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IMAMURA Koreyoshi
 
Organization
Faculty of Environmental, Life, Natural Science and Technology Professor
Position
Professor
Homepage
http://www.okayama-u.ac.jp/user/bpe/
External link

Degree

  • Doctor of Engineering ( 1999.6   Kyoto University )

  • Master of Engineering ( Kyoto University )

Research Interests

  • material physical chemistry

  • Biochemical engineering

  • Drying technology

  • Food Technology

  • Chemical Engineering

  • 食品工学

  • 化学工学

Research Areas

  • Manufacturing Technology (Mechanical Engineering, Electrical and Electronic Engineering, Chemical Engineering) / Biofunction and bioprocess engineering  / protein, hydrophobic drug, enzyme reaction

  • Life Science / Pharmaceutical analytical chemistry and physicochemistry  / amorphous solid dispersion, glass transition

  • Life Science / Food sciences  / food engineering

  • Manufacturing Technology (Mechanical Engineering, Electrical and Electronic Engineering, Chemical Engineering) / Transport phenomena and unit operations  / drying, amorphous sugar, solid dispersion

Education

  • Kyoto University    

    - 1997

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  • Kyoto University   工学研究科   化学工学

    - 1997

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    Country： Japan

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  • Kyoto University   工学部   化学工学科

    - 1992

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    Country： Japan

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  • Kyoto University    

    - 1992

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Research History

  • Okayama University   Faculty of Environmental, Life, Natural Science and Technology   Professor   PhD

    2023.4

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  • Okayama University   Faculty of Natural Science and Technology   Professor   PhD

    2021.4 - 2023.3

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    Country：Japan

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  • Okayama University   Graduate School of Natural Science and Technology   Professor

    2012.6 - 2021.3

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  • Okayama University   Graduate School of Natural Science and Technology   Associate Professor

    2005.4 - 2012.5

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  • Okayama University   Faculty of Engineering   associate professor

    2003.12 - 2005.3

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  • - Cleaning of solid surfaces using radical

    1998

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  • Okayama University   Faculty of Engineering   assistant professor

    1997.4 - 2003.11

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  • - Adsorption of protein, peptide, &

    1997

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  • - Stabilization of protein by sugar

    1995

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  • oxidizing reaction

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  • amino acidly auto solid surfaces

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Professional Memberships

Committee Memberships

  • 化学工学会男女共同参画委員会   副委員長  

    2023.4   

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    Committee type：Academic society

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  • Japan Society for Food Engineering   director  

    2017.7   

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    Committee type：Academic society

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  • 日本生物工学会   西日本支部会計  

    1999   

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    Committee type：Academic society

    日本生物工学会

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  • 日本食品工学会   理事  

    1906.1   

 

Papers

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MISC

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Presentations

  • Spray-drying-Based Preparation and Characterization of Particulate and Nano-Fibrous Forms of Amorphous Solid Dispersion

    Sato Haruna, Honda Nao, Hasegawa Takato, Araga Chika, Imanaka Hiroyuki, Ishida Naoyuki, Imamura Koreyoshi

    Society of Chemical Engineering Japan 55th Autumn Meeting  2024.9.13 

    　More details

    Event date： 2024.9.11 - 2024.9.13

    Language：Japanese   Presentation type：Poster presentation  

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  • Temperature scanning Fourier transform infrared spectroscopy of conformational changes of a temperature-responsive polymer in binary water/alcohol systems

    Takezawa Ayumu, Ishida Naoyuki, Imanaka Hiroyuki, Imamura Koreyoshi

    Society of Chemical Engineering Japan 55th Autumn Meeting  2024.9.12 

    　More details

    Event date： 2024.9.11 - 2024.9.13

    Language：Japanese   Presentation type：Poster presentation  

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  • Preparation and Characterization of Fibrous Forms of Polysaccharides

    Imamura Koreyoshi, Fukushima Kaito, Sato Haruna, Araga Chika, Imanaka Hiroyuki, Ishida Naoyuki

    Society of Chemical Engineering Japan 55th Autumn Meeting  2024.9.12 

    　More details

    Event date： 2024.9.11 - 2024.9.13

    Language：Japanese   Presentation type：Oral presentation (general)  

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  • Stability of Proteinaceous Ligands in Storage: Evaluation of Interaction Detection Sensitivity After Immobilization

    Watanabe Kota, Imamura Koreyoshi, Imanaka Hiroyuki

    Society of Chemical Engineering Japan 55th Autumn Meeting  2024.9.11 

    　More details

    Event date： 2024.9.11 - 2024.9.13

    Language：Japanese   Presentation type：Poster presentation  

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  • CutA1循環置換体を足場としたキメラ分子設計と機能評価

    佐々木 統也, 今村 維克, 今中 洋行

    第76回 日本生物工学回  2024.9.10 

    　More details

    Event date： 2024.9.8 - 2024.9.10

    Language：Japanese   Presentation type：Oral presentation (general)  

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  • Comparison among encapsulation characteristics of amorphous solid dispersion containing different molecular structures of flavors

    Takato Hasegawa, Nao Honda, Haruna Sato, Hiroyuki Imanaka, Naoyuki Ishida, Koreyoshi Imamura

    25th Annual meeting of Japan Society of Food Engineering  2024.8.20 

    　More details

    Event date： 2024.8.19 - 2024.8.20

    Language：Japanese   Presentation type：Oral presentation (general)  

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  • Formation Conditions of Nano-Fibers of Drug Carrier Forming Materials by Spray-Drying with a Two-Fluidic Nozzle

    N. Honda, C. Araga, T. Hasegawa, H. Sato, H. Imanaka, K. Imamura

    39th Annual Meeting of the Academv of Pharmaceutical Science and Technology, Japan (APSTS)  2024.5.24 

    　More details

    Event date： 2024.5.23 - 2024.5.25

    Language：Japanese   Presentation type：Poster presentation  

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  • Physicochemical Characteristics of Sole-Amorphous-Sugar-Based Solid Dispersion and Avoidance of Crystallization of Hydrophobic Drug

    K. Imamura, R. Yamamoto, H. Imanaka, N. Ishida

    The 39th Annual Meeting of the Academv of Pharmaceutical Science and Technology, Japan (APSTS)  2024.5.24 

    　More details

    Event date： 2024.5.23 - 2024.5.25

    Language：Japanese   Presentation type：Oral presentation (general)  

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  • CutA1 を利用したタンパク質性分子認識素子の設計と静電的相互作用モデル評価

    光成麻弥, 渡邊滉大, 今村維克, 今中洋行

    日本農芸化学会中四国支部第 67 回講演会(例会)  2024.1.27 

    　More details

    Event date： 2024.1.27

    Presentation type：Oral presentation (general)  

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  • タンパク質性足場 CutA1 循環置換体の設計と特性評価

    佐々木統也,今村維克,今中洋行

    日本農芸化学会中四国支部第 67 回講演会(例会)  2024.1.27 

    　More details

    Event date： 2024.1.27

    Language：Japanese   Presentation type：Oral presentation (general)  

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  • ペプチドリガンドの配置が生体分子間相互作用に及ぼす影響

    渡邊滉大,光成麻弥,今村維克,今中洋行

    日本農芸化学会 2023 年度中四国・西日本支部合同大会  2023.9.22 

    　More details

    Event date： 2023.9.21 - 2023.9.22

    Language：Japanese   Presentation type：Oral presentation (general)  

