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    今中 洋行

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    配分額：4680000円 （ 直接経費：3600000円 、 間接経費：1080000円 ）

    リガンドバイオ分子の機能を精密に制御しうる足場タンパク質CutA1を用いた分子認識素子開発における分子設計多様性の拡張とその機能検証を進めた．令和５年度は，まずCutA1の多価化を図るべく，網羅的な分子間相互作用エネルギーの解析を通じ，リガンド分子挿入の可能性がある部位の候補を複数リストアップした．それぞれの候補サイトにリガンドペプチドを挿入した各種変異体を設計し，発現タンパク質の安定性を含む特性評価を行った．CutA1配列中の2か所にリガンドペプチドを同時挿入した場合では，挿入サイトの組合せ，挿入長さにより，可溶化率や熱安定性に顕著な差が生じることがわかった．そこで，複数箇所へのペプチドの同時挿入が可能であったサイトの組合せを基に，3か所へのリガンドペプチド同時挿入についても検討を加え，これを可能とするサイトの組合せを新規に見出した．その検証モデルとして，静電的相互作用の再現を試み，酸性ペプチド挿入CutA1と塩基性ペプチドとの部位特異的な相互作用の検出に成功した．アラニンスキャニングによる相互作用形成における重要な残基を同定するとともに，アナライトペプチドの長さが相互作用検出に及ぼす影響について調査し，CutA1変異体によって低分子から中分子にわたる多様なサイズの分子の捕捉が可能であることを明らかにした．また，同数の酸性アミノ酸を単一箇所に挿入あるいは複数箇所に分散して挿入し，相互作用の検出を試みた結果，複数箇所に同時挿入し，多点で相互作用を形成するモデルが効果的であることが実証でき，CutA1の多価化が分子間相互作用形成に有用であることを示した．

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  • 高度構造安定性を有するクッション性足場タンパク質を用いた機能的分子認識素子の創出

    研究課題/領域番号：19K05166  2019年04月 - 2022年03月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    今中 洋行

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    配分額：4420000円 （ 直接経費：3400000円 、 間接経費：1020000円 ）

    固体基材上におけるバイオ分子間相互作用の高感度検出を可能とする簡便・迅速な測定システムの確立を目的に，新たな足場タンパク質CutA1の利用に関し，分子設計多様性の拡張を試み，機能検証を行った．そして，新規配列挿入サイトの同定による多価化，ホモ三量体CutA1の一本鎖化を達成した．生体分子間相互作用の検出については，リガンド分子の配置・配向制御およびナノバイオ界面における凹凸の導入によって検出感度を向上できることを示した．

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  • 合理的デザインによる高感度バイオ分子間相互作用検出用クッションタンパク質の創製

    研究課題/領域番号：15K06582  2015年04月 - 2018年03月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    今中 洋行

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    配分額：4810000円 （ 直接経費：3700000円 、 間接経費：1110000円 ）

    バイオ分子間相互作用検出の基盤技術であるバイオ分子の固体表面上への固定化に関し，表面親和性ペプチドタグと超好熱菌由来のCutA1タンパク質をクッション性足場タンパク質として利用した高度機能的固定化法の検証を行った．水晶振動子マイクロバランス法による評価を通じ，合理的デザインによって金表面上における精密固定化配向制御が可能で相互作用検出感度の向上が可能なリガンド分子を創製できた．また，金ナノ粒子親和性ペプチドを独自に開発し，比色法による相互作用の高感度検出への応用が可能であることを示した．さらにCutA1へのVHH抗体の挿入が可能な部位を見出し，高い分子デザイン許容性を明らかにした．

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  • テイラーメイドペプチドタグを融合した光化学系I複合体のエネルギー生産装置への応用

    研究課題/領域番号：15K14551  2015年04月 - 2017年03月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  挑戦的萌芽研究

    高橋 裕一郎, 今中 洋行, 近藤 正晴

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    配分額：3900000円 （ 直接経費：3000000円 、 間接経費：900000円 ）