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  • 香気成分のアモルファス固体分散における香料と高分子キャリアの相性の解析・評価

    佐藤 春奈, 新田 有菜, 今中 洋行, 石田 尚之, 今村 維克

    化学工学会第54回秋季大会  2023.9.12 

    　More details

    Event date： 2023.9.11 - 2023.9.13

    Language：Japanese   Presentation type：Oral presentation (general)  

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  • 糖のみをキャリアとするアモルファス固体分散体における難水溶性薬剤の結晶化抑制

    今村 維克, 山本 里奈, 今中 洋行, 石田 尚之

    化学工学会第54回秋季大会  2023.9.11 

    　More details

    Event date： 2023.9.11 - 2023.9.13

    Language：Japanese   Presentation type：Oral presentation (general)  

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  • ナノバイオ界面におけるCutA1を足場としたタンパク質性高次構造体の設計

    川上 達磨・ 今村 維克・ 今中 洋行

    化学工学会第54回秋季大会  2023.9.11 

    　More details

    Event date： 2023.9.11 - 2023.9.13

    Language：Japanese   Presentation type：Poster presentation  

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  • 金属表面上に構築した高分子鎖層へのタンパク質の多層的捕捉とpH応答的放出挙動

    西川 葵, 武澤 歩, 今中 洋行, 石田 尚之, 今村 維克

    化学工学会第54回秋季大会  2023.9.11 

    　More details

    Event date： 2023.9.11 - 2023.9.13

    Language：Japanese   Presentation type：Poster presentation  

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  • タンパク質性分子認識素子の大腸菌表層提示系構築の検討

    河合 頼央, 今村 維克, 今中 洋行

    第75回 日本生物工学会大会  2023.9.5 

    　More details

    Event date： 2023.9.3 - 2023.9.5

    Presentation type：Oral presentation (general)  

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  • 金属表面の高分子コーティングによるタンパク質の三次元固定化

    田坂 隆貴, 西川 葵, 今中 洋行, 石田 尚之, 今村 維克

    化学工学会岡山大会2022  2022.12.19 

    　More details

    Event date： 2022.12.19

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Industrial property rights

  • 人工ナノファイバーを含む経口用組成物、及び人工ナノファイバーの製造方法（追加事項）

    今村 維克, 今中 洋行, 佐藤 春奈

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    Applicant：国立大学法人岡山大学

    Application no：特願2024-017379  Date applied：2024.2.7

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  • 人工ナノファイバーを含む経口用組成物、及び人工ナノファイバーの製造方法

    今村 維克, 今中 洋行, 佐藤 春奈

    　More details

    Application no：特願2023-136295  Date applied：2023.8.24

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Awards

  • study award

    2019.8   Japanese Society of Food Engineering   Engineering study on the technique for enbedding and stabilizing biomolecules including food proteins

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  • encouragement award

    2007.8   Japanese Society of Food Engineering   Developmemt and innovation of novel cleaning technique based on electrolysis of hydrogen peroxide

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  • encouragement award

    2002   Society of Chemical Engineering of Japan   Study on advanced cleaning technique utilizing hydroxyl radical

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    Country：Japan

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Research Projects

  • The production of nanofibers at high rates and yields utilizing a versatile spray-drying technique, along with its applications in the food and pharmaceutical industries

    Grant number：25K01565  2025.04 - 2028.03

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    今村 維克, 中曽 浩一

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    Grant amount：\17290000 （ Direct expense: \13300000 、 Indirect expense：\3990000 ）

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  • Development of an evaluation system for the stability of particle dispersions in non-aqueous liquids based on a new perspective

    Grant number：21H01639  2021.04 - 2024.03

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    Naoyuki Ishida

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    Grant amount：\16120000 （ Direct expense: \12400000 、 Indirect expense：\3720000 ）

    The interaction forces between solid surfaces in organic solvents were measured using atomic force microscopy (AFM). The correlation between the affinity of solvent molecules to surfaces was evaluated using pulsed nuclear magnetic resonance (NMR) to investigate their influence on particle dispersion stability. It was confirmed that a high affinity between the surface and solvent molecules leads to repulsion between the surfaces due to the formation of a solvation layer. Conversely, low affinity to the solvent molecules results in attraction between the surfaces due to the absence of a solvation layer. Additionally, it was found that the formation of this solvation layer on surfaces coated with linear hydrocarbons is significantly influenced by factors such as chain length and molecular shape, in addition to the affinity between the surface and solvent molecules.

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  • Physico-chemical stabilization of surfactant-free solid dispersion and improvement of aqueous dissolution of water-insoluble drugs

    Grant number：19H02499  2019.04 - 2023.03

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    今村 維克

    　 More details

    Grant amount：\16120000 （ Direct expense: \12400000 、 Indirect expense：\3720000 ）

    難水溶性薬剤の生体内における溶解性を改善する手法として，水可溶性のキャリアマトリクスに非晶質化した薬剤を分散する技術がある．申請者は，本来は“水と油”の関係にある糖と疎水性薬剤を，両親媒性物質を一切用いることなく，分子レベルで均一に混合できる原理的に新規な固体分散技術（Sole Amorphous Sugar based Amorphous Solid Dispersioin, SAS-SD, “surfactant-free固体分散”から呼称変更）を開発した．このSAS-SD試料において糖は水中で瞬時に溶解するため，疎水性薬剤の対水溶解性を既存の固体分散技術と同等以上に改善することができる．このSAS-SD技術は難水溶性成分の水溶性を高度に改善するが, ガラス転移温度 (Tg) が低く保存安定性に乏しいことが分かっていた．また他の固体分散技術と同様に, 難水溶性成分の溶解時間にも改善の余地が大きかった．そこでいくつかのモデル薬剤と糖を用いてSAS-SDを作成し，そのSAS-SD試料を難水溶性成分の融点以上の温度で熱処理（アニーリング）すると難水溶性成分の対水溶解性, Tgともに改善することが分かった．この難水溶性物質の溶解挙動の変化機構について基礎的な知見を得るためDSC等により固体分散試料の熱特性, 相互作用状態を評価した．その結果，アニーリングすることで糖分子間の相互作用密度が緩和され, 糖分子がより安定な構造をとっているためであることが示唆された．さらに，同じ骨格構造は持つ複数の誘導体（ibuprofen等）をモデル薬剤としてSAS-SD試料を作成し，アニーリング条件と薬剤の対水溶解性，およびモデル薬剤の物理化学的特性の関係について検討した結果，SAS-SDおよびそのアニーリングによる薬剤の対水溶解性の改善度は薬剤の融点を用いて相関できることを見出した．さらにSAS-SDの調製手法・条件の検討を行った．具体的にはSAS-SD試料を真空foam乾燥と噴霧乾燥の二種類の方法で調製し，その物性を比較・検討した．

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  • Induction of Foaming under Low Vacuum by Needle Stimulation of Solution for Controlling Drying Process in Vacuum Foam Drying

    Grant number：15K14206  2015.04 - 2017.03

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research

    Imamura Koreyoshi

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    Grant amount：\3770000 （ Direct expense: \2900000 、 Indirect expense：\870000 ）

    “Vacuum foam drying” is a promising drying technique that allows quick and effective desolvation without heating. However, “foaming” occurs randomly even under a sufficiently foamable condition and the timing of the foaming during the drying is hard to be controlled; The heterogeneous foaming results in different drying histories and consequently different characteristics of the dried products. On the other hand, we eventually found that, that, when the vacuum drying was aborted at a certain extent of drying and stimulated by sticking the sample solution with a steel needle, the resurgence of the vacuum drying immediately bring about the foaming at 100% probability. In order to establish the technique to uniform the product qualities obtained by “vacuum foam drying,” the impact of the needle stimulation on the solution foaming was herein investigated under different conditions. The mechanism by which the needle stimulation induces the inevitable foaming was also discussed.