    光照射下で光合成タンパク質に電力を生成させる葉緑体電池のプロトタイプの作製を進めた。金電極に親和性をもつペプチドタグをバイオパイング法により作成し、それを融合させた光化学系Iタンパク質を発現する葉緑体形質転換体を緑藻クラミドモナスを用いて作出した。タグを融合した光化学系I複合体を単離し、金電極に配向させて結合させることに成功した。人工的電子供与体存在下で光照射したところ、タグを融合しない野生型の光化学系I複合体はほとんど電力を発生しなかったが、タグを融合した複合体は電力を発生した。葉緑体電子の作製にペプチドタグを融合させる本手法は有効であることが分かった。

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  • クッションタンパク質を用いた高感度バイオ分子間相互作用検出システムの開発

    研究課題/領域番号：24560963  2012年04月 - 2015年03月

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    今中 洋行

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    配分額：5460000円 （ 直接経費：4200000円 、 間接経費：1260000円 ）

    微量分析，医療診断やプロテオーム解析などの基盤技術であるバイオ分子の固定化に関し，申請者らが確立してきた固定化の精密制御技術を活用した，高感度バイオ分子間相互作用検出システムの開発を目指した．そして，新規に見出した金表面親和性ペプチドあるいは親水性ポリスチレン親和性ペプチドを構造が安定なクッションタンパク質に連結し，これをスペーサーとした標的バイオ分子の高度機能的固定化法を確立した．その結果，簡便かつ高感度なバイオ分子間相互作用検出システムを確立できた．

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  • 酵素の精密制御固定化技術の確立と次世代高機能化バイオリアクターの構築

    研究課題/領域番号：22560771  2010年 - 2012年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    中西 一弘, 今村 維克, 今中 洋行

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    配分額：4550000円 （ 直接経費：3500000円 、 間接経費：1050000円 ）

    本研究では、酵素・タンパク質を多孔性担体に固定化する際に問題となる固体表面との接触あるいは化学結合に際して生じる酵素・タンパク質の変性・失活と活性発現に不利な配向を防ぐ方法の開発を目的として研究を行った。具体的には、酵素をシリカやポリスチレンなどの固体表面に特異的親和性を有するペプチドタグを連結することにより、酵素を固体表面にほぼ不可逆的に固定化できるだけではなく、付着状態の構造と配向の制御が可能であることを示唆する結果を得た。

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  • 高度特異的タグシステムを利用したペプチド創薬手法の開発

    研究課題/領域番号：22760609  2010年 - 2011年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  若手研究(B)

    今中 洋行

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    配分額：4160000円 （ 直接経費：3200000円 、 間接経費：960000円 ）

    申請者らが確立してきた高度機能的タグシステムによるタンパク質固定化技術を用いて,ガン関連タンパク質であるFOXP3およびNFkB(p50)をターゲットとした部位特異的阻害ペプチドのスクリーニングに関する検討を行った.その結果,効率的なスクリーニングに有効なランダムライブラリー処理条件を見出すとともに,それぞれのタンパク質に対して高い親和性を示すだけでなく,その機能を有意に阻害しうる複数の候補ペプチド薬剤の単離にも成功した.

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  • 高度タンパク質固定化技術を用いた分子標的ペプチド薬剤スクリーニングシステムの創製

    研究課題/領域番号：20760540  2008年 - 2009年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  若手研究(B)

    今中 洋行

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    配分額：4160000円 （ 直接経費：3200000円 、 間接経費：960000円 ）

    申請者らが確立してきた高度機能的なタンパク質固定化技術を用いて,ガン関連タンパク質のひとつであるFoxP3の機能ドメインをターゲットとした部位特異的ペプチドのスクリーニングシステム構築の検討を行った.その結果,FoxP3の機能的な固定化を実証するとともに,ランダムペプチドライブラリーよりターゲットタンパク質に親和性を示すだけでなく,その機能を有意に阻害しうる複数の候補ペプチド薬剤の単離に成功した.

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  • 親水性ポリスチレン高親和性ペプチドを用いた革新的蛋白質相互作用解析システムの創製

    研究課題/領域番号：19656221  2007年 - 2008年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  萌芽研究

    中西 一弘, 今村 維克, 今中 洋行

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    配分額：3300000円 （ 直接経費：3300000円 ）

    本年度は、親水性ポリスチレン親和性ペプチドを用いた、1)コアストレプトアビジン(Core-SA)-DNA相互作用解析と2)相互作用に関与する機能性ペプチド部位を連結したクッションタンパク質を用いた相互作用解析を計画したが、両課題共に、初期の予定を達成できた。1)の課題においては、4量体のCore-SAに連結する親和性ペプチド(PSペプチド)の個数を変えて、その固定化特性とオリゴDNAとの相互作用をELISA法で検出した。結果として、4つのPSペプチドを連結したCore-SAは共存する高濃度牛血清アルブミンとの競合に影響されることなく、最も強固に固定化できることを示した。さらに、ビオチン標識オリゴDNAを連結したペプチドタグ連結コアストレプトアビジンは、市販のSA-coated plateよりも高い検出感度を示すことがわかった。一方、2)の課題に関しては,システイン合成酵素を構成するO-acetylserine sulfhydryrase-A(OASS-A)とそのC末端で相互作用することが知られているserine acetyltransferase(SAT)との間の相互作用に着目した。SATのC末端20残基からなるオリゴペプチドを、そのN末端にPSペプチドを連結したクッションタンパク質(RNaseHII)のC末端に連結し、オリゴペプチドのC末端アミノ酸を変化させてOASS-Aとの相互作用をELISA法で検出した結果、C末端アミノ酸がイソロイシンの野生型ペプチドを提示させた場合にのみ、相互作用することがわかった。同様に、Strep-tagIIをクッションタンパク質に提示したが、そのN末端をクッションタンパク質に向けて結合した場合にのみstreo-tactinと強い相互作用を示した。これらの結果から、本研究で検討した、親水性PS特異的親和性ペプチを用いる相互作用解析方法は、極めて高い検出感度と特異性を有することが明らかにされた。

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  • 固体材料表面への新規なタンパク質付着配向制御技術の開発

    研究課題/領域番号：17760624  2005年 - 2007年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  若手研究(B)

    今中 洋行

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    配分額：3300000円 （ 直接経費：3300000円 ）

    固体表面との相互作用を緩和する「クッションタンパク質」として,物理的強度が高い単量体タンパク質である超好熱菌Thermococcus Kodakaraensis由来Ribonuclease HII(HII)を利用し,モデル表面としては親水性ポリスチレン(PS)およびステンレス(SUS316L)を用いて,バイオ分子の固定化特性の調査を行った.N末端に各種固体表面親和性ペプチドを連結したHIIのC末端にHis-tag(モデルペプチド) または緑色蛍光タンパク質(GFP)(モデルタンパク質)を連結した各種キメラタンパク質をそれぞれ発現,精製した.そして,まずこれらを親水性PSプレート上に固定化し,ELISAによって固定化率,検出感度を調べた.その結果,His-tagについては,表面高親和性タグ(PS-tag : RAFIASRRIKRP)+HIIに連結することで1000倍濃度のタンパク質(BSA)共存下においても優先的に表面に固定化できることがわかった.さらにHIIのC末端にフレキシブルリンカー(FL : GGGS)を挿入することにより,酵素標識抗His抗体を用いた検出の感度向上がみられた.また,GFPを固定化した場合,PS-tagだけではなくHIIも連結した方が,より強固な固定化が可能であった.一方,ステンレス表面へのペプチド(His-tag)の固定化についても検討を行ったところ,ステンレス高親和性タグ(SS-tag :ADGEGEWTSGRR)+FLに連結した場合に比べ,HIIをSS-tagとFLとの間に挿入することで,検出感度が劇的に向上した.すなわち,抗体に標識化された検出用酵素とステンレス表面との相互作用がHIIの挿入により高度に低減されたと考えられた.これらの結果から,固体表面親和性ペプチドおよびFLを連結したHIIを「クッションタンパク質」として固定化対象のバイオ分子に連結することで,各種表面上に対して,配向および構造を維持しつつ優先的かつ機能的に固定化しうることがわかった.