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  • Heterogeneity of the state and functionality of water molecules sorbed in an amorphous sugar matrix

    Grant number：23560908  2011 - 2013

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    IMAMURA Koreyoshi

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    Grant amount：\5070000 （ Direct expense: \3900000 、 Indirect expense：\1170000 ）

    Amorphous materials, comprised of sugar molecules, exhibit high hygroscopicity and the sorbed water exerts a major influence on physical stabilities of the matrix. To date, the water sorption behavior of amorphous sugars has been extensively investigated. However, most studies of the behavior of water, when sorbed to an amorphous sugar matrix, have implicitly assumed that all of the sorbed water molecules are in a single state: It is naturally expected that the random allocation and configuration of sugar molecules would result in heterogeneity of states for the sorbed water. Recently, we demonstrated the heterogeneity of state and functionality of water sorbed in amorphous sugar matrices by combining a Fourier transform IR spectroscopy and Fourier self-deconvolution technique; The sorbed water molecules were classified into five states, and the three of them mainly served to lower the glass transition temperature of an amorphous sugar matrix while the other two are independent.

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  • Development of Site-Directed Immobilization Method to ConstructHigh-Efficient Bioreactors

    Grant number：22560771  2010 - 2012

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    NAKANISHI Kazuhiro, IMAMURA Koreyoshi, IMANAKA Hiroyuki

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    Grant amount：\4550000 （ Direct expense: \3500000 、 Indirect expense：\1050000 ）

    In this study, a method to immobilize enzymes/proteins on the solid surface without suffering from denaturation that might occur upon coming in contact with the solid surface was investigated. Conjugating peptide tags that show a high affinity to silica and polystyrene surfaces, toenzymes enabled a strong, nearly irreversible immobilization without appreciable loss of activity.

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  • Extraordinarily High Stabilizing Effect of Amorphous Sugar Matrix at Temperatures below Zero-Mobility Temperature

    Grant number：20560702  2008 - 2010

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

    IMAMURA Koreyoshi

    　 More details

    Grant amount：\4420000 （ Direct expense: \3400000 、 Indirect expense：\1020000 ）

    An amorphous matrix, comprised of sugar molecules, is known to stabilize labile substances such as proteins against chemical and physical degradations. On the other hand, this study revealed that a critical temperature, T*, exists, below which the disruption of sugar-sugar hydrogen bonds due to increasing temperature was substantially decreased relative to that at temperatures above the T*. In order to determine whether T* is the boundary temperature for achieving minimum molecular mobility, the relationship between T* with the mobility of sugar molecules in an amorphous matrix was investigated based on the structural relaxation behavior of amorphous sugar matrices at different temperatures. Furthermore, the T* values and the storage-stabilities of a protein for several types of sugars were examined and compared.

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  • 超高効率ラジカル酸化反応系を利用した活性炭繊維の再生

    Grant number：08068964  2008

    科学技術振興機構  産学が連携した研究開発成果の展開/研究成果展開事業/地域事業/地域イノベーション創出総合支援事業/シーズ発掘試験

    今村 維克

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    H2O2-電気分解処理とは,(1)導電性材料を希薄なH2O2水溶液に浸し,その状態で微弱な負電位を印加することで (2)導電性材料表面上で極めて高い酸力を有する ・OHを発生させ,(3)導電性材料表面上に吸着している有機物質を速やかに酸化分解・除去するものである.本研究では,有害有機物質が吸着した活性炭の再生にH2O2-電気分解処理を応用し,再生処理条件と吸着能の再生度の関係について検討する.

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  • 親水性ポリスチレン高親和性ペプチドを用いた革新的蛋白質相互作用解析システムの創製

    Grant number：19656221  2007 - 2008

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  萌芽研究

    中西 一弘, 今村 維克, 今中 洋行

    　 More details

    Grant amount：\3300000 （ Direct expense: \3300000 ）

    本年度は、親水性ポリスチレン親和性ペプチドを用いた、1)コアストレプトアビジン(Core-SA)-DNA相互作用解析と2)相互作用に関与する機能性ペプチド部位を連結したクッションタンパク質を用いた相互作用解析を計画したが、両課題共に、初期の予定を達成できた。1)の課題においては、4量体のCore-SAに連結する親和性ペプチド(PSペプチド)の個数を変えて、その固定化特性とオリゴDNAとの相互作用をELISA法で検出した。結果として、4つのPSペプチドを連結したCore-SAは共存する高濃度牛血清アルブミンとの競合に影響されることなく、最も強固に固定化できることを示した。さらに、ビオチン標識オリゴDNAを連結したペプチドタグ連結コアストレプトアビジンは、市販のSA-coated plateよりも高い検出感度を示すことがわかった。一方、2)の課題に関しては,システイン合成酵素を構成するO-acetylserine sulfhydryrase-A(OASS-A)とそのC末端で相互作用することが知られているserine acetyltransferase(SAT)との間の相互作用に着目した。SATのC末端20残基からなるオリゴペプチドを、そのN末端にPSペプチドを連結したクッションタンパク質(RNaseHII)のC末端に連結し、オリゴペプチドのC末端アミノ酸を変化させてOASS-Aとの相互作用をELISA法で検出した結果、C末端アミノ酸がイソロイシンの野生型ペプチドを提示させた場合にのみ、相互作用することがわかった。同様に、Strep-tagIIをクッションタンパク質に提示したが、そのN末端をクッションタンパク質に向けて結合した場合にのみstreo-tactinと強い相互作用を示した。これらの結果から、本研究で検討した、親水性PS特異的親和性ペプチを用いる相互作用解析方法は、極めて高い検出感度と特異性を有することが明らかにされた。

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  • 新規OHラジカル発生系を利用した金属表面上の油汚れの超効率的除去技術の開発

    Grant number：08001143  2007

    科学技術振興機構  産学が連携した研究開発成果の展開/研究成果展開事業/地域事業/地域イノベーション創出総合支援事業/シーズ発掘試験

    今村 維克

    　 More details

    金属材料の加工段階で付着した研磨剤や潤滑油などの油汚れを従来法の1/100以下のエネルギーで完全に除去する技術の開発を目的とする.洗浄原理としては,有機性汚れ物質が付着した金属表面上でのH2O2の電気分解によるOHラジカルの発生およびラジカル酸化反応(H2O2-電気分解)を応用する.本研究では,モデル油汚れを付着させた金属基板を種々の条件下でH2O2-電気分解洗浄したときの脱離過程を解析し,洗浄に要するエネルギーの大幅な削減を図る.