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  • 製造プロセスで発生する付着および脱離の分子機構と洗浄操作の高効率化

    研究課題/領域番号：16206076  2004年 - 2007年

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  基盤研究(A)

    中西 一弘, 今村 維克, 今中 洋行

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    配分額：46800000円 （ 直接経費：36000000円 、 間接経費：10800000円 ）

    各種製造プロセスにおいて、製品製造に使用された各種装置や配管などの洗浄は、製品の安全性及び装置性能の維持に必要不可欠な重要な単位操作である。特に、食品製造プロセスやバイオプロセスにおいては、タンパク質など多様な成分からなる"汚れ"が装置壁面に強く相互作用するので、汚れを除去する洗浄操作には、多量のエネルギーと洗剤及び時間が費やされている。本研究では,汚れのモデル成分としてタンパク質、ペプチドや様々な低分子化合物を取り上げ、その金属酸化物表面への付着機構に着目して実験的、理論的解析を行った。その結果、1)低分子化合物、ペプチド及びタンパク質の表面への可逆吸着と不可逆的吸着の分子機構、2)種々の物質の付着形態及び配向の解析、3)金属酸化物の等電点及び溶液pHの付着に及ぼす影響とその機構、4)タンパク質の付着に伴う構造変化などについて明らかにした。さらに、金属酸化物だけではなく、プラスチック表面やガラス表面へのタンパク質の付着形態及び付着に関与するペプチドのアミノ酸配列についても検討した。プラスチック及びガラス表面上でもタンパク質は構造変化を起こすこと、逆に構造変化を抑制し、その配向を制御するためには、適切な表面親和性ペプチドを用いる必要があることを示した。一方、金属酸化物表面からの汚れ成分の脱離に関しては、申請者らが開発した過酸化水素電気分解処理に着目して、その脱離速度と脱離機構及び共存塩類の影響について詳細に検討した。本研究の結果、タンパク質の付着機構を分子レベルで解明することにより、各種製造プロセスで発生するタンパク性汚れの軽減と洗浄効率の改善のみならず、様々なバイオテクノロジー分野における先端技術の開発が可能であることが明らかにされた。

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担当授業科目

  • 化学基礎 （2025年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学基礎 （2025年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学基礎 （2025年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学工学４ （2025年度） 第４学期  - 金1～2

  • 反応工学Ⅱ （2025年度） 第４学期  - 金1～2

  • 合成化学実験3 （2025年度） 第３学期  - 火5～8,金5～8

  • 実践情報・計算科学概論 （2025年度） 後期  - 木3～4

  • 応用化学実験２ （2025年度） 第３学期  - 火5～8,金5～8

  • 応用化学系演習 （2025年度） その他  - その他

  • 数理・データサイエンスの基礎 （2025年度） 第３学期  - 月3～4

  • 材料プロセス実験３ （2025年度） 第３学期  - 火5～8,金5～8

  • 材料・反応プロセス工学 （2025年度） 後期  - 火1～2

  • 特別研究 （2025年度） その他  - その他

  • 生物化学工学 （2025年度） 後期  - その他

  • 生物界面制御工学 （2025年度） 後期  - その他

  • 化学基礎 （2024年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学基礎 （2024年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学基礎 （2024年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学工学４ （2024年度） 第４学期  - 金1～2