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  • 糖類アモルファスマトリクスのゼロモビリティー温度と不安定物質の半永久的保存

    Grant number：18760594  2006 - 2007

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  若手研究(B)

    今村 維克

    　 More details

    Grant amount：\3500000 （ Direct expense: \3500000 ）

    糖によって形されたアモルファスマトリクスは,タンパク質などの不安定物質を包括すると,その劣化を抑制する働きがある.この糖類アモルファスマトリクスによる包括安定化作用は,マトリクスを構成する糖分子の状態と密接な関係があると考えられる.従って,室温以下の低温域においては,極めて高度な保存性が期待できる.本研究では,昇温過程における糖分子の赤外線吸収(IR)スペクトルを連続的に測定できる温度操作フーリエ変換赤外分光分析(TS-FTIR)により,-20℃からTg前後の温度域における糖分子間相互作用(水素結合)の形成状態を解析した.すなわち,糖水酸基の伸縮振動に起因するIR吸収帯のピーク波数を温度に対してプロットした.その結果,ピーク波数は温度上昇に伴い高波数側にシフトしていくが,Tgより数十℃低いある温度(T*)においてもピーク波数の増加勾配が顕著に小さくなることが分かった.これより,糖分子間水素結合が極めて安定に存在する温度域(<T*)が存在することが示唆された.また,その温度域の上限(T*)はsucroseで顕著に低く,糖の分子量とともに高くなる傾向が見られた.
    一方,糖類アモルファスマトリクスの構造エンタルピーの緩和過程を示差走査熱量分析(DSC)により測定し,異なる温度における糖分子のモビリティーを評価・比較した.その結果,上述のT*以下の温度領域では,各糖試料の構造エンタルピーの緩和が認められなかった.さらに,酵素を用いて糖類アモルファスマトリクスで包括したときの失活速度の温度依存性を調べたところ,T*以下では酵素の失活がほとんど生じないことが分かった.以上のことから,T*は糖分子のモビリティーが極端に制限される温度領域の上限値を表しており,この温度以下では極めて高度な包括安定化作用が発現することが明らかとなった.

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  • Molecular mechanism for adsorption and adsorption of soil components formed on the surface of equipment wall during manufacturing and development of an efficient cleaning method

    Grant number：16206076  2004 - 2007

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (A)

    NAKANISHI Kazuhiro, IMAMURA Koreyoshi, IMANAKA Hiroyuki

    　 More details

    Grant amount：\46800000 （ Direct expense: \36000000 、 Indirect expense：\10800000 ）

    In various manufacturing processes, cleaning of the equipment and piping systems used for manufacturing of various products is requisite for maintaining sanitary conditions and/or functions of the equipments. In particular, in the food- and bio-products manufacturing processes, a large amount of energy and detergents are usually consumed in addition to time, since soils or residues of the products strongly interact with the equipment surface. In this study, we studied adsorption mechanisms of various proteins/peptides and low-molecular weight substances as a model soil component on the surfaces of various metal oxides, plastics, and glasses. We clarified the molecular mechanisms for reversible/irreversible adsorptions, states and orientation of the molecules adsorbed, the effects of the pI values of the metal oxide surfaces/solution pHs on the adsorption characteristics, and conformational change of the adsorbed proteins, on the basis of adsorption/desorption experiments, IR spectrum analyses, and molecular calculations. Furthermore, we investigated the effects of various factors such as the kinds of the co-existing salts and their concentrations on the removal rates of the metal oxide surface fouled with proteins, using H2O2-electrolysis cleaning method that was developed by the author's group. Furthermore, we developed a method to immobilize proteins with controlled orientation and structure for various uses in chip-based biotechnology, which was derived in the course of investigation on the adsorption mechanism of proteins.

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  • 高度なタンパク質安定化作用と物理的安定性を兼備した新規糖類アモルファス構造の創製

    Grant number：15760558  2003 - 2004

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  若手研究(B)

    今村 維克

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    Grant amount：\3500000 （ Direct expense: \3500000 ）

    目的
    高度なタンパク質安定化作用と物理的安定性を併せ持つ新規な糖類アモルファスマトリクスの構築を最終目標として,高度なタンパク質安定化作用を有する少糖と高い物理的安定性を有する多糖を組み合わせた少糖-多糖複合アモルファスの物理特性およびマトリクス内における分子間相互作用について検討した.
    実験方法
    スクロ-スおよびデキストランを様々な割合(0〜100%)で含む水溶液を調製した.一部の試料溶液には塩を0.1〜100mMになるように添加した.試料溶液を液体窒素で急速凍結して室温で1日凍結乾燥した.その後,さらにP_2O_5を入れた真空デシケータ内(37℃)で3日間絶乾処理することにより,少糖-多糖複合アモルファス試料を得た.少糖-多糖複合アモルファス内の分子間相互作用を解析するため,試料を一定相対湿度(RH 11,23,33%)下で平衡化後,含水率,ガラス転移温度(Tg)を測定した.試料の含水率は重量法およびKarl-Fischer法により測定し,ガラス転移温度は示差走査熱分析により測定した.
    結果
    スクロースーデキストラン複合アモルファス試料の水分収着特性を解析した結果,複合試料の平衡含水率はスクロースおよびデキストランそれぞれ単体のときの値から算出される理論値よりも低くなることが分かった.これはスクロースとデキストランが共存することでスクロース-デキストラン分子間に相互作用が形成し,それぞれ単体で存在するときよりも水和サイトが減少したことを意味している.一方,スクロース-デキストラン複合アモルファス試料のガラス転移温度に及ぼす塩の影響を調べた結果,リン酸塩の共存によるガラス転移温度の変化は認められなかったが,塩化ナトリウムや塩化アンモニウムはガラス転移温度を低下させることが分かった.

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  • Adhesion and Removal Mechanisms of Composite Soils Formed on the Equipment Surface During Food Processing

    Grant number：13450319  2001 - 2003

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    NAKANISHI Kazuhiro, IMAMURA Koreyoshi, SAKIYAMA Takaharu

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    Grant amount：\15100000 （ Direct expense: \15100000 ）

    In food manufacturing processes, proteinaceous soils derived from foods tend to strongly adhere to the サball surface of equipment/pipes and thus a lot of energy and detergents are usually consumed for cleaning of the equipment. Although it is strongly required to save energy and detergents by optimizing the cleaning conditions, few systematic approaches have been made. In this project, the intended to reveal scientifically the mechanism for adsorption of proteinaceous soils onto the metal surfaces and that for removal. As a model proteinaceous soil, we usually adopted β-lactoglobulin (β-Lg) and sometimes used a composite of the protein and tannic acid. Particles and plates of stainless steel were mostly used as a model surface. The findings obtained in this projects are summarized as follows.
    1. Interaction peptide regions of β-Lg that directly interact with a stainless steel surface was analyzed by the two methods : 1) peptide fragments of β-Lg digested with protease were first in contact with the surface and peptides strongly interacting were identified and 2) β-Lg that had been adsorbed on the surface was subjected to digestion with protease and then the kinds and composition of the remaining peptides were analyzed. As a result, we found that peptide regions containing plural, acidic amino, acids are responsible for direct interaction with the surface at a pH region lower than neutral pH. With increasing the number of acidic amino acids of the peptide, affinity as well as the amount of adsorptiotn increased. Adsorption isotherms could be explained by taking into consideration the both reversible and irreversible adsorption modes.
    2. We developed a novel cleaning method, in which negative electropotential (around -0.2〜-0.8V vs. Ag/AgCl) is added to the metal surface being in contact with dilute H_2O_2 solution to generate hydroxyl radicals and generated radials could quickly decompose proteinaceous soils adsorbed on the surface. The proteinaceous soil strongly adsorbed on a stainless steel surface there found to be removed completely within 2 min at room temperature while the removal rate by caustic cleaning was much slower. The various factors including coexisting salt concentration, potential, and current on the removal kinetics there analyzed in details.
    3. Adsorption mechanism of the composite soil composed of β-Lg and tannic acid was analyzed under different conditions ~ using RAS-IR. The H_2O_2-electrolysis cleaning method was quite effective to remove the soil from the surface. Namely, tannic acid was removed effectively even by caustic cleaning while sufficient removal of β-Lg was possible only by the H_2O_2-electrolysis cleaning method at room temperature.

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  • 高度なタンパク質安定化機能を有する糖類アモルファスマトリクスの創製

    Grant number：12750664  2000 - 2001

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  奨励研究(A)

    今村 維克

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    Grant amount：\2200000 （ Direct expense: \2200000 ）

    目的 不安定なタンパク質を安定化する手法の一つとして、タンパク質を糖などの安定化剤とともに凍結乾燥することでタンパク質を糖のアモルファスマトリクスに包埋し、保存中の変性、失活を低減する手法がある。このタンパク質安定化剤としてはスクロースなどの低分子量の糖は高い安定化作用を有するものの、吸湿や熱により容易にコラプスするという欠点がある.一方,デキストランなどの多糖類は安定化作用は極めて低いものの,物理的安定性に優れている。従って,高い安定化作用を有する少糖と高い物理的安定性を有する多糖を組み合わせることで,高度な安定化作用と物理的安定性を併せ持つ新規な糖類アモルファスマトリクスを構築出来る可能性がある.この新規な安定化剤である少糖-多糖複合アモルファスの物理的安定性(ガラス転移温度,Tg)およびタンパク質安定化作用について検討した。
    方法 少糖としてsucrose, erythritol,多糖として分子量の異なる2種類のdextran(MW1500, 6000),タンパク質としてlactate dehydrogenase (LDH)を用いた.これらの少糖・多糖を様々な割合(0〜100%)で含む凍結乾燥試料を作成し,凍結乾燥直後のLDHの相対残存活性,一定相対湿度下で平衡化したときのTgを測定した.
    結果 sucrose-dextran, erythritol-dextran試料のTgはいずれの相対湿度においてもdextran含有率が40%以上で顕著に上昇することが分かった。一方,凍結乾燥直後の残存酵素活性は,sucrose crythritol単体の場合はいずれも50%であったのに対し,sucrose-dextran試料では最大70%, erythrito1-dextran試料では最大95%となった.これらのことより少糖-多糖複合アモルファスマトリクスの極めて高い有効性が明らかとなった.

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  • 固体表面に対する配向の精密制御されたタンパク質の創製

    Grant number：12019251  2000

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特定領域研究(A)

    中西 一弘, 今村 維克, 崎山 高明

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    Grant amount：\2000000 （ Direct expense: \2000000 ）

    タンパク質(酵素)の固体表面に対する付着は、分析、反応、生体材料設計など生物生体工学の多岐の分野においてみられれ現象であり、それぞれの応用を考える際には付着に対する親和性と配向の制御が重要な鍵となる。そこで、本研究では、タンパク質の固体表面に対する相互作用と直接付着に関与する部位の解明を行うと共に固体表面に対する親和性と配向の制御されたタンパク質の創製を最終目的としている。タンパク質として分子量が小さく、性質や立体構造が明らかにされているウシ膵臓ribonucleaseA(RNaseA)に着目して、固体表面に直接相互作用するタンパク質分子内ペプチド部位の解明と固体表面に対する親和性及び配向の制御された酵素の創製を行うために、変異RNaseAの調製法を確立すると共にその付着挙動を調べた。変異RNaseAとしては、ステンレス表面に対する付着部位と推定されている、^<47>His-Glu-Ser-Leu-Ala-Asp-Val^<57>中のAlaをAspに置換したAla55Asp変異RNaseAとGluとAspのそれぞれあるいは両方をAlaに置換した、Glu55Ala変異RNaseAとAsp55Ala変異RNaseA、及びPS Latexに対し強い付着を示す^<117>Pro-Val-His-Phe-Asp-Ala-Ser-Val^<124>中のPheをAlaに置換したPhe120Ala変異RNaseAを調製した。いずれの場合も変異RNaseA遺伝子をプラスミドpBXRに組み込んだ発現プラスミドを作成し、大腸菌(BL21)内で発現させた。培養大腸菌を回収後に超音波破砕を行い、封入体を回収した。回収した封入体を変性・再生後にイオン交換クロマトグラフィーとゲル濾過により精製した。精製酵素はSDS-PAGE上で均一であることを確認した、精製酵素の収率は10%前後であった。精製酵素のステンレス粒子及びPS Latexに対する付着特性を調べた。予備的検討の結果、予想した通りにAla55Asp変異RNaseAはステンレス粒子に対して野生型RNaseAよりも強い付着力を示したが、Phe120Ala変異RnaseAでは変化がみられなかった。

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  • 固体表面に対する親和性と配向の精密制御されたタンパク質の創製

    Grant number：11132250  1999

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特定領域研究(A)

    中西 一弘, 今村 維克

    　 More details

    Grant amount：\2000000 （ Direct expense: \2000000 ）

    本研究では、タンパク質と固体表面の直接の相互作用に着目して、固体表面に対する親和性と配向の制御されたタンパク質の創製を最終目的として、1)固体表面に直接相互作用するタンパク質分子内ペプチド部位を特定する方法の確立と、2)ペプチド部位の固体表面に対する親和性の強さとそのアミノ酸組成・長さ・二次構造等との関係を明らかにすることである。本年度はモデルタンパク質として、主として分子量が小さく三次元構造が明らかにされている、ウシ膵臓由来リボヌクレアーゼA(RNaseA)を、固体表面としてステンレス粒子とポリスチレンラテックス(Pslatex)を用いて、固体表面に直接相互作用する部位の同定と相互作用に関する知見を得ることを目的とした。RNaseAをカルボキシメチル化した後、トリプシン処理し、得られたペプチド混合液あるいは合成したペプチドを試験液に溶解し、吸着等温線を測定した。主な成果は次の3点に要約される。
    1)RNaseAの各pHにおけるステンレスに対する吸着等温線はいずれもLangmuir型を示したが、高pH領域では、殆ど吸着がみられなかった。Pslatexの場合では吸着等温線はpHに殆ど依存せず、不可逆吸着を示した。
    2)トリプシン処理によって得られたRNaseA由来ペプチドを用いて吸着実験を行ったところ、ステンレスに対しては酸性アミノ酸残基を含むペプチド10が、Pslatexに対しては、疎水性アミノ酸残基を多く含むペプチド9が顕著に吸着していた。3)ペプチド9-1の疎水性アミノ酸残基であるIleをGlyに、ペプチド9-3のPheをGlyに、10-1の酸性アミノ酸残基GluとAspをGlyに置換したペプチドを合成し、吸着特性の変化を調べたところ、いずれのペプチドも吸着力は激減した。これらの結果から、ステンレスに対する吸着には酸性アミノ酸残基が、Pslatexに対する吸着には、疎水性アミノ酸残基による疎水相互作用とベンゼン環同士のπ-π相互作用が深く関与していることが示唆された。

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  • Clarification of Adhesion Mechanisms of Soils onto the Equipment Wall Surfaces and Its Desorption in Food Manufacturing Process

    Grant number：10450287  1998 - 2000

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B).