  • 反応工学Ⅱ （2024年度） 第４学期  - 金1～2

  • 合成化学実験3 （2024年度） 第３学期  - 火5～8,金5～8

  • 実践情報・計算科学概論 （2024年度） 後期  - 木3～4

  • 応用化学ゼミナール１ （2024年度） 前期  - その他

  • 応用化学ゼミナール２ （2024年度） 後期  - その他

  • 応用化学実験２ （2024年度） 第３学期  - 火5～8,金5～8

  • 応用化学特別研究 （2024年度） 通年  - その他

  • 応用化学系演習 （2024年度） その他  - その他

  • 数理・データサイエンスの基礎 （2024年度） 第３学期  - 月3～4

  • 材料プロセス実験３ （2024年度） 第３学期  - 火5～8,金5～8

  • 材料・反応プロセス工学 （2024年度） 後期  - 火1～2

  • 特別研究 （2024年度） その他  - その他

  • 生物化学工学 （2024年度） 後期  - その他

  • 生物界面制御工学 （2024年度） 後期  - その他

  • 化学基礎 （2023年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学基礎 （2023年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学基礎 （2023年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学工学４ （2023年度） 第４学期  - 金1～2

  • 反応工学Ⅱ （2023年度） 第４学期  - 金1～2

  • 合成化学実験3 （2023年度） 第３学期  - 火5～8,金5～8

  • 実践応用化学 （2023年度） 前期  - その他

  • 実践情報・計算科学概論 （2023年度） 後期  - 木3～4

  • 応用化学ゼミナール１ （2023年度） 前期  - その他

  • 応用化学ゼミナール２ （2023年度） 後期  - その他

  • 応用化学実験２ （2023年度） 第３学期  - 火5～8,金5～8

  • 応用化学特別研究 （2023年度） 通年  - その他

  • 応用化学系演習 （2023年度） その他  - その他

  • 数理・データサイエンスの基礎 （2023年度） 第３学期  - 月3～4

  • 材料プロセス実験３ （2023年度） 第３学期  - 火5～8,金5～8

  • 材料・反応プロセス工学 （2023年度） 後期  - 火1～2

  • 特別研究 （2023年度） その他  - その他

  • 生物化学工学 （2023年度） 後期  - その他

  • 生物界面制御工学 （2023年度） 後期  - その他

  • 先端材料プロセス化学 （2022年度） 前期  - 金1,金2

  • 化学基礎 （2022年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学基礎 （2022年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学基礎 （2022年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 実践応用化学 （2022年度） 前期  - その他

  • 応用化学ゼミナール１ （2022年度） 前期  - その他

  • 応用化学ゼミナール２ （2022年度） 後期  - その他

  • 応用化学特別研究 （2022年度） 通年  - その他

  • 数理・データサイエンスの基礎 （2022年度） 第３学期  - 月3～4

  • 材料プロセス実験２ （2022年度） 第１学期  - 月5～8,木5～8

  • 材料プロセス実験２ （2022年度） 第１学期  - 月5～8,木5～8

  • 先端材料プロセス化学 （2021年度） 前期  - 金1,金2

  • 化学基礎 （2021年度） 第２学期  - 火3,火4,金1,金2

  • 化学基礎 （2021年度） 第２学期  - 火3～4,金1～2

  • 化学基礎 （2021年度） 第２学期  - 火3,火4,金1,金2

  • 実践応用化学 （2021年度） 前期  - その他

  • 応用化学ゼミナール１ （2021年度） 前期  - その他

  • 応用化学ゼミナール２ （2021年度） 後期  - その他

  • 応用化学特別研究 （2021年度） 通年  - その他

  • 数理・データサイエンスの基礎 （2021年度） 第３学期  - 月3～4

  • 材料プロセス実験２ （2021年度） 第１学期  - 月5,月6,月7,月8,木5,木6,木7,木8

  • 材料プロセス実験２ （2021年度） 第１学期  - 月5,月6,月7,月8,木5,木6,木7,木8

  • 先端材料プロセス化学 （2020年度） 前期  - 金1,金2

  • 実践応用化学 （2020年度） 前期  - その他

  • 応用化学ゼミナール１ （2020年度） 前期  - その他

  • 応用化学ゼミナール２ （2020年度） 後期  - その他

  • 応用化学特別研究 （2020年度） 通年  - その他

  • 数理・データサイエンスの基礎 （2020年度） 第３学期  - 月1,月2

  • 材料プロセス実験２ （2020年度） 第１学期  - 月4,月5,月6,月7,木4,木5,木6,木7

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