    NAKANISHI Kazuhiro, IMAMURA Koreyosi, SAKIYAMA Takaharu

    　 More details

    Grant amount：\14100000 （ Direct expense: \14100000 ）

    In this study, we focussed to the following three subjects, i.e., 1) clarification of adsorption characteristics of proteins, peptides, and amino acids, 2) identification of peptide regions in protein molecules that interact with solid surfaces, and 3) cleaning behaviors of the surfaces fouled with proteins using proteolytic enzymes and hydroxyl radicals generated by combined hydrogen peroxide and ultraviolet rays. Adsorption behaviors of β-lactoglobulin, bovine serum albumin, and gelatin onto the stainless steel surface were investigated under different conditions. With increasing the temperature, the adsorbed amount of β-lactoglobulin and bovine serum albumin were increased to form disulfide linkages, whereas that of gelatin decreased. Furthermore, adsorption behaviors of amino acids and peptides were examined in detail, which showed the importance of acidic amino acids in the adsorption behaviors. The adsorption behaviors of peptides obtained by digestion of β-lactoglobulin with trypsin were investigated. It was found that a peptide fragment (^<125>Thr-Pro-Glu-Val-Asp-Asp-Glu-Ala-Leu-Glu-Lys^<136>) showed an irreversible adsorption behavior and this region was thought to be one of the interaction sites in the protein. FT-IR analyses revealed that the acidic amino acids were dissociated on adsorption onto the stainless steel surface. Cleaning behaviors of the stainless steel particles fouled with proteins by enzyme cleaning (proteases) and hydroxyl radical cleaning were carried out under various conditions to compare their performances with caustic cleaning and their cleaning mechanisms were studied.

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  • Development of a Novel Cultivation Method for Molds and Its Characterization

    Grant number：10555291  1998 - 2000

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B).

    NAKANISHI Kazuhiro, NAGASAWA Tooru, IMAMURA Koreyosi, SAKIYAMA Takaharu

    　 More details

    Grant amount：\13200000 （ Direct expense: \13200000 ）

    In this, study we applied a newly-developed membrane-surface liquid culture (abbreviated as MSLC) to production of useful substances using molds. We not only intended to optimize the cultivation conditions but also clarify the reasons for the higher productivity obtained in MSLC in comparison with the results obtained in shaking flask cultures. We studied three fermentation systems, i.e., 1) kojic acid fermentation using Aspergillus oryzae, 2) red pigment production using Monascus pilosus, and 3) production of α-glucosidase using recombinant Aspergillus oryzae under various cultivation conditions, different in factors such as pH of the medium and C-and N-source concentrations. In MSLC, we first examined the effect of kinds of porous membranes on the cultivation behaviors. The most suitable membrane was found to be such a membrane that have a pore diameter of around 0.2μm and hydrophilic property. MSLC gave a higher productivity in the all three cultivation systems examined than those with shaking flask cultures. We examined the effect of oxygen supply in the shaking flask cultures to seek the reasons for the higher productivity in MSLC.The reasons for the higher productivity in MSLC were found not to be in the higher oxygen supply. It was suggested that differences in gene expression, the amount of relating enzyme produced in the cells, and permeability of the product through the cell membrane may affect the higher productivity in MSLC.

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  • 糖-タンパク質間水素結合のタンパク質の安定化に対する寄与とその評価

    Grant number：10750548  1998 - 1999

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  奨励研究(A)

    今村 維克

    　 More details

    Grant amount：\2000000 （ Direct expense: \2000000 ）

    タンパク質水溶液に糖を添加し凍結乾燥すると,タンパク質は糖によって形成されたアモルファス構造に包埋され,その結果,タンパク質の安定性が顕著に向上する.この糖によるタンパク質安定化機構についてはこれまで多くの研究がなされているが,依然未解明な点が多く,実際の安定化操作の改善に繋がる知見は乏しい.そこで本研究では糖としてスクロース,マルトース,トレハロース,マルトトリオース,および平均分子量1500,6000のデキストラン,タンパク質として牛血清アルブミン(BSA)を様々な割合で含有する糖-タンパク質凍結乾燥資料を作成し,試料中におけるタンパク質の構造保持の度合いを比較した.タンパク質の構造保持度はフーリエ変換赤外分光分析計(FT-IR)を用いて二次構造を解析することにより評価し,各種糖アモルファスの物理的特性は示差走査熱量計(DSC)を用いて分析した.また,タンパク質安定化作用との密接な関係が注目されている糖-タンパク質間水素結合を水分収着特性から定量し,タンパク質の構造保持度との関係について検討を加えた.その結果,タンパク質の構造保持度をαへリックスの含有率を指標として評価した場合,構造保持の度合いはスクロース>マルトース>トレハロース>マルトトリオース>デキストラン1500>デキストラン6000の順となり,スクロースを用いた場合,糖添加量が1g/g-BSAのとき水溶液中の値とほぼ一致した.各種糖アモルファスのガラス転移温度(Tg)を測定した結果,Tgが低い糖ほどタンパク質の構造保持度が高いことが分かった.これはTgが低い糖アモルファスほど糖分子の構造柔軟性が高く,タンパク質との相互作用が形成され易いためと考えられる.また,糖-タンパク質間水素結合の形成度を評価した結果,糖-タンパク質間水素結合の形成度は構造保持の度合いと大略傾向は一致することが明らかになった.

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  • 固体表面に対する親和性と配向の精密制御された抗体の創製

    Grant number：10145237  1998

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特定領域研究(A)

    中西 一弘, 今村 維克

    　 More details

    Grant amount：\2000000 （ Direct expense: \2000000 ）

    平成10年度は、比較的分子量の小さいRNAseやβ-ラクトグロブリン(β-Lg)をモデルタンパク質として用いて、固体表面に直接接触しているぺプチド部位の特定と相互作用の強さに関して検討を試みた。直接付着に関与するぺプチド部位を特定する方法としては、タンパク質のプロテアーゼ消化により得られるぺプチド類の付着挙動から推定する間接的な方法を用いた。タンパク濃度一定条件下では、等電点近傍のpH5近傍で最大の吸着量を示した。吸着等温線(30℃)は見掛けLangmuir型を示した。酸性領域(pH3〜4)では、イオン強度が高いほど、吸着平衡定数は大きい結果となった。β-Lgをトリプシンで処理することにより14種類のペプチドを単離した。各ペプチドの組成と配列を一次構造とアミノ酸分析により同定した。ペプチド混合溶液あるいは各ペプチド単独の溶液を用いて種々の条件下(PH、温度、イオン強度)で吸着挙動を調べた。β-Lgが高い吸着を示した酸性pH領域では酸性アミノ酸を複数個含むペプチドがステンレス粒子に対する親和性が高いことが判明した。これは、ペプチド分子中の酸性アミノ酸残基がマイナスに誘起されて、ステンレス表面のプラスの電荷と多点結合するためであることが示唆された。同様にトリプシン処理によって得られたカルポキシメチル化RNaseA由来ペプチドを単離(10種類)し、そのステンレス粒子及びラテックスに対する吸着挙動をペプチド混合溶液を用いて検討した。いずれのペプチドもステンレスに対する吸着は、殆どみられなかった。一方、ラテックスに対する吸着は疎水性アミノ酸残基が多く含むペプチドにおいて強いことから、ラテックスに対する吸着には疎水性相互作用が寄与していることが示唆されたが、ペプチドとRNaseAの吸着挙動には、β-Lgのような明確な相関関係はみられなかった。

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  • バイオおよび食品製造プロセスにおける洗浄操作の高効率化によるエミッションの削減

    Grant number：10141228  1998

    日本学術振興会  科学研究費助成事業  特定領域研究(A)

    中西 一弘, 今村 維克

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    Grant amount：\2000000 （ Direct expense: \2000000 ）

    本研究の目的は,バイオプロセスにおいて膨大なエミッションを生み出す洗浄操作の合理化ある.平成10年度はOHラジカルの高い酸化力に着目し,(1)固体表面汚れの効率的除去と(2)洗浄排水の低減の可能性を検討した.
    (1) 付着汚れの除去への応用は次のような原理に基づいている.H_2O_2水溶液を汚れの付着した固体表面に薄い液膜として流し,その上部から紫外線を照射すると,H_2O_2の紫外線分解によりOHラジカルが発生し,付着状態および脱着・遊離した汚れ物質を酸化分解する.さらに,光照射により汚れ物質の脱着が促進される.モデルは汚れ物質として脂肪酸を付着させたステンレス表面を用いて,付着汚れのラジカル酸化除去効果および紫外線による脱離促進効果を検証した.脂肪酸の付着・残留量はRAS-FT-IRにより定量した.その詰果,水流だけでは脂肪酸はほとんど脱離しないが,紫外線の照射により顕著に脂肪酸が脱離することが分かった.
    (2) 洗浄排水処理へのラジカル酸化分解の応用については,モデル有機物質として色素を含む着色水溶液のUV-H_2O_2処理における脱色特性を明らかにした.いづれの色素についても脱色反応は一次反応に従い,見かけの一次反応速度定(K)のH_2O_2濃度依存性を求めたところ,H_2O_2濃度に最大値が存在した.これはH_2O_2濃度の増加伴い,OHラジカルの発生速度とともにUVの減衰が顕著になるためであると考えられる.そこで,紫外線照射下のH_2O_2-色素水溶液におけるラジカル反応(H_2O_2の紫外線分解反応,OHラジカルとH_2O_2との反広,OHラジカルと色素との反応)とH_2O_2および色素による紫外線の減衰を考慮したモデルを設定し,kの理論値を計算した.その結果,実験値と良好に一致し,本モデルにより有機物質のラジカル酸化速度に対する条件の最適化が可能である.

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  • Improvement of stability and reaction behavior of enzymes in organic solutions by immobilization onto nano-porous supports

    Grant number：09555256  1997 - 1998

    Japan Society for the Promotion of Science  Grants-in-Aid for Scientific Research  Grant-in-Aid for Scientific Research (B)

    IMAMURA Koreyosi, UTAGAWA Takashi, NAKANISHI Kazuhiro

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    Grant amount：\1100000 （ Direct expense: \1100000 ）

    In this study, we intended to establish theoretical bases, which are required to realize enzymatic syntheses in organic solvents. We studied the synthetic reaction of aspartame precursor, Z-L-Asp-L-PheOMe, from respective amino acid derivatives (Z-Asp and PheOMe) catalyzed by thermolysin. First, we investigated various factors affecting stability of the immobilized thermolysin and analyzed its mechanism. Autolysis was found to be a main cause for inactivation in water-immiscible organic solvents and the immobilized enzyme tended to be inactivated in organic solvents with lower solubility of water. In particular, the immobilized was stable in tert-amyl alcohol probably because that aqueous phase around the enzyme immobilized is thin and as a result autolysis tended to be repressed. The method to predict the overall partition coefficient of the substrates containing acid and amine components was proposed, by taking into consideration the effect of ion-pair complexes formed between the substrates.
    The synthetic rate with the immobilized enzyme in an organic solvent, containing a small amount of water could be in principle estimated on the basis of the model for the biphasic reaction when the amount of enzyme loaded was not so much. Namely, in the synthetic reactions, the both components of the substrate are partitioned into the water phase inside the support, and then converted to the product by the action of the enzyme, and finally the product is transferred into the bulk organic phase.

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  • 糖によるタンパク質の安定化

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    Grant type：Competitive

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  • タンパク質・ペプチド・アミノ酸の金属壁面への付着・脱離

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  • ラジカル酸化反応の排水処理,固体表面の洗浄への応用

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    Grant type：Competitive

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  • Application of radical oxidation to waste water treatment & cleaning of Solid Surfaces

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    Grant type：Competitive

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  • Stabilization of protein by sugars

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    Grant type：Competitive

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  • Adsorption & desorption of protein, peptide, & aminoocids

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    Grant type：Competitive

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  • Application of radical oxidation to waste water treatment & cleaning of Sclid Surfaces

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  • Stabilization of protein by sugar

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    Grant type：Competitive

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  • Adsorption & desorption of protein, peptide, & amino acids

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    Grant type：Competitive

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Class subject in charge

  • Seminar in Bioprocess Engineering （2025academic year） Other  - その他

  • Seminar in Bioprocess Engineering （2025academic year） Year-round  - その他

  • Analysis and Application of Intermolecular Interactions （2025academic year） Late  - その他

  • Basic of Applied Chemistry and Biotechnology （2025academic year） 1st semester  - 金1～2

  • Basic of Applied Chemistry and Biotechnology （2025academic year） 1st semester  - 金1～2

  • Chemical Engineering 1A （2025academic year） Third semester  - 水1～2

  • Chemical Engineering 1B （2025academic year） Fourth semester  - 水1～2

  • Chemical Engineering 1 （2025academic year） 3rd and 4th semester  - 水1～2

  • Seminar in Advanced Chemistry （2025academic year） Other  - その他

  • Materials and Reaction Process Engineering （2025academic year） Late  - 火1～2

  • Physical Chemistry 2 （2025academic year） 1st semester  - 月3～4,木1～2

  • Physical Chemistry 2 （2025academic year） 1st semester  - 月3～4,木1～2

  • Advanced Study （2025academic year） Other  - その他

  • Biochemiacl Engineering （2025academic year） Late  - その他

  • Biointerface Engineering （2025academic year） Late  - その他

  • Seminar in Bioprocess Engineering （2024academic year） Year-round  - その他

  • Analysis and Application of Intermolecular Interactions （2024academic year） Late  - その他

  • Basic of Applied Chemistry and Biotechnology （2024academic year） 1st semester  - 金1～2

  • Chemical Engineering 1A （2024academic year） Third semester  - 水1～2

  • Chemical Engineering 1B （2024academic year） Fourth semester  - 水1～2

  • Chemical Engineering 1 （2024academic year） 3rd and 4th semester  - 水1～2

  • Seminar on Applied Chemistry 1 （2024academic year） Prophase  - その他

  • Seminar on Applied Chemistry 2 （2024academic year） Late  - その他

  • Research Works for Master Thesis on Applied Chemistry （2024academic year） Year-round  - その他

  • Seminar in Advanced Chemistry （2024academic year） Other  - その他

  • Materials and Reaction Process Engineering （2024academic year） Late  - 火1～2

  • Physical Chemistry 2 （2024academic year） 1st semester  - 月3～4,木1～2

  • Physical Chemistry 2 （2024academic year） 1st semester  - 月3～4,木1～2

  • Advanced Study （2024academic year） Other  - その他

  • Biochemiacl Engineering （2024academic year） Late  - その他

  • Biointerface Engineering （2024academic year） Late  - その他

  • Seminar in Bioprocess Engineering （2023academic year） Year-round  - その他

  • Seminar in Bioprocess Engineering （2023academic year） Year-round  - その他

  • Design of Biocatalysts and Bioprocesses （2023academic year） Prophase  - その他

  • Leading-edge Technology in Materials and Process Innovation 4 （2023academic year） Summer concentration  - その他

  • Analysis and Application of Intermolecular Interactions （2023academic year） Late  - その他

  • Basic of Applied Chemistry and Biotechnology （2023academic year） 1st semester  - 金1～2

  • Chemical Engineering 1A （2023academic year） Third semester  - 水1～2

  • Chemical Engineering 1B （2023academic year） Fourth semester  - 水1～2

  • Chemical Engineering 1 （2023academic year） 3rd and 4th semester  - 水1～2

  • Chemical Engineering I （2023academic year） Fourth semester  - 水1～2

  • Internship in Applied Chemistry （2023academic year） Prophase  - その他

  • Seminar on Applied Chemistry 1 （2023academic year） Prophase  - その他

  • Seminar on Applied Chemistry 2 （2023academic year） Late  - その他

  • Research Works for Master Thesis on Applied Chemistry （2023academic year） Year-round  - その他

  • Seminar in Advanced Chemistry （2023academic year） Other  - その他

  • Topics in Material Process 4 （2023academic year） Summer concentration  - その他

  • Materials and Reaction Process Engineering （2023academic year） Late  - 火1～2

  • Advanced Materials Chemistry 4 （2023academic year） Summer concentration  - その他

  • Thermodynamic Description of Mixtures （2023academic year） 1st semester  - 月4,木2

  • Thermodynamics III （2023academic year） 1st semester  - 月3,木1

  • Physical Chemistry 2 （2023academic year） 1st semester  - 月3～4,木1～2

  • Physical Chemistry 2 （2023academic year） 1st semester  - 月3～4,木1～2

  • Advanced Study （2023academic year） Other  - その他

  • Biochemiacl Engineering （2023academic year） Late  - その他

  • Biointerface Engineering （2023academic year） Late  - その他

  • Seminar in Bioprocess Engineering （2022academic year） Year-round  - その他

  • Design of Biocatalysts and Bioprocesses （2022academic year） Prophase  - その他

  • Basic of Applied Chemistry and Biotechnology （2022academic year） 1st semester  - 金1～2

  • Chemical Engineering 1A （2022academic year） Third semester  - 水1～2

  • Chemical Engineering 1B （2022academic year） Fourth semester  - 水1～2

  • Chemical Engineering 2A （2022academic year） 1st semester  - 火1～2

  • Chemical Engineering 2B （2022academic year） Second semester  - 火1～2

  • Chemical Engineering (Ⅰ) （2022academic year） 3rd and 4th semester  - 水1～2

  • Chemical Engineering 1 （2022academic year） 3rd and 4th semester  - 水1～2

  • Chemical Engineering (Ⅱ) （2022academic year） 1st and 2nd semester  - 火1～2

  • Chemical Engineering I （2022academic year） Fourth semester  - 水1～2

  • Fundamental of Chemical Engineering （2022academic year） Third semester  - 水1～2

  • Internship in Applied Chemistry （2022academic year） Prophase  - その他

  • Seminar on Applied Chemistry 1 （2022academic year） Prophase  - その他

  • Seminar on Applied Chemistry 2 （2022academic year） Late  - その他

  • Basic Applied Chemistry （2022academic year） Late  - 月3～4,火3～4

  • Research Works for Master Thesis on Applied Chemistry （2022academic year） Year-round  - その他

  • Topics in Material Process 3 （2022academic year） Summer concentration  - その他

  • Advanced Materials Chemistry 7 （2022academic year） Summer concentration  - その他1～8

  • Thermodynamic Description of Mixtures （2022academic year） 1st semester  - 月4,木2

  • Thermodynamics III （2022academic year） 1st semester  - 月3,木1

  • Physical Chemistry and Exercises 2 （2022academic year） 1st semester  - 月3～4,木1～2

  • Physical Chemistry 2 （2022academic year） 1st semester  - 月3～4,木1～2

  • Physical Chemistry 2 （2022academic year） 1st semester  - 月3～4,木1～2

  • Biochemiacl Engineering （2022academic year） Prophase  - 木1,木2

  • Seminar in Bioprocess Engineering （2021academic year） Year-round  - その他

  • Design of Biocatalysts and Bioprocesses （2021academic year） Prophase  - その他

  • Basic of Applied Chemistry and Biotechnology （2021academic year） 1st semester  - 金1～2

  • Chemical Engineering 1A （2021academic year） Third semester  - 水1,水2

  • Chemical Engineering 1B （2021academic year） Fourth semester  - 水1,水2

  • Chemical Engineering 2A （2021academic year） 1st semester  - 火1,火2

  • Chemical Engineering 2B （2021academic year） Second semester  - 火1,火2

  • Chemical Engineering (Ⅰ) （2021academic year） 3rd and 4th semester  - 水1,水2

  • Chemical Engineering (Ⅱ) （2021academic year） 1st and 2nd semester  - 火1,火2

  • Internship in Applied Chemistry （2021academic year） Prophase  - その他

  • Seminar on Applied Chemistry 1 （2021academic year） Prophase  - その他

  • Seminar on Applied Chemistry 2 （2021academic year） Late  - その他

  • Basic Applied Chemistry （2021academic year） Late  - 月3～4,火3～4

  • Research Works for Master Thesis on Applied Chemistry （2021academic year） Year-round  - その他

  • Topics in Material Process 3 （2021academic year） Summer concentration  - その他

  • Advanced Materials Chemistry 3 （2021academic year） Concentration  - その他

  • Physical Chemistry and Exercises 2 （2021academic year） Third semester  - 月3,月4,木3,木4

  • Physical Chemistry 2 （2021academic year） Third semester  - 月3,月4,木3,木4

  • Biochemiacl Engineering （2021academic year） Prophase  - 木1,木2

  • Seminar in Bioprocess Engineering （2020academic year） Year-round  - その他

  • Design of Biocatalysts and Bioprocesses （2020academic year） Late  - その他

  • Chemical Engineering 1A （2020academic year） Third semester  - 水1,水2

  • Chemical Engineering 1B （2020academic year） Fourth semester  - 水1,水2

  • Chemical Engineering 2A （2020academic year） 1st semester  - 火1,火2

  • Chemical Engineering 2B （2020academic year） Second semester  - 火1,火2

  • Chemical Engineering (Ⅰ) （2020academic year） 3rd and 4th semester  - 水1,水2

  • Chemical Engineering (Ⅱ) （2020academic year） 1st and 2nd semester  - 火1,火2

  • Internship in Applied Chemistry （2020academic year） Prophase  - その他

  • Seminar on Applied Chemistry 1 （2020academic year） Prophase  - その他

  • Seminar on Applied Chemistry 2 （2020academic year） Late  - その他

  • Basic Applied Chemistry （2020academic year） Late  - 月3～4,火3～4

  • Research Works for Master Thesis on Applied Chemistry （2020academic year） Year-round  - その他

  • Topics in Material Process 3 （2020academic year） Concentration  - その他

  • Topics in Material Process 2 （2020academic year） Summer concentration  - その他

  • Advanced Materials Chemistry 7 （2020academic year） Winter concentration  - その他

  • Physical Chemistry and Exercises 2 （2020academic year） Third semester  - 月3,月4,木3,木4

  • Physical Chemistry 2 （2020academic year） Third semester  - 月3,月4,木3,木4

  • Biochemiacl Engineering （2020academic year） Prophase  - 木1,木2

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